เมแทบอลิซึม

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี

กระบวนการสร้างและสลาย หรือ เมแทบอลิซึม[1] (อังกฤษ: metabolism) มาจากภาษากรีก μεταβολή ("metabolē") หรือ μεταβολισμος ("metabolismos") มีความหมายว่า "เปลี่ยนแปลง" หรือ "โค่นล้ม" เป็นกลุ่มปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นในเซลล์สิ่งมีชีวิตเพื่อค้ำจุนชีวิต กระบวนการเหล่านี้ทำให้สิ่งมีชีวิตเจริญเติบโตและเจริญพันธุ์ คงไว้ซึ่งโครงสร้าง และสนองต่อสิ่งแวดล้อม คำว่า "เมแทบอลิซึม" ยังสามารถหมายถึง ปฏิกิริยาเคมีใด ๆ ที่เกิดในสิ่งมีชีวิต รวมทั้งการย่อยและการขนส่งสสารเข้าสู่เซลล์และระหว่างเซลล์ กลุ่มปฏิกิริยาเหล่านี้เรียกว่า เมแทบอลิซึมสารอินเทอร์มีเดียต (intermediary หรือ intermediate metabolism)

โดยปกติ เมแทบอลิซึมแบ่งได้เป็นสองหมวดหมู่ แคแทบอลิซึม (catabolism) เป็นการสลายสสารอินทรีย์ ตัวอย่างเช่น เพื่อให้ได้พลังงานในการหายใจระดับเซลล์ ส่วนแอแนบอลิซึม (anabolism) เป็นการใช้พลังงานเพื่อสร้างส่วนประกอบของเซลล์ เช่น โปรตีนและกรดนิวคลีอิก

ปฏิกิริยาเคมีของเมแทบอลิซึมถูกจัดอยู่ในวิถีเมแทบอลิซึม (metabolic pathway) ซึ่งสารเคมีหนึ่งถูกเปลี่ยนแปลงหลายขั้นตอนจนได้อีกสารหนึ่ง โดยใช้เอนไซม์หลายตัว เอนไซม์มีความสำคัญต่อเมแทบอลิซึมเพราะเอนไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาเคมีที่ต้องอาศัยพลังงานและเกิดขึ้นเองไม่ได้ในสิ่งมีชีวิต โดยการจับคู่ปฏิกิริยาดังกล่าวกับปฏิกิริยาที่เกิดเองได้ (spontaneous process) ซึ่งปลดปล่อยพลังงาน เอนไซม์ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ทำให้ปฏิกิริยาเหล่านี้ดำเนินไปอย่างรวดเร็วและมีประสิทธิภาพ เอนไซม์ยังควบคุมวิถีเมแทบอลิซึมเพื่อสนองต่อการเปลี่ยนแปลงในสิ่งแวดล้อมของเซลล์หรือสัญญาณจากเซลล์อื่น

เมแทบอลิซึมของสิ่งมีชีวิตเป็นตัวกำหนดว่า สารใดที่มีคุณค่าทางโภชนาการและเป็นพิษสำหรับสิ่งมีชีวิตนั้น ๆ ตัวอย่างเช่น โปรคาริโอตบางชนิดใช้ไฮโดรเจนซัลไฟด์เป็นสารอาหาร ทว่าแก๊สดังกล่าวเป็นพิษแก่สัตว์[2] ความเร็วของเมแทบอลิซึม หรืออัตราเมแทบอลิก มีผลต่อปริมาณอาหารที่สิ่งมีชีวิตต้องการ และยังส่งผลถึงวิธีที่สิ่งมีชีวิตนั้นจะได้อาหารมาด้วย

คุณลักษณะที่โดดเด่นของเมแทบอลิซึม คือ ความคล้ายคลึงกันของวิถีเมแทบอลิซึมพื้นฐานและส่วนประกอบของมัน แม้จะในสปีชีส์ที่ต่างกันมากก็ตาม[3] ตัวอย่างเช่น กลุ่มกรดคาร์บอกซิลิกที่ทราบกันดีว่าเป็นสารตัวกลางในวัฏจักรเครปส์พบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดเท่าที่ทราบ ตั้งแต่แบคทีเรียเซลล์เดียว Escherichia coli ไปจนถึงสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ขนาดใหญ่อย่างช้าง[4] ความคล้ายคลึงที่โดดเด่นในวิถีเมแทบอลิซึมเหล่านี้เป็นไปได้ว่าเนื่องจากวิถีเมแทบอลิซึมปรากฏขึ้นในช่วงแรก ๆ ของประวัติศาสตร์วิวัฒนาการ และสืบมาจนถึงปัจจุบันเพราะประสิทธิผลของมัน[5][6]

แคแทบอลิซึม[แก้]

ดูบทความหลักที่: แคแทบอลิซึม

แคแทบอลิซึมเป็นกลุ่มกระบวนการเมแทบอลิกที่สลายโมเลกุลขนาดใหญ่ ซึ่งรวมไปถึงการสลายและการออกซิไดซ์ (oxidize) โมเลกุลอาหาร จุดประสงค์ของปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมคือ ให้พลังงานและส่วนประกอบที่จำเป็นแก่ปฏิกิริยาแอแนบอลิซึม ลักษณะที่แน่ชัดของปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมเหล่านี้แตกต่างกันไปตามสิ่งมีชีวิต และสิ่งมีชีวิตสามารถถูกจำแนกประเภทได้ตามแหล่งพลังงานและคาร์บอน (ซึ่งเป็นหมู่อาหารหลัก) ได้ดังตารางข้างล่าง

การจำแนกประเภทสิ่งมีชีวิตตามเมแทบอลิซึม
แหล่งพลังงาน แสงอาทิตย์ โฟโต-   -โทรฟ
โมเลกุลที่ก่อขึ้นก่อน
(preformed molecule)
คีโม-
ตัวให้อิเล็กตรอน สารอินทรีย์   ออร์แกโน-  
สารอนินทรีย์ ลิโธ-
แหล่งคาร์บอน สารอินทรีย์   เฮเทอโร-
สารอนินทรีย์ ออโต-

ออร์แกโนโทรฟ (organotroph) ใช้สารอินทรีย์เป็นแหล่งพลังงาน ขณะที่ลิโทโทรฟ (lithotroph) ใช้สารอนินทรีย์ และโปรโตโทรฟ (phototroph) ใช้แสงอาทิตย์เป็นพลังงานเคมี อย่างไรก็ดี เมแทบอลิซึมที่ต่างรูปแบบกันทั้งหมดนี้ขึ้นอยู่กับปฏิกิริยารีดอกซ์ที่เกี่ยวข้องกับการย้ายอิเล็กตรอนจากโมเลกุลตัวให้อิเล็กตรอน (donor molecule) ในรูปรีดิวซ์ (reduced) เช่น สารอินทรีย์ น้ำ แอมโมเนีย ไฮโดรเจนซัลไฟด์หรือเฟอร์รัสไอออนไปให้โมเลกุลตัวรับอิเล็กตรอน (acceptor molecule) เช่น ออกซิเจน ไนเตรตหรือซัลเฟต[7] ปฏิกิริยารีด็อกซ์ในสัตว์เกี่ยวข้องกับการสลายสารอินทรีย์ที่ซับซ้อนให้เป็นโมเลกุลที่เล็กกว่า เช่น คาร์บอนไดออกไซด์และน้ำ ในสิ่งมีชีวิตที่สังเคราะห์ด้วยแสงได้ เช่น พืชและไซยาโนแบคทีเรีย (สาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน) ปฏิกิริยาย้ายอิเล็กตรอนเหล่านี้มิได้ให้พลังงานออกมา แต่ถูกใช้เป็นวิถีการเก็บสะสมพลังงานที่ดูดซึมมาจากแสงอาทิตย์[8]

กลุ่มปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมที่พบมากที่สุดในสัตว์สามารถแบ่งได้เป็นสามขั้นหลัก ขั้นแรก สารอินทรีย์ขนาดใหญ่ เช่น โปรตีน พอลิแซ็กคาไรด์หรือลิพิดถูกย่อยเป็นส่วนประกอบที่เล็กกว่านอกเซลล์ ขั้นต่อมา โมเลกุลที่ถูกย่อยเหล่านี้ถูกเซลล์รับเข้าไปและแปลงเป็นโมเลกุลที่เล็กกว่า มักเป็นอะซิติลโคเอนไซม์ เอ (acetyl coenzyme A หรือ acetyl-CoA) ซึ่งให้พลังงานออกมาบ้าง ขั้นสุดท้าย หมู่เอซิลบนโคเอถูกออกซิไดซ์เป็นน้ำและคาร์บอนไดออกไซด์ในวัฏจักรเครปส์และลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอน (electron transport chain) ซึ่งปลดปล่อยพลังงานที่ถูกกักไว้โดยการรีดิวซ์ (reduce) โคเอนไซม์ นิโคทินาไมด์อะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (NAD+) เป็น NADH

การย่อย[แก้]

ดูบทความหลักที่: การย่อยอาหาร

เซลล์ไม่สามารถรับมหโมเลกุล อาทิ แป้ง เซลลูโลสหรือโปรตีนไปใช้ได้อย่างรวดเร็ว จำต้องสลายเป็นหน่วยที่เล็กกว่าเสียก่อนจึงจะนำไปใช้ในเมแทบอลิซึมของเซลล์ได้ เอนไซม์หลายคลาสทำหน้าที่ย่อยพอลิเมอร์เหล่านี้ เช่น protease ย่อยโปรตีนเป็นกรดอะมิโน, glycoside hydrolase ย่อยพอลิแซ็กคาไรด์เป็นมอโนแซ็กคาไรด์

จุลินทรีย์หลั่งเอนไซม์ย่อยออกสู่สิ่งแวดล้อม[9][10] แต่สัตว์หลั่งเอนไซม์จากเซลล์ที่ทำหน้าที่พิเศษเฉพาะในทางเดินอาหารเท่านั้น[11] จากนั้นกรดอะมิโนหรือน้ำตาลที่ถูกปล่อยออกจากเอนไซม์นอกเซลล์เหล่านี้จะถูกโปรตีนที่เจาะจงปั๊มเข้าสู่เซลล์ด้วยวิธีการลำเลียงแบบใช้พลังงาน (active transport)[12][13]

แผนภาพแคแทบอลิซึมของโปรตีน คาร์โบไฮเดรตและไขมันพอสังเขป

พลังงานจากสารอินทรีย์[แก้]

แคแทบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรตเป็นการสลายคาร์โบไฮเดรตเป็นหน่วยที่เล็กกว่า โดยปกติ คาร์โบไฮเดรตจะถูกนำเข้าสู่เซลล์เมื่อถูกย่อยเป็นมอโนแซ็คคาไรด์แล้ว[14] เมื่อเข้ามาในเซลล์ วิถีหลักในการสลายคือ ไกลโคไลสิส (glycolysis) ซึ่งน้ำตาลอย่างกลูโคสและฟรุกโทสถูกเปลี่ยนเป็นไพรูเวตและได้ ATP ออกมาจำนวนหนึ่ง[15] ไพรูเวตเป็นสารตัวกลางในวิถีเมแทบอลิซึมจำนวนมาก แต่ส่วนมากจะถูกแปลงเป็นอะซีติลโค เอ และป้อนเข้าสู่วัฏจักรเครปส์ แม้ว่า จะมีการสร้าง ATP ออกมาในวัฏจักรเครปส์ แต่ผลิตภัณฑ์ที่สำคัญที่สุดคือ NADH ซึ่งสร้างมาจาก NAD+ เมื่ออะซีติลโค เอ ถูกออกซิไดซ์ ปฏิกิริยานี้ปล่อยคาร์บอนไดออกไซด์ออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย ในสภาวะขาดออกซิเจน ไกลโคไลสิสจะสร้างแลกเตต ผ่านเอนไซม์ lactate dehydrogenase ซึ่งออกซิไดซ์ NADH ให้กลับไปเป็น NAD+ เพื่อนำไปใช้ใหม่ในไกลโคไลสิส การสลายกลูโคสอีกวิถีหนึ่ง คือ วิถีเพนโตสฟอสเฟต (pentose phosphate pathway) ซึ่งรีดิวซ์โคเอนไซม์ NADPH และสร้างน้ำตาลเพนโตส เช่น ไรโบส ซึ่งเป็นน้ำตาลองค์ประกอบของกรดนิวคลีอิก

ปฏิกิริยาการสลายด้วยน้ำ (hydrolysis) สลายไขมันเป็นกรดไขมันอิสระและกลีเซอรอล กลีเซอรอลเข้าสู่กระบวนการไกลโคไลสิสและกรดไขมันถูกสลายด้วยกระบวนการเบตาออกซิเดชัน (beta oxidation) เพื่อให้ได้อะซีติลโค เอ ซึ่งจะถูกป้อนเข้าสู่วัฏจักรเครปส์ กรดไขมันปลดปล่อยพลังงานเมื่อสลายออกมามากกว่าคาร์โบไฮเดรต เพราะคาร์โบไฮเดรตมีออกซิเจนในโครงสร้างมากกว่า

กรดอะมิโนสามารถถูกใช้ได้ทั้งเพื่อสังเคราะห์โปรตีนและโมเลกุลชีวภาพอื่น ๆ หรือถูกออกซิไดซ์ให้เป็นยูเรียและคาร์บอนไดออกไซด์เป็นแหล่งพลังงาน[16] วิถีออกซิเดชันเริ่มต้นด้วยการนำหมู่อะมิโนออกด้วยเอนไซม์ transaminase หมู่อะมิโนจะถูกป้อนเข้าสู่วัฏจักรยูเรีย (urea cycle) เหลือแกนคาร์บอนที่ปราศจากหมู่อะมิโนในรูปของกรดคีโต ซึ่งกรดคีโตเหล่านี้จำนวนมากเป็นสารตัวกลางในวัฏจักรเครปส์ ตัวอย่างเช่น การย้ายหมู่อะมิโนจากกลูตาเมตเกิดเป็นแอลฟา-คีโตกลูตาเรต (α-ketoglutarate)[17] กรดอะมิโนกลูโคจีนิก (glucogenic amino acid) สามารถถูกเปลี่ยนเป็นกลูโคสได้ ผ่านกระบวนการการสร้างกลูโคส (gluconeogenesis)[18]

การเปลี่ยนรูปพลังงาน[แก้]

ออกซิเดทีฟฟอสฟอริเลชัน[แก้]

ในออกซิเดทีฟฟอสฟอริเลชัน (oxidative phosphorylation) อิเล็กตรอนที่ถูกดึงออกจากสารอินทรีย์ในบางบริเวณ เช่น protagon acid cycle ถูกแปลงเป็นออกซิเจนและพลังงานที่ได้ออกมานำไปใช้สร้าง ATP ปฏิกิริยาดังกล่าวเกิดในยูคาริโอตโดยกลุ่มโปรตีนในเยื่อหุ้มของไมโทคอนเดรีย เรียกว่า ลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอน ในโปรคาริโอต โปรตีนเหล่านี้พบในเยื่อหุ้มชั้นในของเซลล์[19] โปรตีนเหล่านี้ใช้พลังงานที่ปล่อยมาจากการส่งอิเล็กตรอนจากโมเลกุลในรูปรีดิวซ์อย่าง NADH ไปให้ออกซิเจนเพื่อปั๊มโปรตอนข้ามเยื่อหุ้ม[20]

การปั๊มโปรตอนออกจากไมโทคอนเดรียทำให้ความเข้มข้นโปรตอนระหว่างเยื่อหุ้มต่างกันและเกิดความแตกต่างทางศักย์ไฟฟ้าเคมี (electrochemical gradient)[21] แรงนี้ขับโปรตอนกลับเข้าไปในไมโทคอนเดรียผ่านฐานของเอนไซม์ ATP synthase การไหลของโปรตอนทำให้หน่วยย่อยที่มีลักษณะเป็นก้านหมุน ทำให้บริเวณเร่งของมันเปลี่ยนรูปร่าง และเติมหมู่ฟอสเฟต (phosphorylase) ให้อะดีโนซีนไดฟอสเฟต ได้เป็น ATP[22]

พลังงานจากสารอนินทรีย์[แก้]

คีโมลิโธโทรฟ (chemolithotrophy) เป็นเมแทบอลิซึมประเภทที่พบในโปรคารีโอตที่พลังงานได้มาจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของสารอนินทรีย์ สิ่งมีชีวิตเหล่านี้สามารถใช้ไฮโดรเจน[23] สารประกอบซัลเฟอร์ในรูปรีดิวซ์ (เช่น ซัลไฟด์ ไฮโดรเจนซัลไฟด์และไทโอซัลเฟต)[2] เฟอร์รัสไอออน[24] หรือแอมโมเนีย[25] เป็นแหล่งกำลังรีดิวซ์ สิ่งมีชีวิตเหล่านี้ได้พลังงานจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของสารประกอบเหล่านี้โดยตัวรับอิเล็กตรอน เช่น ออกซิเจนหรือไนเตรต[26] กระบวนการของจุลินทรีย์เหล่านี้มีความสำคัญในวัฏจักรชีวธรณีเคมี (biogeochemical) ของโลก เช่น การสร้างกรด (acetogenesis) ไนตริฟิเคชัน (nitrification) และกระบวนการเปลี่ยนไนเตรตเป็นไนโตรเจน (denitrification) ทั้งยังสำคัญต่อความอุดมสมบูรณ์ของดิน[27][28]

พลังงานจากแสง[แก้]

พลังงานในแสงอาทิตย์ถูกพืช ไซยาโนแบคทีเรีย แบคทีเรียสีม่วง แบคทีเรียซัลเฟอร์สีเขียวและโพรทิสต์บางชนิดจับไว้ กระบวนการนี้มักนับรวมกับการเปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์เป็นสารอินทรีย์ ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของการสังเคราะห์ด้วยแสง อย่างไรก็ดี พลังงานที่ถูกจับและระบบการตรึงคาร์บอนสามารถแยกกันทำงานได้ในโปรคารีโอต เช่น แบคทีเรียสีม่วงและแบคทีเรียซัลเฟอร์สีเขียวสามารถใช้แสงอาทิตย์เป็นแหล่งพลังงาน ขณะที่เปลี่ยนระหว่างการตรึงคาร์บอนกับการหมักสารอินทรีย์[29][30]

ในสิ่งมีชีวิตหลายชนิด การจับพลังงานจากดวงอาทิตย์มีหลักการคล้ายคลึงกับออกซิเดทีฟฟอสโฟรีเลชัน เพราะเกี่ยวข้องกับพลังงานที่ถูกเก็บไว้ในรูปความแตกต่างของความเข้มข้นโปรตอน จากนั้น แรงขับโปรตอนนี้จะกระตุ้นการสังเคราะห์ ATP[22] อิเล็กตรอนที่จำเป็นสำหรับการกระตุ้นลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอนมาจากโปรตีนรวบรวมแสง ชื่อว่า ศูนย์กลางปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยแสงหรือโรดอปซิน (rhodopsin) ศูนย์กลางปฏิกิริยาแบ่งออกได้เป็นสองประเภทขึ้นอยู่กับชนิดของสารสีการสังเคราะห์ด้วยแสงที่ปรากฏ ซึ่งแบคทีเรียที่สังเคราะห์ด้วยแสงได้ส่วนมากมีชนิดเดียว แต่พืชและไซยาโนแบคทีเรียมีสองชนิด[31]

ในพืช สาหร่ายและไซยาโนแบคทีเรีย ระบบแสง 2 ใช้พลังงานแสงเพื่อดึงอิเล็กตรอนออกจากน้ำ และได้ออกซิเจนออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย จากนั้น อิเล็กตรอนจะไหลไปยังไซโทโครม บี6เอฟ คอมเพล็กซ์ (cytochrome b6f complex) ซึ่งใช้พลังงานปั๊มโปรตอนข้ามเยื่อหุ้มไทลาคอยด์ในคลอโรพลาสต์[8] โปรตอนเหล่านี้เคลื่อนกลับผ่านเยื่อหุ้มขณะที่ขับเคลื่อนเอทีพีซินเทส จากนั้น อิเล็กตรอนจะไหลผ่านระบบแสง 1 และสามารถถูกใช้เพื่อรีดิวซ์โคเอนไซม์ NADP+ เพื่อใช้ในวัฏจักรคัลวิน (Calvin cycle) หรือรีไซเคิลเพื่อนำกลับไปผลิต ATP เพิ่ม[32]

แอแนบอลิซึม[แก้]

ดูบทความหลักที่: แอแนบอลิซึม

แอแนบอลิซึมเป็นกลุ่มกระบวนการเมแทบอลิซึมที่เกี่ยวกับการสร้าง โดยพลังงานที่ปล่อยออกมาจากแคแทบอลิซึมถูกใช้เพื่อสังเคราะห์โมเลกุลที่ซับซ้อน โดยทั่วไป โมเลกุลที่ซับซ้อนซึ่งประกอบขึ้นเป็นโครงสร้างของเซลล์นั้นถูกสร้างทีละขั้นจากสารตั้งต้นขนาดเล็กและสามัญ แอแนบอลิซึมเกี่ยวข้องกับสามขั้นพื้นฐาน ขั้นแรก การผลิตสารตั้งต้น เช่น กรดอะมิโน มอโนแซ็คคาไรด์ ไอโซพรีนอยด์และนิวคลีโอไทด์ อย่างที่สอง การกระตุ้นสารตั้งต้นให้อยู่ในรูปที่เกิดปฏิกิริยาได้โดยใช้พลังงานจาก ATP และขั้นที่สาม การรวมสารตั้งต้นเหล่านี้เป็นโมเลกุลที่ซับซ้อน เช่น โปรตีน พอลิแซ็กคาไรด์ ลิพิดและกรดนิวคลีอิก

สิ่งมีชีวิตมีจำนวนโมเลกุลที่สร้างได้ในเซลล์ด้วยตนเองต่างกัน ออโตโทรฟ เช่น พืช สามารถสร้างสารอินทรีย์ที่ซับซ้อนได้ในเซลล์ อาทิ พอลิแซ็กคาไรด์และโปรตีนจากโมเลกุลสามัญอย่างคาร์บอนไดออกไซด์และน้ำ แต่เฮเทอโรโทรฟต้องอาศัยแหล่งสสารที่ซับซ้อนกว่า เช่น มอโนแซ็คคาไรด์และกรดอะมิโนเพื่อผลิตโมเลกุลที่ซับซ้อนเหล่านี้ สิ่งมีชีวิตสามารถจำแนกได้อีกจากแหล่งพลังงานสุดท้าย โฟโตออโตโทรฟและโฟโตเฮเทอโรโทรฟดึงพลังงานจากแสง ขณะที่คีโมออโตโทรฟและคีโมเฮเทอโรโทรฟดึงพลังงานจากปฏิกิริยาออกซิเดชันอนินทรีย์

การตรึงคาร์บอน[แก้]

ดูบทความหลักที่: ปฏิกิริยาการตรึงคาร์บอน

การสังเคราะห์ด้วยแสงเป็นการสังเคราะห์คาร์โบไฮเดรตจากแสงอาทิตย์และคาร์บอนไดออกไซด์ ในพืช ไซยาโนแบคทีเรียและสาหร่าย การสังเคราะห์ด้วยแสงที่มีออกซิเจนเกิดขึ้น (oxygenic photosynthesis) ได้น้ำ และได้ออกซิเจนออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย กระบวนการนี้ใช้ ATP และ NADPH ที่ผลิตจากศูนย์กลางปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยแสง ดังที่อธิบายข้างต้น เปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์เป็นกลีเซอเรต 3-ฟอสเฟต ซึ่งจากนั้น สามารถถูกเปลี่ยนเป็นกลูโคส ปฏิกิริยาการตรึงคาร์บอนนี้ดำเนินโดยเอนไซม์รูบิสโก (RuBisCO) อันเป็นส่วนหนึ่งของวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน[33] การสังเคราะห์ด้วยแสงในพืชมีสามประเภท ได้แก่ การตรึงคาร์บอนซี 3, ซี 4 และการสังเคราะห์ด้วยแสงซีเอเอ็ม เหล่านี้แตกต่างกันตรงเส้นทางที่คาร์บอนไดออกไซด์เข้าสู่วัฏจักรคัลวิน โดยพืชซี 3 ตรึงคาร์บอนไดออกไซด์โดยตรง ขณะที่ซี 4 และการสังเคราะห์ด้วยแสงซีเอเอ็มรวมคาร์บอนไดออกไซด์เข้ากับสารอื่นก่อน อันเป็นการปรับตัวเพื่อเข้ากับแสงอาทิตย์ที่เข้มข้นและสภาวะแห้ง[34]

ในโปรคารีโอตที่สังเคราะห์ด้วแสงได้ กลไกการตรึงคาร์บอนนี้มีความหลากหลายมากกว่า คาร์บอนไดออกไซด์สามารถถูกตรึงโดยวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน, วัฏจักรเครปส์ย้อนกลับ (reversed Krebs cycle)[35] หรือการเติมหมู่คาร์บอกซิล (carboxylation) ของอะซีติลโค เอ[36][37] คีโมออโตโทรฟโปรคารีโอตยังตรึงคาร์บอนไดออกไซด์ผ่านวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน แต่ใช้พลังงานจากสารอนินทรีย์ในการขับเคลื่อนปฏิกิริยา[38]

คาร์โบไฮเดรตและไกลแคน[แก้]

ในแอแนบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต กรดอินทรีย์สามัญสามารถถูกแปลงเป็นมอโนแซ็คคาไรด์ เช่น กลูโคส และจากนั้นถูกใช้เพื่อประกอบพอลิแซ็กคาไรด์ เช่น แป้ง การสร้างกลูโคสจากสารประกอบอย่างไพรูเวต แลคเตต กลีเซอรอล กลีเซอเรต 3-ฟอสเฟตและกรดอะมิโน เรียกว่า การสร้างกลูโคส (gluconeogenesis) กระบวนการการสร้างกลูโคสเปลี่ยนไพรูเวตเป็นกลูโคส-6-ฟอสเฟตผ่านตัวกลางหลายตัว ซึ่งตัวกลางจำนวนมากเป็นตัวเดียวกับในไกลโคไลสิส[15] อย่างไรก็ดี วิถีนี้มิใช่ปฏิกิริยาย้อนกลับของไกลโคไลสิส เพราะปฏิกิริยาหลายขั้นถูกเร่งด้วยเอนไซม์ที่มิได้มีอยู่ในไกลโคไลสิส ซึ่งเป็นสิ่งสำคัญเพราะจะทำให้การสร้างและการสลายกลูโคสถูกควบคุมแยกจากกัน และกันมิให้วิถีทั้งสองดำเนินไปพร้อมกันเป็นวัฏจักรที่สูญเปล่า (futile cycle)[39][40]

แม้ว่าไขมันจะเป็นวิธีการเก็บพลังงานที่สามัญ แต่ในสัตว์มีกระดูกสันหลังอย่างมนุษย์ กรดไขมันที่ถูกเก็บสะสมไว้ไม่สามารถถูกเปลี่ยนให้เป็นกลูโคสได้ผ่านการสร้างกลูโคส เพราะสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ไม่สามารถเปลี่ยนอะซีติลโค เอ ให้เป็นไพรูเวตได้ พืชมีระบบเอนไซม์จำเป็น (necessary enzymatic machinery) ขณะที่สัตว์ไม่มี[41] ผลคือ หลังการอดอาหารเป็นเวลานาน สัตว์มีกระดูกสันหลังจำต้องสร้างคีโตนบอดีส์ (ketone bodies) จากกรดไขมันเพื่อทดแทนกลูโคสในเนื้อเยื่อ เช่น สมอง ซึ่งไม่สามารถสันดาป (metabolize) กรดไขมันได้[42] สิ่งมีชีวิตอื่นอย่างพืชและแบคทีเรียแก้ปัญหาเมแทบอลิซึมข้อนี้โดยวัฏจักรกลีออกซีเลต (glyoxylate cycle) ซึ่งข้ามขั้นตอนการกำจัดหมู่คาร์บอกซิล (decarboxylation) ในวัฏจักรเครปส์ ซึ่งให้อะซีติลโค เอแปลงเป็นออกซาโลอะซีเตต ซึ่งสามารถนำไปผลิตกลูโคสได้[41][43]

พอลิแซ็กคาไรด์และไกลแคนสร้างขึ้นจากการเพิ่มมอโนแซ็คคาไรด์ต่อเนื่องกันโดยเอนไซม์ glycosyltransferase จากตัวให้น้ำตาลฟอสเฟตที่เกิดปฏิกิริยาได้ เช่น ยูรีดีนไดฟอสเฟตกลูโคส (UDP-glucose) ให้กับหมู่ไฮดรอกซิลตัวรับบนพอลิแซ็กคาไรด์ที่กำลังเพิ่มขนาดขึ้นนั้น ด้วยหมู่ไฮดรอกซิลใด ๆ บนวงแหวนของสารตั้งต้นสามารถเป็นตัวรับได้ พอลิแซ็กคาไรด์ที่ถูกผลิตขึ้นนั้นจึงอาจมีโครงสร้างสายตรงหรือแตกกิ่งก็ได้[44] พอลิแซ็กคาไรด์ที่ถูกผลิตขึ้นนั้นอาจมีหน้าที่โครงสร้างหรือเมแทบอลิซึมของมันเอง[45] หรือไปรวมกับลิพิดและโปรตีนโดยเอนไซม์ oligosaccharyltransferase[46][47]

กรดไขมัน ไอโซพรีนอยด์ และสเตอรอยด์[แก้]

กรดไขมันสร้างขึ้นจากเอนไซม์ fatty acid synthase ซึ่งเกิดเป็นพอลิเมอร์ (polymerize) และจากนั้นรีดิวซ์หน่วยอะซีติลโค เอ โซ่เอซิลในกรดไขมันถูกขยายโดยวัฏจักรปฏิกิริยาที่เติมหมู่เอซิล, รีดิวซ์เป็นแอลกอฮอล์, ขจัดน้ำออก (dehydrate) ไปเป็นหมู่แอลคีน และจากนั้นรีดิวซ์อีกครั้งหนึ่งเป็นหมู่แอลเคน เอนไซม์ของชีวสังเคราะห์กรดไขมันแบ่งได้เป็นสองกลุ่ม ในสัตว์และฟังไจ ปฏกิริยาการสังเคราะห์กรดไขมันทั้งหมดเหล่านี้ดำเนินโดยโปรตีนไทป์ 1 หลายหน้าที่ตัวเดียว ขณะที่ในพลาสติดพืชและแบคทีเรียแยกเอนไซม์ไทป์ 2 ไว้ดำเนินการแต่ละขั้นในวิถี

เทอร์พีนและไอโซพรีนอยด์เป็นลิพิดกลุ่มใหญ่ที่รวมไปถึงแคโรทีนอยด์ และเป็นผลิตภัณฑ์ธรรมชาติจากพืชกลุ่มใหญ่ที่สุด[48] สารประกอบเหล่านี้สร้างโดยการรวมและการเปลี่ยนหน่วยไอโซพรีนที่ได้จากสารตั้งต้นที่เกิดปฏิกิริยาได้ ไอโซเพนทีนิลไพโรฟอสเฟต (isopentenyl pyrophosphate) และไดเมทิลอัลลิลไพโรฟอสเฟต (dimethylallyl pyrophosphate)[49] สารตั้งต้นเหล่านี้สามารถใช้ได้ในวิถีต่าง ๆ ในสัตว์และอาร์เคีย วิถีเมวาโลเนต (mevalonate pathway) ผลิตสารประกอบจากอะซีติลโค เอ[50] ขณะที่ในพืชและแบคทีเรีย วิถีนอนเมวาโลเนต (non-mevalonate pathway) ใช้ไพรูเวตและกลีเซอรอลดีไฮด์ 3-ฟอสเฟตเป็นสารตั้งต้น[49][51] ปฏิกิริยาที่สำคัญหนึ่งที่ใช้ตัวให้ไอโซพรีนกัมมันต์เหล่านี้ คือ ชีวสังเคราะห์สเตอรอยด์ ซึ่งหน่วยไอโซพรีนถูกเชื่อมเข้าด้วยกันและสร้างเป็นสควอลีน (squalene) และจากนั้น จะพับและเกิดเป็นกลุ่มวงแหวนเพื่อสร้างลาโนสเตอรอล (lanosterol)[52] ลาโนเสอรอลจากนั้นสามารถถูกเปลี่ยนให้เป็นสเตอรอลชนิดอื่นได้ อย่างคอเลสเตอรอลและเออร์โกสเตอรอล (ergosterol)[52][53]

โปรตีน[แก้]

สิ่งมีชีวิตมีความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนสามัญ 20 ชนิดแตกต่างกัน แบคทีเรียและพชส่วนมากสามารถสังเคราะห์ได้ครบทั้งหมด แต่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยน้ำนมสามารถสังเคราะห์ได้เพียงกรดอะมิโนไม่จำเป็นสิบเอ็ดชนิด ดังนั้น กรดอะมิโนจำเป็นอีกเก้าชนิดจึงต้องได้รับจากอาหาร[8] ปรสิตสามัญบางชนิด เช่น แบคทีเรีย Mycoplasma pneumoniae ขาดการสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด และรับกรดอะมิโนจากโฮสต์ไปใช้โดยตรง[54] กรดอะมิโนทั้งหมดถูกสังเคราะห์จากสารตัวกลางในไกลโคไลสิส วัฏจักรเครปส์ หรือวิถีเพนโตสฟอสเฟต กลูตาเมตและกลูตามีนเป็นตัวให้ไนโตรเจน การสังเคราะห์กรดอะมิโนขึ้นอยู่กับรูปแบบของหมู่แอลฟาคีโตที่เหมาะสม ซึ่งจากนั้นจะถูกเติมหมู่อะมิโน (transaminate) เพื่อสร้างเป็นกรดอะมิโน[55]

กรดอะมิโนถูกสร้างเป็นโปรตีนโดยการเชื่อมต่อกันในสายโซ่ด้วยพันธะเปปไทด์ โปรตีนแต่ละตัวมีลำดับหน่วยย่อยกรดอะมิโนแตกต่างกัน นี่คือโครงสร้างปฐมภูมิ กรดอะมิโนสามารถเชื่อมกันในลำดับต่าง ๆ เพื่อสร้างเป็นโปรตีนหลากชนิด โปรตีนถูกสร้างจากกรดอะมิโนซึ่งถูกกระตุ้นโดยการยึดกับโมเลกุลอาร์เอ็นเอถ่ายโอน (transfer RNA) ด้วยพันธะเอสเทอร์ สารตั้งต้นอะมิโนเอซิล-ทีอาร์เอ็นเอ (aminoacyl-tRNA) นี้ถูกสร้างขึ้นในปฏิกิริยาที่อาศัย ATP ซึ่งดำเนินโดยเอนไซม์ aminoacyl tRNA synthetase[56] อะมิโนเอซิล-ทีอาร์เอ็นเอนี้จะเป็นสารตั้งต้นแก่ไรโบโซม ซึ่งเชื่อมกรดอะมิโนเข้ากับสายโปรตีนที่กำลังยืด โดยใช้ลำดับข้อมูลในอาร์เอ็นเอนำรหัส (messenger RNA) ต่อไป[57]

การสังเคราะห์นิวคลีโอไทด์และการกู้คืน[แก้]

นิวคลีโอไทด์สร้างมาจากกรดอะมิโน คาร์บอนไดออกไซด์และกรดฟอร์มิกในวิถีซึ่งต้องการพลังงานเมแทบอลิกปริมาณมาก[58] ดังนั้น สิ่งมีชีวิตส่วนมากมีระบบที่มีประสิทธิภาพในการกู้คืน (salvage) นิวคลีโอไทด์ที่ก่อรูปแล้ว[58][59] พิวรีนถูกสังเคราะห์เป็นนิวคลีโอไซด์ (เบสต่อกับไรโบส) ทั้งอะดีนีนและกวานีนล้วนสร้างมาจากนิวคลีโอไซด์สารตั้งต้น อินโนซีนมอโนฟอสเฟต (inosine monophosphate) ซึ่งถูกสังเคราะห์โดยใช้อะตอมจากกรดอะมิโน ไกลซีน กลูตามีนและกรดแอสปาติก เช่นเดียวกับฟอร์เมตที่ถูกย้ายมาจากโคเอนไซม์เตตระไฮโดรโฟเลต (tetrahydrofolate) ขณะที่ไพริมิดีนสังเคราะห์จากเบสโอโรเตต (orotate) ซึ่งสร้างจากกลูตามีนและแอสปาเตต[60]

วิถีเมแทบอลิซึม[แก้]

วิถีเมแทบอลิซึมที่สำคัญมีดังนี้:

แคแทบอลิซึม[แก้]

วิถีแคแทบอลิซึม คือ การสลายโมเลกุลซับซ้อนไปสู่สารประกอบอย่างง่าย

แอแนบอลิซึม[แก้]

วิถีแอแนบอลิซึม เป็นการสร้างโมเลกุลสารที่ซับซ้อนจากสารประกอบตั้งต้นที่เรียบง่าย

เมแทบอลิซึมของยา[แก้]

เมแทบอลิซึมของยา (drug metabolism) เป็นการเปลี่ยนแปลงหรือทำลายยา และสารประกอบซีโนไบโอติก (xenobiotic) โดยเฉพาะอย่างยิ่งในระบบเอ็นไซม์ ดังต่อไปนี้:

เมแทบอลิซึมไนโตรเจน[แก้]

เมแทบอลิซึมไนโตรเจน ประกอบด้วยวิถีสำหรับหมุนเวียนและกำจัดไนโตรเจนในสิ่งมีชีวิต และกระบวนการทางชีววิทยาของ วงจรชีวธรณีเคมี (biogeochemical cycle) วัฏจักรไนโตรเจนมีดังนี้

ดูเพิ่ม[แก้]

อ้างอิง[แก้]

  1. ศัพท์บัญญัติราชบัณฑิตยสถาน สาขาพฤกษศาสตร์ ๑๘ ก.พ. ๒๕๔๕
  2. 2.0 2.1 Friedrich C (1998). "Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria". Adv Microb Physiol. Advances in Microbial Physiology 39: 235–89. doi:10.1016/S0065-2911(08)60018-1. ISBN 9780120277391. PMID 9328649. 
  3. Pace NR (January 2001). "The universal nature of biochemistry". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (3): 805–8. Bibcode:2001PNAS...98..805P. doi:10.1073/pnas.98.3.805. PMC 33372. PMID 11158550. 
  4. Smith E, Morowitz H (2004). "Universality in intermediary metabolism". Proc Natl Acad Sci USA 101 (36): 13168–73. Bibcode:2004PNAS..10113168S. doi:10.1073/pnas.0404922101. PMC 516543. PMID 15340153. 
  5. Ebenhöh O, Heinrich R (2001). "Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems". Bull Math Biol 63 (1): 21–55. doi:10.1006/bulm.2000.0197. PMID 11146883. 
  6. Meléndez-Hevia E, Waddell T, Cascante M (1996). "The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution". J Mol Evol 43 (3): 293–303. doi:10.1007/BF02338838. PMID 8703096. 
  7. Nealson K, Conrad P (1999). "Life: past, present and future". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 354 (1392): 1923–39. doi:10.1098/rstb.1999.0532. PMC 1692713. PMID 10670014. 
  8. 8.0 8.1 8.2 Nelson N, Ben-Shem A (2004). "The complex architecture of oxygenic photosynthesis". Nat Rev Mol Cell Biol 5 (12): 971–82. doi:10.1038/nrm1525. PMID 15573135. 
  9. Häse C, Finkelstein R (December 1993). "Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases". Microbiol Rev 57 (4): 823–37. PMC 372940. PMID 8302217. 
  10. Gupta R, Gupta N, Rathi P (2004). "Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties". Appl Microbiol Biotechnol 64 (6): 763–81. doi:10.1007/s00253-004-1568-8. PMID 14966663. 
  11. Hoyle T (1997). "The digestive system: linking theory and practice". Br J Nurs 6 (22): 1285–91. PMID 9470654. 
  12. Souba W, Pacitti A (1992). "How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators". JPEN J Parenter Enteral Nutr 16 (6): 569–78. doi:10.1177/0148607192016006569. PMID 1494216. 
  13. Barrett M, Walmsley A, Gould G (1999). "Structure and function of facilitative sugar transporters". Curr Opin Cell Biol 11 (4): 496–502. doi:10.1016/S0955-0674(99)80072-6. PMID 10449337. 
  14. Bell G, Burant C, Takeda J, Gould G (1993). "Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters". J Biol Chem 268 (26): 19161–4. PMID 8366068. 
  15. 15.0 15.1 Bouché C, Serdy S, Kahn C, Goldfine A (2004). "The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes". Endocr Rev 25 (5): 807–30. doi:10.1210/er.2003-0026. PMID 15466941. 
  16. Sakami W, Harrington H (1963). "Amino acid metabolism". Annu Rev Biochem 32: 355–98. doi:10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484. 
  17. Brosnan J (2000). "Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism". J Nutr 130 (4S Suppl): 988S–90S. PMID 10736367. 
  18. Young V, Ajami A (2001). "Glutamine: the emperor or his clothes?". J Nutr 131 (9 Suppl): 2449S–59S; discussion 2486S–7S. PMID 11533293. 
  19. Hosler J, Ferguson-Miller S, Mills D (2006). "Energy Transduction: Proton Transfer Through the Respiratory Complexes". Annu Rev Biochem 75: 165–87. doi:10.1146/annurev.biochem.75.062003.101730. PMC 2659341. PMID 16756489. 
  20. Schultz B, Chan S (2001). "Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes". Annu Rev Biophys Biomol Struct 30: 23–65. doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. PMID 11340051. 
  21. Capaldi R, Aggeler R (2002). "Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor". Trends Biochem Sci 27 (3): 154–60. doi:10.1016/S0968-0004(01)02051-5. PMID 11893513. 
  22. 22.0 22.1 Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T (March 2006). "Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases: Fourth in the Cycles Review Series". EMBO Rep 7 (3): 276–82. doi:10.1038/sj.embor.7400646. PMC 1456893. PMID 16607397. 
  23. Friedrich B, Schwartz E (1993). "Molecular biology of hydrogen utilization in aerobic chemolithotrophs". Annu Rev Microbiol 47: 351–83. doi:10.1146/annurev.mi.47.100193.002031. PMID 8257102. 
  24. Weber K, Achenbach L, Coates J (2006). "Microorganisms pumping iron: anaerobic microbial iron oxidation and reduction". Nat Rev Microbiol 4 (10): 752–64. doi:10.1038/nrmicro1490. PMID 16980937. 
  25. Jetten M, Strous M, van de Pas-Schoonen K, Schalk J, van Dongen U, van de Graaf A, Logemann S, Muyzer G, van Loosdrecht M, Kuenen J (1998). "The anaerobic oxidation of ammonium". FEMS Microbiol Rev 22 (5): 421–37. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00379.x. PMID 9990725. 
  26. Simon J (2002). "Enzymology and bioenergetics of respiratory nitrite ammonification". FEMS Microbiol Rev 26 (3): 285–309. doi:10.1111/j.1574-6976.2002.tb00616.x. PMID 12165429. 
  27. Conrad R (1996). "Soil microorganisms as controllers of atmospheric trace gases (H2, CO, CH4, OCS, N2O, and NO)". Microbiol Rev 60 (4): 609–40. PMC 239458. PMID 8987358. 
  28. Barea J, Pozo M, Azcón R, Azcón-Aguilar C (2005). "Microbial co-operation in the rhizosphere". J Exp Bot 56 (417): 1761–78. doi:10.1093/jxb/eri197. PMID 15911555. 
  29. van der Meer M, Schouten S, Bateson M, Nübel U, Wieland A, Kühl M, de Leeuw J, Sinninghe Damsté J, Ward D (July 2005). "Diel Variations in Carbon Metabolism by Green Nonsulfur-Like Bacteria in Alkaline Siliceous Hot Spring Microbial Mats from Yellowstone National Park". Appl Environ Microbiol 71 (7): 3978–86. doi:10.1128/AEM.71.7.3978-3986.2005. PMC 1168979. PMID 16000812. 
  30. Tichi M, Tabita F (2001). "Interactive Control of Rhodobacter capsulatus Redox-Balancing Systems during Phototrophic Metabolism". J Bacteriol 183 (21): 6344–54. doi:10.1128/JB.183.21.6344-6354.2001. PMC 100130. PMID 11591679. 
  31. Allen J, Williams J (1998). "Photosynthetic reaction centers". FEBS Lett 438 (1–2): 5–9. doi:10.1016/S0014-5793(98)01245-9. PMID 9821949. 
  32. Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (2004). "Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis". Nature 429 (6991): 579–82. Bibcode:2004Natur.429..579M. doi:10.1038/nature02598. PMID 15175756. 
  33. Miziorko H, Lorimer G (1983). "Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase". Annu Rev Biochem 52: 507–35. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.002451. PMID 6351728. 
  34. Dodd A, Borland A, Haslam R, Griffiths H, Maxwell K (2002). "Crassulacean acid metabolism: plastic, fantastic". J Exp Bot 53 (369): 569–80. doi:10.1093/jexbot/53.369.569. PMID 11886877. 
  35. Hügler M, Wirsen C, Fuchs G, Taylor C, Sievert S (May 2005). "Evidence for Autotrophic CO2 Fixation via the Reductive Tricarboxylic Acid Cycle by Members of the ɛ Subdivision of Proteobacteria". J Bacteriol 187 (9): 3020–7. doi:10.1128/JB.187.9.3020-3027.2005. PMC 1082812. PMID 15838028. 
  36. Strauss G, Fuchs G (1993). "Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle". Eur J Biochem 215 (3): 633–43. doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18074.x. PMID 8354269. 
  37. Wood H (1991). "Life with CO or CO2 and H2 as a source of carbon and energy". FASEB J 5 (2): 156–63. PMID 1900793. 
  38. Shively J, van Keulen G, Meijer W (1998). "Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs". Annu Rev Microbiol 52: 191–230. doi:10.1146/annurev.micro.52.1.191. PMID 9891798. 
  39. Boiteux A, Hess B (1981). "Design of glycolysis". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 293 (1063): 5–22. Bibcode:1981RSPTB.293....5B. doi:10.1098/rstb.1981.0056. PMID 6115423. 
  40. Pilkis S, el-Maghrabi M, Claus T (1990). "Fructose-2,6-bisphosphate in control of hepatic gluconeogenesis. From metabolites to molecular genetics". Diabetes Care 13 (6): 582–99. doi:10.2337/diacare.13.6.582. PMID 2162755. 
  41. 41.0 41.1 Ensign S (2006). "Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation". Mol Microbiol 61 (2): 274–6. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05247.x. PMID 16856935. 
  42. Finn P, Dice J (2006). "Proteolytic and lipolytic responses to starvation". Nutrition 22 (7–8): 830–44. doi:10.1016/j.nut.2006.04.008. PMID 16815497. 
  43. Kornberg H, Krebs H (1957). "Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle". Nature 179 (4568): 988–91. Bibcode:1957Natur.179..988K. doi:10.1038/179988a0. PMID 13430766. 
  44. Rademacher T, Parekh R, Dwek R (1988). "Glycobiology". Annu Rev Biochem 57: 785–838. doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.004033. PMID 3052290. 
  45. Rademacher T, Parekh R, Dwek R (1988). "Glycobiology". Annu Rev Biochem 57: 785–838. doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.004033. PMID 3052290. 
  46. Opdenakker G, Rudd P, Ponting C, Dwek R (1993). "Concepts and principles of glycobiology". FASEB J 7 (14): 1330–7. PMID 8224606. 
  47. McConville M, Menon A (2000). "Recent developments in the cell biology and biochemistry of glycosylphosphatidylinositol lipids (review)". Mol Membr Biol 17 (1): 1–16. doi:10.1080/096876800294443. PMID 10824734. 
  48. Dubey V, Bhalla R, Luthra R (2003). "An overview of the non-mevalonate pathway for terpenoid biosynthesis in plants" (PDF). J Biosci 28 (5): 637–46. doi:10.1007/BF02703339. PMID 14517367. 
  49. 49.0 49.1 Kuzuyama T, Seto H (2003). "Diversity of the biosynthesis of the isoprene units". Nat Prod Rep 20 (2): 171–83. doi:10.1039/b109860h. PMID 12735695. 
  50. Grochowski L, Xu H, White R (May 2006). "Methanocaldococcus jannaschii Uses a Modified Mevalonate Pathway for Biosynthesis of Isopentenyl Diphosphate". J Bacteriol 188 (9): 3192–8. doi:10.1128/JB.188.9.3192-3198.2006. PMC 1447442. PMID 16621811. 
  51. Lichtenthaler H (1999). "The 1-Ddeoxy-D-xylulose-5-phosphate pathway of isoprenoid biosynthesis in plants". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 50: 47–65. doi:10.1146/annurev.arplant.50.1.47. PMID 15012203. 
  52. 52.0 52.1 Schroepfer G (1981). "Sterol biosynthesis". Annu Rev Biochem 50: 585–621. doi:10.1146/annurev.bi.50.070181.003101. PMID 7023367. 
  53. Lees N, Skaggs B, Kirsch D, Bard M (1995). "Cloning of the late genes in the ergosterol biosynthetic pathway of Saccharomyces cerevisiae—a review". Lipids 30 (3): 221–6. doi:10.1007/BF02537824. PMID 7791529. 
  54. Himmelreich R, Hilbert H, Plagens H, Pirkl E, Li BC, Herrmann R (November 1996). "Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae". Nucleic Acids Res. 24 (22): 4420–49. doi:10.1093/nar/24.22.4420. PMC 146264. PMID 8948633. 
  55. Guyton, Arthur C.; John E. Hall (2006). Textbook of Medical Physiology. Philadelphia: Elsevier. pp. 855–6. ISBN 0-7216-0240-1. 
  56. Ibba M, Söll D (2001). "The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis". EMBO Rep 2 (5): 382–7. doi:10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889. PMID 11375928. 
  57. Lengyel P, Söll D (1969). "Mechanism of protein biosynthesis". Bacteriol Rev 33 (2): 264–301. PMC 378322. PMID 4896351. 
  58. 58.0 58.1 Rudolph F (1994). "The biochemistry and physiology of nucleotides". J Nutr 124 (1 Suppl): 124S–127S. PMID 8283301.  Zrenner R, Stitt M, Sonnewald U, Boldt R (2006). "Pyrimidine and purine biosynthesis and degradation in plants". Annu Rev Plant Biol 57: 805–36. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105421. PMID 16669783. 
  59. Stasolla C, Katahira R, Thorpe T, Ashihara H (2003). "Purine and pyrimidine nucleotide metabolism in higher plants". J Plant Physiol 160 (11): 1271–95. doi:10.1078/0176-1617-01169. PMID 14658380. 
  60. Smith J (1995). "Enzymes of nucleotide synthesis". Curr Opin Struct Biol 5 (6): 752–7. doi:10.1016/0959-440X(95)80007-7. PMID 8749362. 

แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]