CYP2A6

CYP2A6
Available structures
PDB	Human UniProt search: PDBe RCSB
List of PDB id codes
	4RUI, 1Z10, 1Z11, 2FDU, 2FDV, 2FDW, 2FDY, 3EBS, 3T3Q, 3T3R, 4EJJ
Identifiers
Aliases	CYP2A6, CPA6, CYP2A, CYP2A3, CYPIIA6, P450C2A, P450PB, cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6
External IDs	OMIM: 122720 HomoloGene: 85917 GeneCards: CYP2A6
Gene location (Human)
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	40,850,447 bp
Gene ontology
Molecular function	• iron ion binding; • arachidonic acid epoxygenase activity; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • metal ion binding; • monooxygenase activity; • heme binding; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • coumarin 7-hydroxylase activity; • steroid hydroxylase activity;
Cellular component	• organelle membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • เยื่อหุ้ม; • intracellular membrane-bounded organelle; • ร่างแหเอนโดพลาซึม; • cytoplasmic microtubule; • ไซโทพลาซึม;
Biological process	• steroid metabolic process; • exogenous drug catabolic process; • epoxygenase P450 pathway; • coumarin catabolic process; • drug metabolic process; • oxidation-reduction process; • coumarin metabolic process; • organic acid metabolic process; • xenobiotic metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologs
	1548
	n/a
	ENSG00000255974
	n/a
	P11509
	n/a
	NM_000762
	n/a
	NP_000753
	n/a
	Wikidata
View/Edit Human

โครงสร้างผลึกของไมโครโซมอล P450 2A6 ของมนุษย์ที่จับอยู่กับสารยับยั้งชนิด (5-(Pyridin-3-yl)furan-2-yl)methanamine (รหัสทะเบียนโปรตีน: 2fdw)

ไซโทโครม P450 2A6 (อังกฤษ: Cytochrome P450 2A6; ชื่อย่อ: CYP2A6; EC 1.14.14.1) เป็นโปรตีนในมหาสกุล ไซโทโครม P450 ซึ่งเป็นระบบเอนไซม์ออกซิเดซอเนกประสงค์ของร่างกายมนุษย์^[3] โดยการแสดงออกของ CYP2A6 นั้นจะถูกควบคุมโดยยีน CYP2A6 บน โครโมโซมคู่ที่ 19 โลคัส 19q13.2 และถือเป็นยีนอีกชนิดหนึ่งในกลุ่มยีน cytochrome P₄₅₀^[3]^[4] โดย CYP2A6 ของมนุษย์จะมีหน้าที่ในกระตุ้นการเกิดเมแทบอลิซึมของสารซีโนไบโอติคในร่างกาย นอกจากนี้ CYP2A6 ยังถือเป็นเอนไซม์หลักที่จะมีการแสดงออกเพื่อให้เกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันของนิโคตินและโคตินีน เมื่อมีสารทั้งสองเข้ามาในระบบ นอกเหนือจากนั้นจะเป็นการเมแทบอไลซ์ยาชนิดต่างๆ สารก่อมะเร็ง อัลคาลอยด์จำพวกคูมารีน โดย CYP2A6 เป็นเอนไซม์เพียงชนิดเดียวในร่างกายมนุษย์ที่มีความสามารถในการกระตุ้นการเกิดปฏิกิริยา 7-hydroxylation เพื่อเมแทบอไลซ์คูมาริน โดยสารที่เกิดจากปฏิกิริยาการเมแทบอไลซ์นี้คือ 7-hydroxycoumarin ซึ่งใช้เป็นตัวชี้วัดการทำงานของ CYP2A6^[3]

ทั้งนี้ CYP2A6 เดิมชื่อ CYP2A3 ถือเป็นสมาชิกของกลุ่มเอนไซม์ขนาดใหญ่ของไซโทโครม P450 ที่มียีนควบคุมอยู่บนโครโมโซม 19q เช่นเดียวกันเอนไซม์อื่นในสกุลย่อย CYP2A, CYP2B และ CYP2F แต่ในภายหลังมีการพิจารณาเปลี่ยนชื่อเอนไซม์นี้จาก CYP2A3 เป็น CYP2A6^[3] เนื่องจากชื่อเดิมซ้ำซ้อนกับ CYP2A3 ที่พบในหนู แต่มีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกัน^[5]^[6]

การกระจายและความผันแปร[แก้]

การกระจายของ CYP2A6 ในเนื้อเยื่อของร่างกายนั้นจะพบอยู่ในร่างแหเอนโดพลาซึมเป็นหลัก และมีปริมาณมากที่สุดในเซลล์เนื้อเยื่อตับ^[4]^[7] ส่วนการแสดงออกของ CYP2A6 นั้นจะพบได้มากในเซลล์ตับ ถุงน้ำดี และเซลล์เยื่อบุโพรงจมูก (Nasal Respiratory Epithellium)^[7] ส่วนความผันแปรระดับยีนของ CYP2A6 นั้นว่ามีความผันแปรระหว่างบุคคลของ CYP2A6 อะโพโปรตีน และระดับเอ็มอาร์เอ็นเอของยีนนี้อย่างมีนัยสำคัญ^[8]

ตัวอย่างผังปฏิสัมพันธ์[แก้]

CYP2A6 เป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับกระบวนต่างๆของร่างกายมากมาย โดยเฉพาะด้านการแพทย์ ตัวอย่างเช่น ทีกาเฟอร์ ซึ่งเป็นยาในรูปโปรดรัก ที่ใช้ในการรักษามะเร็งหลายชนิด จำเป็นต้องถูกเปลี่ยนให้เป็น ฟลูออโรยูราซิล ซึ่งรูปที่ออกฤทธิ์ (active form) ด้วย CYP2A6 ในเซลล์ตับ^[9]^[10]^[11] ดังผังปฏิสัมพันธ์ด้านล่าง

คลิกเลือกที่ชื่อยีน, โปรตีน, หรือสารเมแทบอไลต์ด้านล่าง เพื่อเชื่อมโยงไปยังบทความวิกิพีเดียที่เกี่ยวเนื่อง^{[§ 1]}

[[File:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|{{{bSize}}}px|alt=Fluorouracil (5-FU) Activity edit]]

Fluorouracil (5-FU) Activity edit

↑ The interactive pathway map can be edited at WikiPathways: "FluoropyrimidineActivity_WP1601".

ลิแกนด์ของ CYP2A6[แก้]

ลิแกนด์ของ CYP2A6 นั้นมีหลายชนิด โดยแบ่งออกได้เป็น 3 กลุ่ม คือ ลิแกนด์ที่เป็นสารซับสเตรต สารเหนี่ยวนำ (Inducer) และสารยับยั้ง ( inhibitor) ดังแสดงในตารางด้านล่าง โดยลิแกนด์หลักที่สามารถเหนี่ยวนำเพื่อเพิ่มการทำงานของ CYP2A6 ที่พบได้บ่อยมากที่สุด คือ ฟีโนบาร์บิทอล ไรแฟมพิซิน และยากันชักบางชนิด^[12]

สารซับสเตรต	สารยับยั้ง	สารเหนี่ยวนำ
สารก่อมะเร็ง MNAN NNK NDEA MTBE ทอกซินอื่นๆ อะฟลาทอกซิน บี₁ (ไมโคทอกซิน) 1,3-butadiene (ในยางสังเคราะห์) คูมาริน (ต้านการแข็งตัวของเลือด, พบในอบเชย) DCBN (สารกำจัดวัชพืช) 7-ethoxycoumarin (ซับสเตรตทดสอบเอนไซม์) สกาโตล ควิโนลีน MOCA (ในการผลิตโพลียูรีเทน) ฮาโลเทน (ยาชา) โลซิกาโมน (ยากันชัก) เมทอกซีฟลูแรน (ยาชา) โคตินีน (เมแทบอไลต์ของนิโคติน) นิโคติน (สารกระตุ้น) SM-12502 (ต้าน PAF) กรดวาโพรอิก (ยากันชัก, ยาควบคุมอารมณ์) เด็กซ์เมเดโทมิดีน (ยาระงับประสาท)^[12]	อะมิโอดาโรน (ยาต้านภาวะหัวใจเต้นผิดจังหวะ)^[12] แอมโลดิปีน (แคลเซียมแชนแนลบล็อกเกอร์)^[12] บิวพรีนอร์ฟีน (โอปิออยด์กึ่งสังเคราะห์)^[12] คลอไฟเบรต (ไฟเบรต)^[12] คลอไตรมาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] เดซิพรามีน (ยาแก้ซึมเศร้า กลุ่มไตรไซคลิก)^[12] ไดซัลฟิแรม (ยับยั้งอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส)^[12] เอนตาคาโปน (ยับยั้ง COMT, ใช้ในโรคพาร์คินสัน)^[12] ฟีโนไฟเบรต (ไฟเบรต)^[12] กาบาเพนติน (ยากันชัก) ฟลาโวนอยด์ในน้ำเกรปฟรูต ไอโซไนอะซิด (ยาปฏิชีวนะ)^[12]^[13] คีโตโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] เลโทรโซล (ยับยั้งอะโรมาเทส, ใช้ในมะเร็งเต้านม)^[12] เมธิมาโซล (รักษาโรคไทรอยด์)^[12] เมทอกซาเลน (ฟูราโนคูมาริน, ใช้ในโรคสะเก็ดเงิน)^[12] เมไทราโพน (ใช้ในการวินิจฉัยภาวะต่อมหมวกไตทำงานไม่เพียงพอ)^[12] ไมโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] โมดาฟินิล (ทำให้ตื่นตัว)^[12] นิโคติน (สารกระตุ้น)^[12] ออเฟเนดรีน (สารต้านฮิสตามีน)^[12] ไพโลคาร์พีน (กระตุ้นตัวรับมัสคารินิก)^[12] พรีกาบาลิน (ยากันชัก) เซเลกิลีน (ยับยั้งมอนอเอมีนออกซิเดส)^[12]^[14] ซัลโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] ไทโอโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] ทรานิลซัยโปรมีน (ยับยั้งมอนอเอมีนออกซิเดส)^[12]	บาร์บิเชอริต อโมบาร์บิทอลl^[12] เพนโทบาร์บิทอล^[12] ฟีโนบาร์บิทอล^[12] เซโคบาร์บิทอล^[12] ไรแฟมพิซิน (ยาปฏิชีวนะ)^[12]

ดูเพิ่ม[แก้]

คอมมอนส์ มีภาพและสื่อเกี่ยวกับ:
CYP2A6

สถานีย่อย:เภสัชกรรม

อ้างอิง[แก้]

↑ ^1.0 ^1.1 ^1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000255974 - Ensembl, May 2017
↑ "Human PubMed Reference:".
↑ ^3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 "Entrez Gene: CYP2A6 cytochrome P450, family 2, subfamily A, polypeptide 6".
↑ ^4.0 ^4.1 National Center for Biotechnology Information (April 8, 2018). "CYP2A6 cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6 [ Homo sapiens (human) ]". U.S. National Library of Medicine. Archived from the original on October 12, 2017. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ Hellmold H, Magnusson M, Pelto-Huikko M, Rylander T, Gustafsson J, Warner M. (1998). "Identification of CYP2A3 as a major cytochrome P450 enzyme in the female peripubertal rat breast" (PDF). Mol Pharmacol. 53 (3): 475–82. PMID 9495814. Unknown parameter |month= ignored (help)
↑ National Center for Biotechnology Information (March 13, 2018). "Cyp2a3 cytochrome P450, family 2, subfamily a, polypeptide 3 [ Rattus norvegicus (Norway rat) ]". U.S. National Library of Medicine. Archived from the original on April 12, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ ^7.0 ^7.1 Weizmann Institute of Science (2018). "CYP2A6 Gene (Protein Coding)". Archived from the original on January 3, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ A.B. RENWICK, P. S. Watts, R. J. Edwards, P. T. Barton, I.Guyonnet, R. J. Price, J. M. Tredger, O. Pelkonen, A. R. Boobis, and B. G. Lake (2000). "Differential Maintenance of Cytochrome P450 Enzymes in Cultured Precision-cut Human Liver Slices" (PDF). The American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics. 28 (10): 1202–9. PMID 10997941. Unknown parameter |month= ignored (help); line feed character in |author= at position 68 (help)
↑ El Sayed, YM; Sadée, W (1983). "Metabolic activation of R,S-1-(tetrahydro-2-furanyl)-5-fluorouracil (ftorafur) to 5-fluorouracil by soluble enzymes". Cancer Research. 43 (9): 4039–44. PMID 6409396.
↑ Nakayama, T; Noguchi, S (January 2010). "Therapeutic usefulness of postoperative adjuvant chemotherapy with Tegafur-Uracil (UFT) in patients with breast cancer: focus on the results of clinical studies in Japan" (PDF). The Oncologist. 15 (1): 26–36. doi:10.1634/theoncologist.2009-0255. PMC 3227888. PMID 20080863.
↑ Matt P, van Zwieten-Boot B, Calvo Rojas G, Ter Hofstede H, Garcia-Carbonero R, Camarero J, Abadie E, Pignatti F (October 2011). "The European Medicines Agency review of Tegafur/Gimeracil/Oteracil (Teysuno™) for the treatment of advanced gastric cancer when given in combination with cisplatin: summary of the Scientific Assessment of the Committee for medicinal products for human use (CHMP)" (PDF). The Oncologist. 16 (10): 1451–1457. doi:10.1634/theoncologist.2011-0224. PMC 3228070. PMID 21963999.
↑ ^12.00 ^12.01 ^12.02 ^12.03 ^12.04 ^12.05 ^12.06 ^12.07 ^12.08 ^12.09 ^12.10 ^12.11 ^12.12 ^12.13 ^12.14 ^12.15 ^12.16 ^12.17 ^12.18 ^12.19 ^12.20 ^12.21 ^12.22 ^12.23 ^12.24 ^12.25 ^12.26 ^12.27 ^12.28 ^12.29 ^12.30 Lacy CF, Armstrong LL, Goldman MP, Lance LL (2007). Cytochrome P450 Enzymes: Substrates, Inhibitors, and Inducers. Hudson, OH: LexiComp Inc. pp. 1899–1912.
↑ Wen X, Wang JS, Neuvonen PJ, Backman JT (2002). "Isoniazid is a mechanism-based inhibitor of cytochrome P450 1A2, 2A6, 2C19 and 3A4 isoforms in human liver microsomes". Eur. J. Clin. Pharmacol. 57 (11): 799–804. doi:10.1007/s00228-001-0396-3. PMID 11868802.
↑ Siu EC, Tyndale RF (2008). "Selegiline is a mechanism-based inactivator of CYP2A6 inhibiting nicotine metabolism in humans and mice". J. Pharmacol. Exp. Ther. 324 (3): 992–9. doi:10.1124/jpet.107.133900. PMID 18065502.

แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]

Pelkonen O, Rautio A, Raunio H, Pasanen M (2000). "CYP2A6: a human coumarin 7-hydroxylase". Toxicology. 144 (1–3): 139–47. doi:10.1016/S0300-483X(99)00200-0. PMID 10781881.
Fernandez-Salguero P, Gonzalez FJ (1995). "The CYP2A gene subfamily: species differences, regulation, catalytic activities and role in chemical carcinogenesis". Pharmacogenetics. 5 (Special Issue): S123–8. doi:10.1097/00008571-199512001-00013. PMID 7581481.
Smith G, Stubbins MJ, Harries LW, Wolf CR (1999). "Molecular genetics of the human cytochrome P450 monooxygenase superfamily". Xenobiotica. 28 (12): 1129–65. doi:10.1080/004982598238868. PMID 9890157.
Pelkonen O, Rautio A, Raunio H, Pasanen M (2000). "CYP2A6: a human coumarin 7-hydroxylase". Toxicology. 144 (1–3): 139–47. doi:10.1016/S0300-483X(99)00200-0. PMID 10781881.
Tyndale RF, Sellers EM (2002). "Genetic variation in CYP2A6-mediated nicotine metabolism alters smoking behavior". Therapeutic drug monitoring. 24 (1): 163–71. doi:10.1097/00007691-200202000-00026. PMID 11805739.
Xu C, Goodz S, Sellers EM, Tyndale RF (2003). "CYP2A6 genetic variation and potential consequences". Adv. Drug Deliv. Rev. 54 (10): 1245–56. doi:10.1016/S0169-409X(02)00065-0. PMID 12406643.
Kamataki T, Fujieda M, Kiyotani K และคณะ (2005). "Genetic polymorphism of CYP2A6 as one of the potential determinants of tobacco-related cancer risk". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 306–10. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.268. PMID 16176798.
Maurice M, Emiliani S, Dalet-Beluche I และคณะ (1991). "Isolation and characterization of a cytochrome P450 of the IIA subfamily from human liver microsomes". Eur. J. Biochem. 200 (2): 511–7. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16212.x. PMID 1889415.
Yun CH, Shimada T, Guengerich FP (1991). "Purification and characterization of human liver microsomal cytochrome P-450 2A6". Mol. Pharmacol. 40 (5): 679–85. PMID 1944238.
Yamano S, Tatsuno J, Gonzalez FJ (1990). "The CYP2A3 gene product catalyzes coumarin 7-hydroxylation in human liver microsomes". Biochemistry. 29 (5): 1322–9. doi:10.1021/bi00457a031. PMID 2322567.
Miles JS, Bickmore W, Brook JD และคณะ (1989). "Close linkage of the human cytochrome P450IIA and P450IIB gene subfamilies: implications for the assignment of substrate specificity". Nucleic Acids Res. 17 (8): 2907–17. doi:10.1093/nar/17.8.2907. PMC 317701. PMID 2726448.
Yamano S, Nagata K, Yamazoe Y และคณะ (1989). "cDNA and deduced amino acid sequences of human P450 IIA3 (CYP2A3)". Nucleic Acids Res. 17 (12): 4888. doi:10.1093/nar/17.12.4888. PMC 318052. PMID 2748347.
Phillips IR, Shephard EA, Ashworth A, Rabin BR (1985). "Isolation and sequence of a human cytochrome P-450 cDNA clone". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (4): 983–7. doi:10.1073/pnas.82.4.983. PMC 397177. PMID 3856261.
Wainwright BJ, Watson EK, Shephard EA, Phillips IR (1985). "RFLP for a human cytochrome P-450 gene at 19q13.1-qter (HGM8 provisional designation CYPI)". Nucleic Acids Res. 13 (12): 4610. doi:10.1093/nar/13.12.4610. PMC 321810. PMID 4011450.
Fernandez-Salguero P, Hoffman SM, Cholerton S และคณะ (1995). "A genetic polymorphism in coumarin 7-hydroxylation: sequence of the human CYP2A genes and identification of variant CYP2A6 alleles". Am. J. Hum. Genet. 57 (3): 651–60. PMC 1801261. PMID 7668294.
Ding S, Lake BG, Friedberg T, Wolf CR (1995). "Expression and alternative splicing of the cytochrome P-450 CYP2A7". Biochem. J. 306. ( Pt 1): 161–6. PMC 1136496. PMID 7864805.
Hoffman SM, Fernandez-Salguero P, Gonzalez FJ, Mohrenweiser HW (1996). "Organization and evolution of the cytochrome P450 CYP2A-2B-2F subfamily gene cluster on human chromosome 19". J. Mol. Evol. 41 (6): 894–900. doi:10.1007/bf00173169. PMID 8587134.
Hadidi H, Zahlsen K, Idle JR, Cholerton S (1998). "A single amino acid substitution (Leu160His) in cytochrome P450 CYP2A6 causes switching from 7-hydroxylation to 3-hydroxylation of coumarin". Food Chem. Toxicol. 35 (9): 903–7. doi:10.1016/S0278-6915(97)00066-5. PMID 9409631.
Oscarson M, Gullstén H, Rautio A และคณะ (1998). "Genotyping of human cytochrome P450 2A6 (CYP2A6), a nicotine C-oxidase". FEBS Lett. 438 (3): 201–5. doi:10.1016/S0014-5793(98)01297-6. PMID 9827545.

บทความนี้รวบรวมข้อมูลจากหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน ซึ่งจัดเป็นสาธารณสมบัติ

[WikiPathways-12] The interactive pathway map can be edited at WikiPathways: "FluoropyrimidineActivity_WP1601".

[refGRCh38Ensembl-1] 1.0 ^1.1 ^1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000255974 - Ensembl, May 2017

[2] "Human PubMed Reference:".

[Entrez-3] 3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 "Entrez Gene: CYP2A6 cytochrome P450, family 2, subfamily A, polypeptide 6".

[ncbi-4] 4.0 ^4.1 National Center for Biotechnology Information (April 8, 2018). "CYP2A6 cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6 [ Homo sapiens (human) ]". U.S. National Library of Medicine. Archived from the original on October 12, 2017. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[5] Hellmold H, Magnusson M, Pelto-Huikko M, Rylander T, Gustafsson J, Warner M. (1998). "Identification of CYP2A3 as a major cytochrome P450 enzyme in the female peripubertal rat breast" (PDF). Mol Pharmacol. 53 (3): 475–82. PMID 9495814. Unknown parameter |month= ignored (help)

[6] National Center for Biotechnology Information (March 13, 2018). "Cyp2a3 cytochrome P450, family 2, subfamily a, polypeptide 3 [ Rattus norvegicus (Norway rat) ]". U.S. National Library of Medicine. Archived from the original on April 12, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[Weizmann-7] 7.0 ^7.1 Weizmann Institute of Science (2018). "CYP2A6 Gene (Protein Coding)". Archived from the original on January 3, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[8] A.B. RENWICK, P. S. Watts, R. J. Edwards, P. T. Barton, I.Guyonnet, R. J. Price, J. M. Tredger, O. Pelkonen, A. R. Boobis, and B. G. Lake (2000). "Differential Maintenance of Cytochrome P450 Enzymes in Cultured Precision-cut Human Liver Slices" (PDF). The American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics. 28 (10): 1202–9. PMID 10997941. Unknown parameter |month= ignored (help); line feed character in |author= at position 68 (help)

[9] El Sayed, YM; Sadée, W (1983). "Metabolic activation of R,S-1-(tetrahydro-2-furanyl)-5-fluorouracil (ftorafur) to 5-fluorouracil by soluble enzymes". Cancer Research. 43 (9): 4039–44. PMID 6409396.

[10] Nakayama, T; Noguchi, S (January 2010). "Therapeutic usefulness of postoperative adjuvant chemotherapy with Tegafur-Uracil (UFT) in patients with breast cancer: focus on the results of clinical studies in Japan" (PDF). The Oncologist. 15 (1): 26–36. doi:10.1634/theoncologist.2009-0255. PMC 3227888. PMID 20080863.

[11] Matt P, van Zwieten-Boot B, Calvo Rojas G, Ter Hofstede H, Garcia-Carbonero R, Camarero J, Abadie E, Pignatti F (October 2011). "The European Medicines Agency review of Tegafur/Gimeracil/Oteracil (Teysuno™) for the treatment of advanced gastric cancer when given in combination with cisplatin: summary of the Scientific Assessment of the Committee for medicinal products for human use (CHMP)" (PDF). The Oncologist. 16 (10): 1451–1457. doi:10.1634/theoncologist.2011-0224. PMC 3228070. PMID 21963999.

[:0-13] 12.00 ^12.01 ^12.02 ^12.03 ^12.04 ^12.05 ^12.06 ^12.07 ^12.08 ^12.09 ^12.10 ^12.11 ^12.12 ^12.13 ^12.14 ^12.15 ^12.16 ^12.17 ^12.18 ^12.19 ^12.20 ^12.21 ^12.22 ^12.23 ^12.24 ^12.25 ^12.26 ^12.27 ^12.28 ^12.29 ^12.30 Lacy CF, Armstrong LL, Goldman MP, Lance LL (2007). Cytochrome P450 Enzymes: Substrates, Inhibitors, and Inducers. Hudson, OH: LexiComp Inc. pp. 1899–1912.

[pmid11868802-14] Wen X, Wang JS, Neuvonen PJ, Backman JT (2002). "Isoniazid is a mechanism-based inhibitor of cytochrome P450 1A2, 2A6, 2C19 and 3A4 isoforms in human liver microsomes". Eur. J. Clin. Pharmacol. 57 (11): 799–804. doi:10.1007/s00228-001-0396-3. PMID 11868802.

[pmid18065502-15] Siu EC, Tyndale RF (2008). "Selegiline is a mechanism-based inactivator of CYP2A6 inhibiting nicotine metabolism in humans and mice". J. Pharmacol. Exp. Ther. 324 (3): 992–9. doi:10.1124/jpet.107.133900. PMID 18065502.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[§ 1]

[12]

[13]

[14]

CYP2A6

เนื้อหา

การกระจายและความผันแปร[แก้]

ตัวอย่างผังปฏิสัมพันธ์[แก้]

ลิแกนด์ของ CYP2A6[แก้]

ดูเพิ่ม[แก้]

อ้างอิง[แก้]

แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]

รายการเลือกการนำทาง

เครื่องมือส่วนตัว

เนมสเปซ

สิ่งที่แตกต่าง

ดู

เพิ่มเติม

ค้นหา

การนำทาง

มีส่วนร่วม

เครื่องมือ

พิมพ์/ส่งออก

ภาษาอื่น