CYP2A6

CYP2A6
Available structures
PDB	Human UniProt search: PDBe RCSB
List of PDB id codes
	4RUI, 1Z10, 1Z11, 2FDU, 2FDV, 2FDW, 2FDY, 3EBS, 3T3Q, 3T3R, 4EJJ
Identifiers
Aliases	CYP2A6, CPA6, CYP2A, CYP2A3, CYPIIA6, P450C2A, P450PB, cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6
External IDs	OMIM: 122720 HomoloGene: 85917 GeneCards: CYP2A6
Gene location (Human)
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	40,850,447 bp
Gene ontology
Molecular function	• iron ion binding; • arachidonic acid epoxygenase activity; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • metal ion binding; • monooxygenase activity; • heme binding; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • coumarin 7-hydroxylase activity; • steroid hydroxylase activity;
Cellular component	• organelle membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • เยื่อหุ้ม; • intracellular membrane-bounded organelle; • ร่างแหเอนโดพลาซึม; • cytoplasmic microtubule; • ไซโทพลาซึม;
Biological process	• steroid metabolic process; • epoxygenase P450 pathway; • coumarin catabolic process; • coumarin metabolic process; • organic acid metabolic process; • xenobiotic metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologs
	1548
	n/a
	ENSG00000255974
	n/a
	P11509
	n/a
	NM_000762
	n/a
	NP_000753
	n/a
	Wikidata
View/Edit Human

โครงสร้างผลึกของไมโครโซมอล P450 2A6 ของมนุษย์ที่จับอยู่กับสารยับยั้งชนิด (5-(Pyridin-3-yl)furan-2-yl)methanamine (รหัสทะเบียนโปรตีน: 2fdw)

ไซโทโครม P450 2A6 (อังกฤษ: Cytochrome P450 2A6; ชื่อย่อ: CYP2A6; EC 1.14.14.1) เป็นโปรตีนในมหาสกุล ไซโทโครม P450 ซึ่งเป็นระบบเอนไซม์ออกซิเดซอเนกประสงค์ของร่างกายมนุษย์^[3] โดยการแสดงออกของ CYP2A6 นั้นจะถูกควบคุมโดยยีน CYP2A6 บน โครโมโซมคู่ที่ 19 โลคัส 19q13.2 และถือเป็นยีนอีกชนิดหนึ่งในกลุ่มยีน cytochrome P₄₅₀^[3]^[4] โดย CYP2A6 ของมนุษย์จะมีหน้าที่ในกระตุ้นการเกิดเมแทบอลิซึมของสารซีโนไบโอติคในร่างกาย นอกจากนี้ CYP2A6 ยังถือเป็นเอนไซม์หลักที่จะมีการแสดงออกเพื่อให้เกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันของนิโคตินและโคตินีน เมื่อมีสารทั้งสองเข้ามาในระบบ นอกเหนือจากนั้นจะเป็นการเมแทบอไลซ์ยาชนิดต่างๆ สารก่อมะเร็ง อัลคาลอยด์จำพวกคูมารีน โดย CYP2A6 เป็นเอนไซม์เพียงชนิดเดียวในร่างกายมนุษย์ที่มีความสามารถในการกระตุ้นการเกิดปฏิกิริยา 7-hydroxylation เพื่อเมแทบอไลซ์คูมาริน โดยสารที่เกิดจากปฏิกิริยาการเมแทบอไลซ์นี้คือ 7-hydroxycoumarin ซึ่งใช้เป็นตัวชี้วัดการทำงานของ CYP2A6^[3]

ทั้งนี้ CYP2A6 เดิมชื่อ CYP2A3 ถือเป็นสมาชิกของกลุ่มเอนไซม์ขนาดใหญ่ของไซโทโครม P450 ที่มียีนควบคุมอยู่บนโครโมโซม 19q เช่นเดียวกันเอนไซม์อื่นในสกุลย่อย CYP2A, CYP2B และ CYP2F แต่ในภายหลังมีการพิจารณาเปลี่ยนชื่อเอนไซม์นี้จาก CYP2A3 เป็น CYP2A6^[3] เนื่องจากชื่อเดิมซ้ำซ้อนกับ CYP2A3 ที่พบในหนู แต่มีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกัน^[5]^[6]

การกระจายและความผันแปร[แก้]

การกระจายของ CYP2A6 ในเนื้อเยื่อของร่างกายนั้นจะพบอยู่ในร่างแหเอนโดพลาซึมเป็นหลัก และมีปริมาณมากที่สุดในเซลล์เนื้อเยื่อตับ^[4]^[7] ส่วนการแสดงออกของ CYP2A6 นั้นจะพบได้มากในเซลล์ตับ ถุงน้ำดี และเซลล์เยื่อบุโพรงจมูก (Nasal Respiratory Epithellium)^[7] ส่วนความผันแปรระดับยีนของ CYP2A6 นั้นว่ามีความผันแปรระหว่างบุคคลของ CYP2A6 อะโพโปรตีน และระดับเอ็มอาร์เอ็นเอของยีนนี้อย่างมีนัยสำคัญ^[8]

ตัวอย่างผังปฏิสัมพันธ์[แก้]

CYP2A6 เป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับกระบวนต่างๆของร่างกายมากมาย โดยเฉพาะด้านการแพทย์ ตัวอย่างเช่น ทีกาเฟอร์ ซึ่งเป็นยาในรูปโปรดรัก ที่ใช้ในการรักษามะเร็งหลายชนิด จำเป็นต้องถูกเปลี่ยนให้เป็น ฟลูออโรยูราซิล ซึ่งรูปที่ออกฤทธิ์ (active form) ด้วย CYP2A6 ในเซลล์ตับ^[9]^[10]^[11] ดังผังปฏิสัมพันธ์ด้านล่าง

คลิกเลือกที่ชื่อยีน, โปรตีน, หรือสารเมแทบอไลต์ด้านล่าง เพื่อเชื่อมโยงไปยังบทความวิกิพีเดียที่เกี่ยวเนื่อง^{[§ 1]}

[[File:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|{{{bSize}}}px|alt=Fluorouracil (5-FU) Activity edit]]

Fluorouracil (5-FU) Activity edit

↑ The interactive pathway map can be edited at WikiPathways: "FluoropyrimidineActivity_WP1601".

ลิแกนด์ของ CYP2A6[แก้]

ลิแกนด์ของ CYP2A6 นั้นมีหลายชนิด โดยแบ่งออกได้เป็น 3 กลุ่ม คือ ลิแกนด์ที่เป็นสารซับสเตรต สารเหนี่ยวนำ (Inducer) และสารยับยั้ง ( inhibitor) ดังแสดงในตารางด้านล่าง โดยลิแกนด์หลักที่สามารถเหนี่ยวนำเพื่อเพิ่มการทำงานของ CYP2A6 ที่พบได้บ่อยมากที่สุด คือ ฟีโนบาร์บิทอล ไรแฟมพิซิน และยากันชักบางชนิด^[12]

สารซับสเตรต	สารยับยั้ง	สารเหนี่ยวนำ
สารก่อมะเร็ง MNAN NNK NDEA MTBE ทอกซินอื่นๆ อะฟลาทอกซิน บี₁ (ไมโคทอกซิน) 1,3-butadiene (ในยางสังเคราะห์) คูมาริน (ต้านการแข็งตัวของเลือด, พบในอบเชย) DCBN (สารกำจัดวัชพืช) 7-ethoxycoumarin (ซับสเตรตทดสอบเอนไซม์) สกาโตล ควิโนลีน MOCA (ในการผลิตโพลียูรีเทน) ฮาโลเทน (ยาชา) โลซิกาโมน (ยากันชัก) เมทอกซีฟลูแรน (ยาชา) โคตินีน (เมแทบอไลต์ของนิโคติน) นิโคติน (สารกระตุ้น) SM-12502 (ต้าน PAF) กรดวาโพรอิก (ยากันชัก, ยาควบคุมอารมณ์) เด็กซ์เมเดโทมิดีน (ยาระงับประสาท)^[12]	อะมิโอดาโรน (ยาต้านภาวะหัวใจเต้นผิดจังหวะ)^[12] แอมโลดิปีน (แคลเซียมแชนแนลบล็อกเกอร์)^[12] บิวพรีนอร์ฟีน (โอปิออยด์กึ่งสังเคราะห์)^[12] คลอไฟเบรต (ไฟเบรต)^[12] คลอไตรมาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] เดซิพรามีน (ยาแก้ซึมเศร้า กลุ่มไตรไซคลิก)^[12] ไดซัลฟิแรม (ยับยั้งอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส)^[12] เอนตาคาโปน (ยับยั้ง COMT, ใช้ในโรคพาร์คินสัน)^[12] ฟีโนไฟเบรต (ไฟเบรต)^[12] กาบาเพนติน (ยากันชัก) ฟลาโวนอยด์ในน้ำเกรปฟรูต ไอโซไนอะซิด (ยาปฏิชีวนะ)^[12]^[13] คีโตโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] เลโทรโซล (ยับยั้งอะโรมาเทส, ใช้ในมะเร็งเต้านม)^[12] เมธิมาโซล (รักษาโรคไทรอยด์)^[12] เมทอกซาเลน (ฟูราโนคูมาริน, ใช้ในโรคสะเก็ดเงิน)^[12] เมไทราโพน (ใช้ในการวินิจฉัยภาวะต่อมหมวกไตทำงานไม่เพียงพอ)^[12] ไมโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] โมดาฟินิล (ทำให้ตื่นตัว)^[12] นิโคติน (สารกระตุ้น)^[12] ออเฟเนดรีน (สารต้านฮิสตามีน)^[12] ไพโลคาร์พีน (กระตุ้นตัวรับมัสคารินิก)^[12] พรีกาบาลิน (ยากันชัก) เซเลกิลีน (ยับยั้งมอนอเอมีนออกซิเดส)^[12]^[14] ซัลโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] ไทโอโคนาโซล (ยาต้านเชื้อรา)^[12] ทรานิลซัยโปรมีน (ยับยั้งมอนอเอมีนออกซิเดส)^[12]	บาร์บิเชอริต อโมบาร์บิทอลl^[12] เพนโทบาร์บิทอล^[12] ฟีโนบาร์บิทอล^[12] เซโคบาร์บิทอล^[12] ไรแฟมพิซิน (ยาปฏิชีวนะ)^[12]

ดูเพิ่ม[แก้]

อ้างอิง[แก้]

↑ ^1.0 ^1.1 ^1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000255974 - Ensembl, May 2017
↑ "Human PubMed Reference:".
↑ ^3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 "Entrez Gene: CYP2A6 cytochrome P450, family 2, subfamily A, polypeptide 6".
↑ ^4.0 ^4.1 National Center for Biotechnology Information (April 8, 2018). "CYP2A6 cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6 [ Homo sapiens (human) ]". U.S. National Library of Medicine. เก็บ จากแหล่งเดิมเมื่อ 2016-10-01. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ Hellmold H, Magnusson M, Pelto-Huikko M, Rylander T, Gustafsson J, Warner M. (1998). "Identification of CYP2A3 as a major cytochrome P450 enzyme in the female peripubertal rat breast" (PDF). Mol Pharmacol. 53 (3): 475–82. PMID 9495814. Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ National Center for Biotechnology Information (March 13, 2018). "Cyp2a3 cytochrome P450, family 2, subfamily a, polypeptide 3 [ Rattus norvegicus (Norway rat) ]". U.S. National Library of Medicine. คลังข้อมูลเก่า เก็บจาก แหล่งเดิม เมื่อ April 12, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ ^7.0 ^7.1 Weizmann Institute of Science (2018). "CYP2A6 Gene (Protein Coding)". คลังข้อมูลเก่า เก็บจาก แหล่งเดิม เมื่อ January 3, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.
↑ A.B. RENWICK, P. S. Watts, R. J. Edwards, P. T. Barton, I.Guyonnet, R. J. Price, J. M. Tredger, O. Pelkonen, A. R. Boobis, and B. G. Lake (2000). "Differential Maintenance of Cytochrome P450 Enzymes in Cultured Precision-cut Human Liver Slices" (PDF). The American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics. 28 (10): 1202–9. PMID 10997941. Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ El Sayed, YM; Sadée, W (1983). "Metabolic activation of R,S-1-(tetrahydro-2-furanyl)-5-fluorouracil (ftorafur) to 5-fluorouracil by soluble enzymes". Cancer Research. 43 (9): 4039–44. PMID 6409396.
↑ Nakayama, T; Noguchi, S (January 2010). "Therapeutic usefulness of postoperative adjuvant chemotherapy with Tegafur-Uracil (UFT) in patients with breast cancer: focus on the results of clinical studies in Japan" (PDF). The Oncologist. 15 (1): 26–36. doi:10.1634/theoncologist.2009-0255. PMC 3227888. PMID 20080863.
↑ Matt P, van Zwieten-Boot B, Calvo Rojas G, Ter Hofstede H, Garcia-Carbonero R, Camarero J, Abadie E, Pignatti F (October 2011). "The European Medicines Agency review of Tegafur/Gimeracil/Oteracil (Teysuno™) for the treatment of advanced gastric cancer when given in combination with cisplatin: summary of the Scientific Assessment of the Committee for medicinal products for human use (CHMP)" (PDF). The Oncologist. 16 (10): 1451–1457. doi:10.1634/theoncologist.2011-0224. PMC 3228070. PMID 21963999.CS1 maint: uses authors parameter (link)
↑ ^12.00 ^12.01 ^12.02 ^12.03 ^12.04 ^12.05 ^12.06 ^12.07 ^12.08 ^12.09 ^12.10 ^12.11 ^12.12 ^12.13 ^12.14 ^12.15 ^12.16 ^12.17 ^12.18 ^12.19 ^12.20 ^12.21 ^12.22 ^12.23 ^12.24 ^12.25 ^12.26 ^12.27 ^12.28 ^12.29 ^12.30 Lacy CF, Armstrong LL, Goldman MP, Lance LL (2007). Cytochrome P450 Enzymes: Substrates, Inhibitors, and Inducers. Hudson, OH: LexiComp Inc. pp. 1899–1912.CS1 maint: uses authors parameter (link)
↑ Wen X, Wang JS, Neuvonen PJ, Backman JT (2002). "Isoniazid is a mechanism-based inhibitor of cytochrome P450 1A2, 2A6, 2C19 and 3A4 isoforms in human liver microsomes". Eur. J. Clin. Pharmacol. 57 (11): 799–804. doi:10.1007/s00228-001-0396-3. PMID 11868802.CS1 maint: uses authors parameter (link)
↑ Siu EC, Tyndale RF (2008). "Selegiline is a mechanism-based inactivator of CYP2A6 inhibiting nicotine metabolism in humans and mice". J. Pharmacol. Exp. Ther. 324 (3): 992–9. doi:10.1124/jpet.107.133900. PMID 18065502.CS1 maint: uses authors parameter (link)

แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]

Pelkonen O, Rautio A, Raunio H, Pasanen M (2000). "CYP2A6: a human coumarin 7-hydroxylase". Toxicology. 144 (1–3): 139–47. doi:10.1016/S0300-483X(99)00200-0. PMID 10781881.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Fernandez-Salguero P, Gonzalez FJ (1995). "The CYP2A gene subfamily: species differences, regulation, catalytic activities and role in chemical carcinogenesis". Pharmacogenetics. 5 (Special Issue): S123–8. doi:10.1097/00008571-199512001-00013. PMID 7581481.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Smith G, Stubbins MJ, Harries LW, Wolf CR (1999). "Molecular genetics of the human cytochrome P450 monooxygenase superfamily". Xenobiotica. 28 (12): 1129–65. doi:10.1080/004982598238868. PMID 9890157.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Pelkonen O, Rautio A, Raunio H, Pasanen M (2000). "CYP2A6: a human coumarin 7-hydroxylase". Toxicology. 144 (1–3): 139–47. doi:10.1016/S0300-483X(99)00200-0. PMID 10781881.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Tyndale RF, Sellers EM (2002). "Genetic variation in CYP2A6-mediated nicotine metabolism alters smoking behavior". Therapeutic drug monitoring. 24 (1): 163–71. doi:10.1097/00007691-200202000-00026. PMID 11805739.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Xu C, Goodz S, Sellers EM, Tyndale RF (2003). "CYP2A6 genetic variation and potential consequences". Adv. Drug Deliv. Rev. 54 (10): 1245–56. doi:10.1016/S0169-409X(02)00065-0. PMID 12406643.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Kamataki T, Fujieda M, Kiyotani K และคณะ (2005). "Genetic polymorphism of CYP2A6 as one of the potential determinants of tobacco-related cancer risk". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 306–10. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.268. PMID 16176798.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Maurice M, Emiliani S, Dalet-Beluche I และคณะ (1991). "Isolation and characterization of a cytochrome P450 of the IIA subfamily from human liver microsomes". Eur. J. Biochem. 200 (2): 511–7. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16212.x. PMID 1889415.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Yun CH, Shimada T, Guengerich FP (1991). "Purification and characterization of human liver microsomal cytochrome P-450 2A6". Mol. Pharmacol. 40 (5): 679–85. PMID 1944238.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Yamano S, Tatsuno J, Gonzalez FJ (1990). "The CYP2A3 gene product catalyzes coumarin 7-hydroxylation in human liver microsomes". Biochemistry. 29 (5): 1322–9. doi:10.1021/bi00457a031. PMID 2322567.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Miles JS, Bickmore W, Brook JD และคณะ (1989). "Close linkage of the human cytochrome P450IIA and P450IIB gene subfamilies: implications for the assignment of substrate specificity". Nucleic Acids Res. 17 (8): 2907–17. doi:10.1093/nar/17.8.2907. PMC 317701. PMID 2726448.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Yamano S, Nagata K, Yamazoe Y และคณะ (1989). "cDNA and deduced amino acid sequences of human P450 IIA3 (CYP2A3)". Nucleic Acids Res. 17 (12): 4888. doi:10.1093/nar/17.12.4888. PMC 318052. PMID 2748347.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Phillips IR, Shephard EA, Ashworth A, Rabin BR (1985). "Isolation and sequence of a human cytochrome P-450 cDNA clone". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (4): 983–7. doi:10.1073/pnas.82.4.983. PMC 397177. PMID 3856261.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Wainwright BJ, Watson EK, Shephard EA, Phillips IR (1985). "RFLP for a human cytochrome P-450 gene at 19q13.1-qter (HGM8 provisional designation CYPI)". Nucleic Acids Res. 13 (12): 4610. doi:10.1093/nar/13.12.4610. PMC 321810. PMID 4011450.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Fernandez-Salguero P, Hoffman SM, Cholerton S และคณะ (1995). "A genetic polymorphism in coumarin 7-hydroxylation: sequence of the human CYP2A genes and identification of variant CYP2A6 alleles". Am. J. Hum. Genet. 57 (3): 651–60. PMC 1801261. PMID 7668294.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Ding S, Lake BG, Friedberg T, Wolf CR (1995). "Expression and alternative splicing of the cytochrome P-450 CYP2A7". Biochem. J. 306. ( Pt 1): 161–6. PMC 1136496. PMID 7864805.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Hoffman SM, Fernandez-Salguero P, Gonzalez FJ, Mohrenweiser HW (1996). "Organization and evolution of the cytochrome P450 CYP2A-2B-2F subfamily gene cluster on human chromosome 19". J. Mol. Evol. 41 (6): 894–900. doi:10.1007/bf00173169. PMID 8587134.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Hadidi H, Zahlsen K, Idle JR, Cholerton S (1998). "A single amino acid substitution (Leu160His) in cytochrome P450 CYP2A6 causes switching from 7-hydroxylation to 3-hydroxylation of coumarin". Food Chem. Toxicol. 35 (9): 903–7. doi:10.1016/S0278-6915(97)00066-5. PMID 9409631.CS1 maint: uses authors parameter (link)
Oscarson M, Gullstén H, Rautio A และคณะ (1998). "Genotyping of human cytochrome P450 2A6 (CYP2A6), a nicotine C-oxidase". FEBS Lett. 438 (3): 201–5. doi:10.1016/S0014-5793(98)01297-6. PMID 9827545.CS1 maint: uses authors parameter (link)

บทความนี้รวบรวมข้อมูลจากหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน ซึ่งจัดเป็นสาธารณสมบัติ

[WikiPathways-12] The interactive pathway map can be edited at WikiPathways: "FluoropyrimidineActivity_WP1601".

[refGRCh38Ensembl-1] 1.0 ^1.1 ^1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000255974 - Ensembl, May 2017

[2] "Human PubMed Reference:".

[Entrez-3] 3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 "Entrez Gene: CYP2A6 cytochrome P450, family 2, subfamily A, polypeptide 6".

[ncbi-4] 4.0 ^4.1 National Center for Biotechnology Information (April 8, 2018). "CYP2A6 cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6 [ Homo sapiens (human) ]". U.S. National Library of Medicine. เก็บ จากแหล่งเดิมเมื่อ 2016-10-01. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[5] Hellmold H, Magnusson M, Pelto-Huikko M, Rylander T, Gustafsson J, Warner M. (1998). "Identification of CYP2A3 as a major cytochrome P450 enzyme in the female peripubertal rat breast" (PDF). Mol Pharmacol. 53 (3): 475–82. PMID 9495814. Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[6] National Center for Biotechnology Information (March 13, 2018). "Cyp2a3 cytochrome P450, family 2, subfamily a, polypeptide 3 [ Rattus norvegicus (Norway rat) ]". U.S. National Library of Medicine. คลังข้อมูลเก่า เก็บจาก แหล่งเดิม เมื่อ April 12, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[Weizmann-7] 7.0 ^7.1 Weizmann Institute of Science (2018). "CYP2A6 Gene (Protein Coding)". คลังข้อมูลเก่า เก็บจาก แหล่งเดิม เมื่อ January 3, 2018. สืบค้นเมื่อ April 12, 2018.

[8] A.B. RENWICK, P. S. Watts, R. J. Edwards, P. T. Barton, I.Guyonnet, R. J. Price, J. M. Tredger, O. Pelkonen, A. R. Boobis, and B. G. Lake (2000). "Differential Maintenance of Cytochrome P450 Enzymes in Cultured Precision-cut Human Liver Slices" (PDF). The American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics. 28 (10): 1202–9. PMID 10997941. Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[9] El Sayed, YM; Sadée, W (1983). "Metabolic activation of R,S-1-(tetrahydro-2-furanyl)-5-fluorouracil (ftorafur) to 5-fluorouracil by soluble enzymes". Cancer Research. 43 (9): 4039–44. PMID 6409396.

[10] Nakayama, T; Noguchi, S (January 2010). "Therapeutic usefulness of postoperative adjuvant chemotherapy with Tegafur-Uracil (UFT) in patients with breast cancer: focus on the results of clinical studies in Japan" (PDF). The Oncologist. 15 (1): 26–36. doi:10.1634/theoncologist.2009-0255. PMC 3227888. PMID 20080863.

[11] Matt P, van Zwieten-Boot B, Calvo Rojas G, Ter Hofstede H, Garcia-Carbonero R, Camarero J, Abadie E, Pignatti F (October 2011). "The European Medicines Agency review of Tegafur/Gimeracil/Oteracil (Teysuno™) for the treatment of advanced gastric cancer when given in combination with cisplatin: summary of the Scientific Assessment of the Committee for medicinal products for human use (CHMP)" (PDF). The Oncologist. 16 (10): 1451–1457. doi:10.1634/theoncologist.2011-0224. PMC 3228070. PMID 21963999.CS1 maint: uses authors parameter (link)

[:0-13] 12.00 ^12.01 ^12.02 ^12.03 ^12.04 ^12.05 ^12.06 ^12.07 ^12.08 ^12.09 ^12.10 ^12.11 ^12.12 ^12.13 ^12.14 ^12.15 ^12.16 ^12.17 ^12.18 ^12.19 ^12.20 ^12.21 ^12.22 ^12.23 ^12.24 ^12.25 ^12.26 ^12.27 ^12.28 ^12.29 ^12.30 Lacy CF, Armstrong LL, Goldman MP, Lance LL (2007). Cytochrome P450 Enzymes: Substrates, Inhibitors, and Inducers. Hudson, OH: LexiComp Inc. pp. 1899–1912.CS1 maint: uses authors parameter (link)

[pmid11868802-14] Wen X, Wang JS, Neuvonen PJ, Backman JT (2002). "Isoniazid is a mechanism-based inhibitor of cytochrome P450 1A2, 2A6, 2C19 and 3A4 isoforms in human liver microsomes". Eur. J. Clin. Pharmacol. 57 (11): 799–804. doi:10.1007/s00228-001-0396-3. PMID 11868802.CS1 maint: uses authors parameter (link)

[pmid18065502-15] Siu EC, Tyndale RF (2008). "Selegiline is a mechanism-based inactivator of CYP2A6 inhibiting nicotine metabolism in humans and mice". J. Pharmacol. Exp. Ther. 324 (3): 992–9. doi:10.1124/jpet.107.133900. PMID 18065502.CS1 maint: uses authors parameter (link)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[§ 1]

[12]

[13]

[14]

ด ค ก ไซโทโครม, ออกซีจีเนส: ไซโทโครม P450 (EC 1.14)
CYP1	A1 A2 B1
CYP2	A6 A7 A13 B6 C8 C9 C18 C19 D6 E1 F1 J2 R1 S1 U1 W1
CYP3 (CYP3A)	A4 A5 A7 A43
CYP4	A11 A22 B1 F2 F3 F8 F11 F12 F22 V2 X1 Z1
CYP5-20	CYP5 (A1) CYP7 (A1, B1) CYP8 (A1, B1) CYP11 (A1, B1, B2) CYP17 (A1) CYP19 (A1) CYP20 (A1)
CYP21-51	CYP21 (A2) CYP24 (A1) CYP26 (A1, B1, C1) CYP27 (A1, B1, C1) CYP39 (A1) CYP46 (A1) CYP51 (A1)

ด ค ก เอนไซม์
การทำงาน	ตำแหน่งกัมมันต์ ตำแหน่งเข้นเร่ง คาตาไลติกไทรแอด ช่องออกซีแอนไอออน คสามสำส่อนของเอนไซม์ เอนไซม์สมบูรณ์แบบในเชิงการเร่ง โคเอนไซม์ โคแฟกเตอร์ เอนไซม์เร่งปฏิกิริยา
การควบคุม	การควบคุมอัลโลสเตอริก การทำงานร่วมกัน เอนไซม์ยับยั้ง
การจำแนก	หมายเลข EC มหาสกุลของเอนไซม์ สกุลของเอนไซม์ รายชื่อเอนไซม์
จลศาสตร์	จลศาสตร์ของเอนไซม์ Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
ประเภท	EC1 Oxidoreductases (รายชื่อ) EC2 Transferases (รายชื่อ) EC3 Hydrolases (รายชื่อ) EC4 Lyases (รายชื่อ) EC5 Isomerases (รายชื่อ) EC6 Ligases (รายชื่อ)