ผลต่างระหว่างรุ่นของ "เมแทบอลิซึม"

แก้ไขลิงก์
จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
เรียกดูประวัติแบบโต้ตอบ
← การแก้ไขก่อนหน้าการแก้ไขถัดไป →
เนื้อหาที่ลบ เนื้อหาที่เพิ่ม
เห็นภาพข้อความวิกิ
Horus (คุย | ส่วนร่วม)
ผู้ตรวจตรา
การแก้ไข 150,564 ครั้ง
Horus (คุย | ส่วนร่วม)
ผู้ตรวจตรา
การแก้ไข 150,564 ครั้ง
บรรทัด 58: บรรทัด 58:


=== แร่ธาตุและโคแฟกเตอร์ ===
=== แร่ธาตุและโคแฟกเตอร์ ===
ธาตุอนินทรีย์มีบทบาทสำคัญในเมแทบอลิซึม บางธาตุมีมาก (เช่น [[โซเดียม]]และ[[โพแทสเซียม]]) ส่วนบางธาตุทำหน้าที่ได้ที่ความเข้มข้นน้อยมาก ประมาณร้อยละ 99 ของมวลสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมประกอบขึ้นจากธาตุ[[คาร์บอน]] [[ไนโตรเจน]] [[แคลเซียม]] โซเดียม [[คลอรีน]] โพแทสเซียม ไฮโดรเจน ฟอสฟอรัส ออกซิเจนและซัลเฟอร์ คาร์บอนและไนโตรเจนส่วนใหญ่อยู่ในสารประกอบอินทรีย์ (โปรตีน ลิพิดและคาร์โบไฮเดรต) ออกซิเจนและไฮโดรเจนส่วนใหญ่อยู่ในรูปน้ำ
ธาตุอนินทรีย์มีบทบาทสำคัญในเมแทบอลิซึม บางธาตุมีมาก (เช่น [[โซเดียม]]และ[[โพแทสเซียม]]) ส่วนบางธาตุทำหน้าที่ได้ที่ความเข้มข้นน้อยมาก ประมาณร้อยละ 99 ของมวลสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมประกอบขึ้นจากธาตุ[[คาร์บอน]] [[ไนโตรเจน]] [[แคลเซียม]] โซเดียม [[คลอรีน]] โพแทสเซียม ไฮโดรเจน ฟอสฟอรัส ออกซิเจนและซัลเฟอร์<ref name=Heymsfield>{{cite journal |vauthors=Heymsfield S, Waki M, Kehayias J, Lichtman S, Dilmanian F, Kamen Y, Wang J, Pierson R |title=Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models |journal=Am J Physiol |volume=261 |issue=2 Pt 1 |pages=E190–8 |year=1991 |pmid=1872381}}</ref> คาร์บอนและไนโตรเจนส่วนใหญ่อยู่ในสารประกอบอินทรีย์ (โปรตีน ลิพิดและคาร์โบไฮเดรต) ออกซิเจนและไฮโดรเจนส่วนใหญ่อยู่ในรูปน้ำ<ref name=Heymsfield/>


ธาตุอนินทรีย์ที่พบมากเป็น[[อิเล็กโทรไลต์]][[ไอออน]] ไอออนที่สำคัญที่สุดได้แก่ โซเดียม โพแทสเซียม แคลเซียม แม็กนีเซียม คลอรีน ฟอสเฟตและไอออนอินทรีย์[[ไบคาร์บอเนต]] การบำรุงรักษาความแตกต่างของไอออนที่แน่ชัดขามเยื่อหุ้มเซลล์รักษา[[ความดันออสโมซิส]]และ [[pH]] ไอออนยังมีความสำคัญต่อการทำหน้าที่ของประสาทและกล้ามเนื้อ โดย[[ศักยะงาน]] (action potential) ในเนื้อเยื่อเหล่านี้ผลิตจากการแลกเปลี่ยนอิเล็กโทรไลต์ระหว่างของเหลวนอกเซลล์และ[[ไซโทซอล]] ของเหลวของเซลล์ อิเล็กโทรไลต์เข้าและออกจากเซลล์ผ่านโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์ที่เรียก ช่องไอออน (ion channel) ตัวอย่างเช่น การหดตัวของกล้ามเนื้อขึ้นอยู่กับการไหลของแคลเซียม โซเดียมและโพแทสเซียมผ่านช่องไอออนในเยื่อหุ้มเซลล์และทีทิวบูล
ธาตุอนินทรีย์ที่พบมากเป็น[[อิเล็กโทรไลต์]][[ไอออน]] ไอออนที่สำคัญที่สุดได้แก่ โซเดียม โพแทสเซียม แคลเซียม แม็กนีเซียม คลอรีน ฟอสเฟตและไอออนอินทรีย์[[ไบคาร์บอเนต]] การบำรุงรักษาความแตกต่างของไอออนที่แน่ชัดขามเยื่อหุ้มเซลล์รักษา[[ความดันออสโมซิส]]และ [[pH]]<ref>{{cite journal |author=Sychrová H |title=Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations |url=http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/53%20Suppl%201/53_S91.pdf |format=PDF|journal=Physiol Res |volume=53 Suppl 1 |issue= |pages=S91–8 |year=2004 |pmid=15119939}}</ref> ไอออนยังมีความสำคัญต่อการทำหน้าที่ของ[[ประสาท]]และ[[กล้ามเนื้อ]] โดย[[ศักยะงาน]] (action potential) ในเนื้อเยื่อเหล่านี้ผลิตจากการแลกเปลี่ยนอิเล็กโทรไลต์ระหว่างของเหลวนอกเซลล์และ[[ไซโทซอล]] ของเหลวของเซลล์<ref>{{cite journal |author=Levitan I |title=Modulation of ion channels in neurons and other cells |journal=Annu Rev Neurosci |volume=11 |issue= |pages=119–36 |year=1988 |pmid=2452594 |doi=10.1146/annurev.ne.11.030188.001003}}</ref> อิเล็กโทรไลต์เข้าและออกจากเซลล์ผ่านโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์ที่เรียก ช่องไอออน (ion channel) ตัวอย่างเช่น การหดตัวของกล้ามเนื้อขึ้นอยู่กับการไหลของแคลเซียม โซเดียมและโพแทสเซียมผ่านช่องไอออนในเยื่อหุ้มเซลล์และทีทิวบูล<ref>{{cite journal |author=Dulhunty A |title=Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium |journal=Clin Exp Pharmacol Physiol |volume=33 |issue=9 |pages=763–72 |year=2006 |pmid=16922804 |doi=10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x}}</ref>

ปกติ[[โลหะทรานซิชัน]]อยู่ในสิ่งมีชีวิตเป็นธาตุปริมาณน้อยมาก โดยสังกะสีและเหล็กเป็นธาตุที่พบมากที่สุด<ref>{{cite journal |vauthors=Mahan D, Shields R |title=Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight |url=https://www.uthfa.com/wp-content/uploads/2016/08/506.pdf |journal=J Anim Sci |volume=76 |issue=2 |pages=506–12 |year=1998 |pmid=9498359}}</ref><ref name=Husted>{{cite journal |vauthors=Husted S, Mikkelsen B, Jensen J, Nielsen N |title=Elemental fingerprint analysis of barley (Hordeum vulgare) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics |journal=Anal Bioanal Chem |volume=378 |issue=1 |pages=171–82 |year=2004 |pmid=14551660 |doi=10.1007/s00216-003-2219-0}}</ref> โลหะเหล่านี้ใช้เป็นโคแฟกเตอร์ในโปรตีนบางตัว และมีความสำคัญต่อกัมมันตภาพของเอ็นไซม์อย่างคะแทเลสและโปรตีนพาออกซิเจนอย่าง[[ฮีโมโกลบิน]]<ref>{{cite journal |vauthors=Finney L, O'Halloran T |title=Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors |journal=Science |volume=300 |issue=5621 |pages=931–6 |year=2003 |pmid=12738850 |doi=10.1126/science.1085049|bibcode = 2003Sci...300..931F }}</ref> โคแฟกเตอร์โลหะจับกับจุดจำเพาะในโปรตีนอย่างแน่น แม้โคแฟกเตอร์เอ็นไซม์สามารถดัดแปรได้ระหว่างคะแทไลสิส โคแฟกเตอร์เหล่านี้จะกลับสู่สถานะเดิมเสมอเมื่อสิ้นสุดปฏิกิริยาที่เกิดคะแทไลสิสแล้ว สารอาหารรองโลหะรับเข้าสู่สิ่งมีชีวิตโดยตัวพาจำเพาะและจับกับโปรตีนเก็บอย่างเฟอร์ริตินหรือเมทัลโลไธโอนีนเมื่อไม่ใช้<ref>{{cite journal |vauthors=Cousins R, Liuzzi J, Lichten L |title=Mammalian zinc transport, trafficking, and signals |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/281/34/24085 |journal=J Biol Chem |volume=281 |issue=34 |pages=24085–9 |year=2006 |pmid=16793761 |doi=10.1074/jbc.R600011200}}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Dunn L, Rahmanto Y, Richardson D |title=Iron uptake and metabolism in the new millennium |journal=Trends Cell Biol |volume=17 |issue=2 |pages=93–100 |year=2007 |pmid=17194590 |doi=10.1016/j.tcb.2006.12.003}}</ref>


== แคแทบอลิซึม ==
== แคแทบอลิซึม ==

รุ่นแก้ไขเมื่อ 21:54, 19 เมษายน 2561

กระบวนการสร้างและสลาย หรือ เมแทบอลิซึม[1] (อังกฤษ: metabolism) มาจากภาษากรีก μεταβολή ("metabolē") มีความหมายว่า "เปลี่ยนแปลง" เป็นกลุ่มปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นในเซลล์สิ่งมีชีวิตเพื่อค้ำจุนชีวิต วัตถุประสงค์หลักสามประการของเมแทบอลิซึม ได้แก่ การเปลี่ยนอาหารและเชื้อเพลิงให้เป็นพลังงานในการดำเนินกระบวนการของเซลล์ การเปลี่ยนอาหารและเชื้อเพลิงเป็นหน่วยย่อยของโปรตีน ลิพิด กรดนิวคลิอิกและคาร์โบไฮเดรตบางชนิด และการขจัดของเสียไนโตรเจน ปฏิกิริยาเหล่านี้มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา เพื่อให้สิ่งมีชีวิตเติบโตและเจริญพันธุ์ คงไว้ซึ่งโครงสร้างและตอบสนองต่อสิ่งแวดล้อม "เมแทบอลิซึม" ยังสามารถหมายถึง ผลรวมของปฏิกิริยาเคมีทั้งหมดที่เกิดในสิ่งมีชีวิต รวมทั้งการย่อยและการขนส่งสสารเข้าสู่เซลล์และระหว่างเซลล์ กลุ่มปฏิกิริยาเหล่านี้เรียกว่า เมแทบอลิซึมสารอินเทอร์มีเดียต (intermediary หรือ intermediate metabolism)

โดยปกติ เมแทบอลิซึมแบ่งได้เป็นสองหมวดหมู่ แคแทบอลิซึม (catabolism) เป็นการสลายสสารอินทรีย์ ตัวอย่างเช่น เพื่อให้ได้พลังงานในการหายใจระดับเซลล์ ส่วนแอแนบอลิซึม (anabolism) เป็นการใช้พลังงานเพื่อสร้างส่วนประกอบของเซลล์ เช่น โปรตีนและกรดนิวคลีอิก

ปฏิกิริยาเคมีของเมแทบอลิซึมถูกจัดอยู่ในวิถีเมแทบอลิซึม (metabolic pathway) ซึ่งสารเคมีหนึ่งถูกเปลี่ยนแปลงหลายขั้นตอนจนได้อีกสารหนึ่ง โดยใช้เอนไซม์หลายตัว เอนไซม์มีความสำคัญต่อเมแทบอลิซึมเพราะเอนไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาเคมีที่ต้องอาศัยพลังงานและเกิดขึ้นเองไม่ได้ในสิ่งมีชีวิต โดยการจับคู่ปฏิกิริยาดังกล่าวกับปฏิกิริยาที่เกิดเองได้ (spontaneous process) ซึ่งปลดปล่อยพลังงาน เอนไซม์ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ทำให้ปฏิกิริยาเหล่านี้ดำเนินไปอย่างรวดเร็วและมีประสิทธิภาพ เอนไซม์ยังควบคุมวิถีเมแทบอลิซึมเพื่อสนองต่อการเปลี่ยนแปลงในสิ่งแวดล้อมของเซลล์หรือสัญญาณจากเซลล์อื่น

เมแทบอลิซึมของสิ่งมีชีวิตเป็นตัวกำหนดว่า สารใดที่มีคุณค่าทางโภชนาการและเป็นพิษสำหรับสิ่งมีชีวิตนั้น ๆ ตัวอย่างเช่น โปรคาริโอตบางชนิดใช้ไฮโดรเจนซัลไฟด์เป็นสารอาหาร ทว่าแก๊สดังกล่าวเป็นพิษแก่สัตว์[2] ความเร็วของเมแทบอลิซึม หรืออัตราเมแทบอลิก มีผลต่อปริมาณอาหารที่สิ่งมีชีวิตต้องการ และยังส่งผลถึงวิธีที่สิ่งมีชีวิตนั้นจะได้อาหารมาด้วย

คุณลักษณะที่โดดเด่นของเมแทบอลิซึม คือ ความคล้ายคลึงกันของวิถีเมแทบอลิซึมพื้นฐานและส่วนประกอบของมัน แม้จะในสปีชีส์ที่ต่างกันมากก็ตาม[3] ตัวอย่างเช่น กลุ่มกรดคาร์บอกซิลิกที่ทราบกันดีว่าเป็นสารตัวกลางในวัฏจักรเครปส์พบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดเท่าที่ทราบ ตั้งแต่แบคทีเรียเซลล์เดียว Escherichia coli ไปจนถึงสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ขนาดใหญ่อย่างช้าง[4] ความคล้ายคลึงที่โดดเด่นในวิถีเมแทบอลิซึมเหล่านี้เป็นไปได้ว่าเนื่องจากวิถีเมแทบอลิซึมปรากฏขึ้นในช่วงแรก ๆ ของประวัติศาสตร์วิวัฒนาการ และสืบมาจนถึงปัจจุบันเพราะประสิทธิผลของมัน[5][6]

สารชีวเคมีหลัก

ข้อมูลเพิ่มเติม: ชีวโมเลกุล, เซลล์ (ชีววิทยา), และ ชีวเคมี

โครงสร้างส่วนใหญ่ที่ประกอบขึ้นเป็นสัตว์ พืชและจุลชีพมาจากโมเลกุลพื้นฐานสามกลุ่มหลัก ได้แก่ กรดอะมิโน คาร์โบไฮเดรตและลิพิด (หรือมักเรียกไขมัน) เนื่องจากโมเลกุลเหล่านี้สำคัญต่อชีวิต ปฏิกิริยาเมแทบอลิกสนใจการสร้างโมเลกุลเหล่านี้ระหว่างการสร้างเซลล์และเนื้อเยื่อ หรือสลายและใช้เป็นแหล่งพลังงานโดยการย่อยสลาย สารชีวเคมีเหล่านี้สามารถรวมกันสร้างเป็นพอลิเมอร์อย่างเช่นดีเอ็นเอและโปรตีน ซึ่งเป็นโมเลกุลใหญ่จำเป็นต่อชีวิต

ประเภทของโมเลกุล ชื่อของรูปมอนอเมอร์ ชื่อของรูปพอลิเมอร์ ตัวอย่างรูปพอลิเมอร์
กรดอะมิโน กรดอะมิโน โปรตีน (ประกอบขึ้นจากพอลิเพพไทด์) โปรตีนเส้นใยและโปรตีนรูปทรงกลม
คาร์โบไฮเดรต มอนอแซกคาไรด์ พอลิแซกคาไรด์ แป้ง, ไกลโคเจน และเซลลูโลส
กรดนิวคลิอิก นิวคลีโอไทด์ พอลินิวคลีโอไทด์ ดีเอ็นเอ และอาร์เอ็นเอ


Metro-style map of major metabolic pathways



MEP
MVA
The image above contains clickable links
The image above contains clickable links
วิถีเมแทบอลิกหลัก คลิกข้อความใด ๆ (ชื่อของวิถีหรือเมแทบอไลต์) เพื่อโยงไปยังบทความที่สัมพันธ์
เส้นเดี่ยว: วิถีที่พบทั่วไปในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ เส้นคู่: วิถีที่ไม่พบในมนุษย์ (เช่น พบในพืช เห็ดราหรือโปรแคริโอต) จุดต่อสีส้ม: เมแทบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต จุดต่อสีม่วง: การสังเคราะห์ด้วยแสง จุดต่อสีแดง: การหายใจระดับเซลล์ จุดต่อสีชมพู: การส่งสัญญาณของเซลล์ จุดต่อสีน้ำเงิน: เมแทบอลิซึมของกรดอะมิโน จุดต่อสีเทา: เมแทบอลิซึมของวิตามินและโคแฟกเตอร์ จุดต่อสีน้ำตาล: เมแทบอลิซึมของนิวคลีโอไทด์และโปรตีน จุดต่อสีเขียว: เมแทบอลิซึมของลิพิด


กรดอะมิโนและโปรตีน

โปรตีนประกอบขึ้นจากกรดอะมิโนเรียงตัวกันเป็นโซ่เส้นตรงเชื่อมด้วยพันธะเพพไทด์ โปรตีนหลายตัวเป็นเอ็นไซม์ซึ่งเร่งปฏิกิริยาเคมีในเมแทบอลิซึม โปรตีนตัวอื่นมีหน้าที่เชิงโครงสร้างหรือกลไก เช่น โปรตีนที่ประกอบขึ้นเป็นไซโทสเกลิทัน ระบบโครงค้ำจุนรูปทรงของเซลล์[7] โปรตีนยังมีความสำคัญในการส่งสัญญาณของเซลล์ ระบบภูมิคุ้มกัน การยึดติดของเซลล์ การลำเลียงแบบใช้พลังงานข้ามเยื่อ และวัฏจักรเซลล์[8] กรดอะมิโนยังมีผลต่อเมแทบอลิซึมพลังงานของเซลล์โดยการให้แหล่งคาร์บอนสำหรับเข้าสู่วัฏจักรกรดซิตริก (วัฏจักรกรดไตรคาร์บ็อกซิลิก)[9] โดยเฉพาะเมื่อแหล่งพลังงานหลักอย่างกลูโคสหาได้ยาก หรือเมื่อเซลล์มีความเครียดเมแทบอลิก[10]

ลิพิด

ลิพิดเป็นกลุ่มชีวเคมีที่หลากหลายที่สุด ประโยชน์เชิงโครงสร้างหลักของลิพิดคือเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อชีวภาพทั้งภายในและภายนอก เช่น เยื่อหุ้มเซลล์ หรือเป็นแหล่งพลังงาน[8] โดยทั่วไปนิยามลิพิดว่าเป็นโมเลกุลชีวภาพไม่ชอบน้ำหรือมีทั้งส่วนชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ แต่จะละลายในตัวทำละลายอินทรีย์อย่างเบนซีนหรือคลอโรฟอร์ม[11] ไขมันเป็นสารประกอบกลุ่มใหญ่ที่ประกอบด้วยกรดไขมันและกลีเซอรอล โมเลกุลกลีเซอรอลที่เชื่อมติดกับกรดไขมันเอสเทอร์สามตัวเรียก ไตรกลีเซอไรด์[12] มีโครงสร้างพื้นฐานนี้หลายชนิด รวมทั้งแกนกลางตัวอื่นอย่างสฟิงโกซีน (sphingosine) ในสฟิงโกลิพิด และกลุ่มชอบน้ำอย่างฟอสเฟตในฟอสโฟลิพิด สเตอรอยด์อย่างเช่นคอเลสเตอรอลก็เป็นลิพิดประเภทหลักประเภทหนึ่ง[13]

คาร์โบไฮเดรต

คาร์โบไฮเดรตเป็นอัลดีไฮด์หรือคีโตน โดยมีหมู่ไฮดร็อกซิลหลายหมู่ติดอยู่ สามารถมีได้ทั้งในรูปโซ่ตรงหรือวงแหวน คาร์โบไฮเดรตเป็นโมเลกุลชีวภาพที่มีมากที่สุด และมีหลายบทบาทตั้งแต่เก็บและขนส่งพลังงาน (แป้ง, ไกลโคเจน) และองค์ประกอบโครงสร้าง (เซลลูโลสในพืช ไคตินในสัตว์)[8] หน่วยคาร์โบไฮเดรตพื้นฐานเรียกมอนอแซกคาได์และมีกาแลคโตส ฟรุกโตสและที่สำคัญที่สุดกลูโคส มอนอแซกคาไรด์สามารถเชื่อมเข้าด้วยกันเป็นพอลิแซกคาไรด์ด้วยวิธีต่าง ๆ ได้แทบไม่สิ้นสุด[14]

นิวคลีโอไทด์

กรดนิวคลิอิกสองชนิด ดีเอ็นเอและอาร์เอ็นเอเป็นพอลิเมอร์ของนิวคลีโอไทด์ แต่ละนิวคลีโอไทด์ประกอบด้วยฟอสเฟตติดกับหมู่น้ำตาลไรโบสหรือดีอ็อกซีไรโบสซึ่งติดกับไนโตรจีนัสเบส กรดนิวคลีอิกสำคัญต่อการเก็บและใช้สารสนเทศพันธุกรรม และการตีความผ่านกระบวนการถอดรหัสและชีวสังเคราะห์โปรตีน[8] สารสนเทศนี้มีกลไกการซ่อมแซมดีเอ็นเอป้องกันและแพร่ขยายผ่านการถ่ายแบบดีเอ็นเอ ไวรัสหลายชนิดมีจีโนมอาร์เอ็นเอ เช่น เอชไอวี ซึ่งใช้การถ่ายแบบย้อนกลับเพื่อสร้างแม่แบบดีเอ็นเอจากจีโนมอาร์เอ็นเอ[15] อาร์เอ็นเอในไรโบไซม์อย่างสไปลซีโอโซมและไรโบโซมคล้ายกับเอ็นไซม์ที่สามารถเร่งปฏิกิริยาเคมีได้ นิวคลีโอไซด์เดี่ยว ๆ สร้างขึ้นจากการติดนิวคลีโอเบสกับน้ำตาลไรโบส ฐานาเหล่านี้เป็นวงแหวนเฮเทอโรไซคลิกประกอบด้วยไนโตรเจน จำแนกเป็นพิวรีนหรือไพริมีดีน นิวคลีโอไทด์ยังทำหน้าที่เป็นโคเอ็นไซม์ในปฏิกิริยาย้ายหมู่เมแทบอลิก[16]

โคเอ็นไซม์

เมแทบอลิซึมเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาเคมีหลากหลาย แต่ส่วนใหญ่จัดอยู่ในปฏิกิริยาชนิดพื้นฐานไม่กี่ชนิดที่เกี่ยวข้องกับการย้ายหมู่ฟังก์ชันอะตอมและพันธะในโมเลกุล[17] ปฏิกิริยาเคมีทั่วไปนี้ทำให้เซลล์ใช้สารตัวกลางเมแทบอลิกชุดเล็ก ๆ พาหมู่เคมีระหว่างปฏิกิริยาต่าง ๆ[16] สารตัวกลางย้ายหมู่เหล่านี้เรียก โคเอ็นไซม์ ปฏิกิริยาย้ายกลุ่มแต่ละกลุ่มดำเนินโดยโคเอ็นไซม์เฉพาะ ซึ่งเป็นสารตั้งต้นสำหรับชุดเอ็นไซม์ที่ผลิตโคเอ็นไซม์นั้น และชุดของเอ็นไซม์ที่ใช้โคเอ็นไซม์ดังกล่าว ฉะนั้นโคเอ็นไซม์เหล่านี้จึงมีการผลิต ใช้และนำกลับมาใช้ใหม่อย่างต่อเนื่อง[18]

โคเอ็นไซม์กลางหนึ่งคือ อะดีโนซีนไตรฟอสเฟต (ATP) ซึ่งเป็นแหล่งพลังงานสากลของเซลล์ นิวคลีโอไทด์นี้ใช้โอนพลังงานเคมีระหว่างปฏิกิริยาเคมีต่าง ๆ มี ATP ปริมาณน้อยในเซลล์ แต่เนื่องจากสามารถฟื้นฟูได้เรื่อย ๆ ร่างกายมนุษย์จึงสามารถใช้ ATP ได้เท่ากับน้ำหนักตัวต่อวัน[18] ATP เป็นเสมือนสะพานระหว่างแคแทบอลิซึมและแอแนบอลิซึม แคแทบอลิซึมเป็นการสลายโมเลกุล และแอแนบอลิซึมสร้างโมเลกุล ปฏิกิริยาแคแทบอลิกสร้าง ATP และปฏิกิริยาแอนาบอลิกใช้สารดังกล่าว นอกจากนี้ยังเป็นตัวพาหมู่ฟอสเฟตในปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชัน

วิตามินเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่จำเป็นปริมาณน้อยที่ไม่สามารถสร้างขึ้นได้ในเซลล์ ในโภชนาการมนุษย์วิตามินส่วนใหญ่ทำหน้าที่เป็นโคเอ็นไซม์หลังเปลี่ยนรูปแล้ว ตัวอย่างเช่น วิตามินละลายในน้ำได้ทุกชนิดมีการเติมหมู่ฟอสเฟตหรือจับกับนิวคลีโอไทด์เมื่อใช้ในเซลล์[19] นิโคตินาไมด์อะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (NAD+) ซึ่งเป็นอนุพันธ์ของวิตามินบี3 (ไนอะซิน) เป็นโคเอ็นไซม์สำคัญซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวรับไฮโดรเจน มีดีไฮโดรจีเนสหลายร้อยชนิดซึ่งนำอิเล็กตรอนออกจากสารตั้งต้นและรีดิวซ์ NAD+ เป็น NADH รูปรีดิวซ์นี้เป็นสารตั้งต้นของรีดักเตสในเซลล์ที่จำเป็นต่อการรีดิวซ์สารตั้งต้น[20] นิโคตินาไมด์อะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ในสองรูปที่สัมพันธ์กันในเซลล์ NADH และ NADPH; รูป NAD+/NADH มีความสำคัญกว่าในปฏิกิริยาแคแทบอลิก ส่วนรูป NADP+/NADPH ใช้ในปฏิกิริยาแอแนบอลิก

แร่ธาตุและโคแฟกเตอร์

ธาตุอนินทรีย์มีบทบาทสำคัญในเมแทบอลิซึม บางธาตุมีมาก (เช่น โซเดียมและโพแทสเซียม) ส่วนบางธาตุทำหน้าที่ได้ที่ความเข้มข้นน้อยมาก ประมาณร้อยละ 99 ของมวลสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมประกอบขึ้นจากธาตุคาร์บอน ไนโตรเจน แคลเซียม โซเดียม คลอรีน โพแทสเซียม ไฮโดรเจน ฟอสฟอรัส ออกซิเจนและซัลเฟอร์[21] คาร์บอนและไนโตรเจนส่วนใหญ่อยู่ในสารประกอบอินทรีย์ (โปรตีน ลิพิดและคาร์โบไฮเดรต) ออกซิเจนและไฮโดรเจนส่วนใหญ่อยู่ในรูปน้ำ[21]

ธาตุอนินทรีย์ที่พบมากเป็นอิเล็กโทรไลต์ไอออน ไอออนที่สำคัญที่สุดได้แก่ โซเดียม โพแทสเซียม แคลเซียม แม็กนีเซียม คลอรีน ฟอสเฟตและไอออนอินทรีย์ไบคาร์บอเนต การบำรุงรักษาความแตกต่างของไอออนที่แน่ชัดขามเยื่อหุ้มเซลล์รักษาความดันออสโมซิสและ pH[22] ไอออนยังมีความสำคัญต่อการทำหน้าที่ของประสาทและกล้ามเนื้อ โดยศักยะงาน (action potential) ในเนื้อเยื่อเหล่านี้ผลิตจากการแลกเปลี่ยนอิเล็กโทรไลต์ระหว่างของเหลวนอกเซลล์และไซโทซอล ของเหลวของเซลล์[23] อิเล็กโทรไลต์เข้าและออกจากเซลล์ผ่านโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์ที่เรียก ช่องไอออน (ion channel) ตัวอย่างเช่น การหดตัวของกล้ามเนื้อขึ้นอยู่กับการไหลของแคลเซียม โซเดียมและโพแทสเซียมผ่านช่องไอออนในเยื่อหุ้มเซลล์และทีทิวบูล[24]

ปกติโลหะทรานซิชันอยู่ในสิ่งมีชีวิตเป็นธาตุปริมาณน้อยมาก โดยสังกะสีและเหล็กเป็นธาตุที่พบมากที่สุด[25][26] โลหะเหล่านี้ใช้เป็นโคแฟกเตอร์ในโปรตีนบางตัว และมีความสำคัญต่อกัมมันตภาพของเอ็นไซม์อย่างคะแทเลสและโปรตีนพาออกซิเจนอย่างฮีโมโกลบิน[27] โคแฟกเตอร์โลหะจับกับจุดจำเพาะในโปรตีนอย่างแน่น แม้โคแฟกเตอร์เอ็นไซม์สามารถดัดแปรได้ระหว่างคะแทไลสิส โคแฟกเตอร์เหล่านี้จะกลับสู่สถานะเดิมเสมอเมื่อสิ้นสุดปฏิกิริยาที่เกิดคะแทไลสิสแล้ว สารอาหารรองโลหะรับเข้าสู่สิ่งมีชีวิตโดยตัวพาจำเพาะและจับกับโปรตีนเก็บอย่างเฟอร์ริตินหรือเมทัลโลไธโอนีนเมื่อไม่ใช้[28][29]

แคแทบอลิซึม

บทความหลัก: แคแทบอลิซึม

แคแทบอลิซึมเป็นกลุ่มกระบวนการเมแทบอลิกที่สลายโมเลกุลขนาดใหญ่ ซึ่งรวมไปถึงการสลายและการออกซิไดซ์ (oxidize) โมเลกุลอาหาร จุดประสงค์ของปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมคือ ให้พลังงานและส่วนประกอบที่จำเป็นแก่ปฏิกิริยาแอแนบอลิซึม ลักษณะที่แน่ชัดของปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมเหล่านี้แตกต่างกันไปตามสิ่งมีชีวิต และสิ่งมีชีวิตสามารถถูกจำแนกประเภทได้ตามแหล่งพลังงานและคาร์บอน (ซึ่งเป็นหมู่อาหารหลัก) ได้ดังตารางข้างล่าง

การจำแนกประเภทสิ่งมีชีวิตตามเมแทบอลิซึม
แหล่งพลังงาน แสงอาทิตย์ โฟโต-   -โทรฟ
โมเลกุลที่ก่อขึ้นก่อน
(preformed molecule)		 คีโม-
ตัวให้อิเล็กตรอน สารอินทรีย์   ออร์แกโน-  
สารอนินทรีย์ ลิโธ-
แหล่งคาร์บอน สารอินทรีย์   เฮเทอโร-
สารอนินทรีย์ ออโต-

ออร์แกโนโทรฟ (organotroph) ใช้สารอินทรีย์เป็นแหล่งพลังงาน ขณะที่ลิโทโทรฟ (lithotroph) ใช้สารอนินทรีย์ และโปรโตโทรฟ (phototroph) ใช้แสงอาทิตย์เป็นพลังงานเคมี อย่างไรก็ดี เมแทบอลิซึมที่ต่างรูปแบบกันทั้งหมดนี้ขึ้นอยู่กับปฏิกิริยารีดอกซ์ที่เกี่ยวข้องกับการย้ายอิเล็กตรอนจากโมเลกุลตัวให้อิเล็กตรอน (donor molecule) ในรูปรีดิวซ์ (reduced) เช่น สารอินทรีย์ น้ำ แอมโมเนีย ไฮโดรเจนซัลไฟด์หรือเฟอร์รัสไอออนไปให้โมเลกุลตัวรับอิเล็กตรอน (acceptor molecule) เช่น ออกซิเจน ไนเตรตหรือซัลเฟต[30] ปฏิกิริยารีด็อกซ์ในสัตว์เกี่ยวข้องกับการสลายสารอินทรีย์ที่ซับซ้อนให้เป็นโมเลกุลที่เล็กกว่า เช่น คาร์บอนไดออกไซด์และน้ำ ในสิ่งมีชีวิตที่สังเคราะห์ด้วยแสงได้ เช่น พืชและไซยาโนแบคทีเรีย (สาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน) ปฏิกิริยาย้ายอิเล็กตรอนเหล่านี้มิได้ให้พลังงานออกมา แต่ถูกใช้เป็นวิถีการเก็บสะสมพลังงานที่ดูดซึมมาจากแสงอาทิตย์[8]

กลุ่มปฏิกิริยาแคแทบอลิซึมที่พบมากที่สุดในสัตว์สามารถแบ่งได้เป็นสามขั้นหลัก ขั้นแรก สารอินทรีย์ขนาดใหญ่ เช่น โปรตีน พอลิแซ็กคาไรด์หรือลิพิดถูกย่อยเป็นส่วนประกอบที่เล็กกว่านอกเซลล์ ขั้นต่อมา โมเลกุลที่ถูกย่อยเหล่านี้ถูกเซลล์รับเข้าไปและแปลงเป็นโมเลกุลที่เล็กกว่า มักเป็นอะซิติลโคเอนไซม์ เอ (acetyl coenzyme A หรือ acetyl-CoA) ซึ่งให้พลังงานออกมาบ้าง ขั้นสุดท้าย หมู่เอซิลบนโคเอถูกออกซิไดซ์เป็นน้ำและคาร์บอนไดออกไซด์ในวัฏจักรเครปส์และลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอน (electron transport chain) ซึ่งปลดปล่อยพลังงานที่ถูกกักไว้โดยการรีดิวซ์ (reduce) โคเอนไซม์ นิโคทินาไมด์อะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (NAD+) เป็น NADH

การย่อย

บทความหลัก: การย่อยอาหาร

เซลล์ไม่สามารถรับมหโมเลกุล อาทิ แป้ง เซลลูโลสหรือโปรตีนไปใช้ได้อย่างรวดเร็ว จำต้องสลายเป็นหน่วยที่เล็กกว่าเสียก่อนจึงจะนำไปใช้ในเมแทบอลิซึมของเซลล์ได้ เอนไซม์หลายคลาสทำหน้าที่ย่อยพอลิเมอร์เหล่านี้ เช่น protease ย่อยโปรตีนเป็นกรดอะมิโน, glycoside hydrolase ย่อยพอลิแซ็กคาไรด์เป็นมอโนแซ็กคาไรด์

จุลินทรีย์หลั่งเอนไซม์ย่อยออกสู่สิ่งแวดล้อม[31][32] แต่สัตว์หลั่งเอนไซม์จากเซลล์ที่ทำหน้าที่พิเศษเฉพาะในทางเดินอาหารเท่านั้น[33] จากนั้นกรดอะมิโนหรือน้ำตาลที่ถูกปล่อยออกจากเอนไซม์นอกเซลล์เหล่านี้จะถูกโปรตีนที่เจาะจงปั๊มเข้าสู่เซลล์ด้วยวิธีการลำเลียงแบบใช้พลังงาน (active transport)[34][35]

แผนภาพแคแทบอลิซึมของโปรตีน คาร์โบไฮเดรตและไขมันพอสังเขป

พลังงานจากสารอินทรีย์

บทความหลัก: การหายใจระดับเซลล์ และ การหมัก (ชีวเคมี)

แคแทบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรตเป็นการสลายคาร์โบไฮเดรตเป็นหน่วยที่เล็กกว่า โดยปกติ คาร์โบไฮเดรตจะถูกนำเข้าสู่เซลล์เมื่อถูกย่อยเป็นมอโนแซ็คคาไรด์แล้ว[36] เมื่อเข้ามาในเซลล์ วิถีหลักในการสลายคือ ไกลโคไลสิส (glycolysis) ซึ่งน้ำตาลอย่างกลูโคสและฟรุกโทสถูกเปลี่ยนเป็นไพรูเวตและได้ ATP ออกมาจำนวนหนึ่ง[37] ไพรูเวตเป็นสารตัวกลางในวิถีเมแทบอลิซึมจำนวนมาก แต่ส่วนมากจะถูกแปลงเป็นอะซีติลโค เอ และป้อนเข้าสู่วัฏจักรเครปส์ แม้ว่า จะมีการสร้าง ATP ออกมาในวัฏจักรเครปส์ แต่ผลิตภัณฑ์ที่สำคัญที่สุดคือ NADH ซึ่งสร้างมาจาก NAD+ เมื่ออะซีติลโค เอ ถูกออกซิไดซ์ ปฏิกิริยานี้ปล่อยคาร์บอนไดออกไซด์ออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย ในสภาวะขาดออกซิเจน ไกลโคไลสิสจะสร้างแลกเตต ผ่านเอนไซม์ lactate dehydrogenase ซึ่งออกซิไดซ์ NADH ให้กลับไปเป็น NAD+ เพื่อนำไปใช้ใหม่ในไกลโคไลสิส การสลายกลูโคสอีกวิถีหนึ่ง คือ วิถีเพนโตสฟอสเฟต (pentose phosphate pathway) ซึ่งรีดิวซ์โคเอนไซม์ NADPH และสร้างน้ำตาลเพนโตส เช่น ไรโบส ซึ่งเป็นน้ำตาลองค์ประกอบของกรดนิวคลีอิก

ปฏิกิริยาการสลายด้วยน้ำ (hydrolysis) สลายไขมันเป็นกรดไขมันอิสระและกลีเซอรอล กลีเซอรอลเข้าสู่กระบวนการไกลโคไลสิสและกรดไขมันถูกสลายด้วยกระบวนการเบตาออกซิเดชัน (beta oxidation) เพื่อให้ได้อะซีติลโค เอ ซึ่งจะถูกป้อนเข้าสู่วัฏจักรเครปส์ กรดไขมันปลดปล่อยพลังงานเมื่อสลายออกมามากกว่าคาร์โบไฮเดรต เพราะคาร์โบไฮเดรตมีออกซิเจนในโครงสร้างมากกว่า

กรดอะมิโนสามารถถูกใช้ได้ทั้งเพื่อสังเคราะห์โปรตีนและโมเลกุลชีวภาพอื่น ๆ หรือถูกออกซิไดซ์ให้เป็นยูเรียและคาร์บอนไดออกไซด์เป็นแหล่งพลังงาน[38] วิถีออกซิเดชันเริ่มต้นด้วยการนำหมู่อะมิโนออกด้วยเอนไซม์ transaminase หมู่อะมิโนจะถูกป้อนเข้าสู่วัฏจักรยูเรีย (urea cycle) เหลือแกนคาร์บอนที่ปราศจากหมู่อะมิโนในรูปของกรดคีโต ซึ่งกรดคีโตเหล่านี้จำนวนมากเป็นสารตัวกลางในวัฏจักรเครปส์ ตัวอย่างเช่น การย้ายหมู่อะมิโนจากกลูตาเมตเกิดเป็นแอลฟา-คีโตกลูตาเรต (α-ketoglutarate)[39] กรดอะมิโนกลูโคจีนิก (glucogenic amino acid) สามารถถูกเปลี่ยนเป็นกลูโคสได้ ผ่านกระบวนการการสร้างกลูโคส (gluconeogenesis)[40]

การเปลี่ยนรูปพลังงาน

ออกซิเดทีฟฟอสฟอริเลชัน

ในออกซิเดทีฟฟอสฟอริเลชัน (oxidative phosphorylation) อิเล็กตรอนที่ถูกดึงออกจากสารอินทรีย์ในบางบริเวณ เช่น protagon acid cycle ถูกแปลงเป็นออกซิเจนและพลังงานที่ได้ออกมานำไปใช้สร้าง ATP ปฏิกิริยาดังกล่าวเกิดในยูคาริโอตโดยกลุ่มโปรตีนในเยื่อหุ้มของไมโทคอนเดรีย เรียกว่า ลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอน ในโปรคาริโอต โปรตีนเหล่านี้พบในเยื่อหุ้มชั้นในของเซลล์[41] โปรตีนเหล่านี้ใช้พลังงานที่ปล่อยมาจากการส่งอิเล็กตรอนจากโมเลกุลในรูปรีดิวซ์อย่าง NADH ไปให้ออกซิเจนเพื่อปั๊มโปรตอนข้ามเยื่อหุ้ม[42]

การปั๊มโปรตอนออกจากไมโทคอนเดรียทำให้ความเข้มข้นโปรตอนระหว่างเยื่อหุ้มต่างกันและเกิดความแตกต่างทางศักย์ไฟฟ้าเคมี (electrochemical gradient)[43] แรงนี้ขับโปรตอนกลับเข้าไปในไมโทคอนเดรียผ่านฐานของเอนไซม์ ATP synthase การไหลของโปรตอนทำให้หน่วยย่อยที่มีลักษณะเป็นก้านหมุน ทำให้บริเวณเร่งของมันเปลี่ยนรูปร่าง และเติมหมู่ฟอสเฟต (phosphorylase) ให้อะดีโนซีนไดฟอสเฟต ได้เป็น ATP[18]

พลังงานจากสารอนินทรีย์

คีโมลิโธโทรฟ (chemolithotrophy) เป็นเมแทบอลิซึมประเภทที่พบในโปรคารีโอตที่พลังงานได้มาจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของสารอนินทรีย์ สิ่งมีชีวิตเหล่านี้สามารถใช้ไฮโดรเจน[44] สารประกอบซัลเฟอร์ในรูปรีดิวซ์ (เช่น ซัลไฟด์ ไฮโดรเจนซัลไฟด์และไทโอซัลเฟต)[2] เฟอร์รัสไอออน[45] หรือแอมโมเนีย[46] เป็นแหล่งกำลังรีดิวซ์ สิ่งมีชีวิตเหล่านี้ได้พลังงานจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของสารประกอบเหล่านี้โดยตัวรับอิเล็กตรอน เช่น ออกซิเจนหรือไนเตรต[47] กระบวนการของจุลินทรีย์เหล่านี้มีความสำคัญในวัฏจักรชีวธรณีเคมี (biogeochemical) ของโลก เช่น การสร้างกรด (acetogenesis) ไนตริฟิเคชัน (nitrification) และกระบวนการเปลี่ยนไนเตรตเป็นไนโตรเจน (denitrification) ทั้งยังสำคัญต่อความอุดมสมบูรณ์ของดิน[48][49]

พลังงานจากแสง

พลังงานในแสงอาทิตย์ถูกพืช ไซยาโนแบคทีเรีย แบคทีเรียสีม่วง แบคทีเรียซัลเฟอร์สีเขียวและโพรทิสต์บางชนิดจับไว้ กระบวนการนี้มักนับรวมกับการเปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์เป็นสารอินทรีย์ ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของการสังเคราะห์ด้วยแสง อย่างไรก็ดี พลังงานที่ถูกจับและระบบการตรึงคาร์บอนสามารถแยกกันทำงานได้ในโปรคารีโอต เช่น แบคทีเรียสีม่วงและแบคทีเรียซัลเฟอร์สีเขียวสามารถใช้แสงอาทิตย์เป็นแหล่งพลังงาน ขณะที่เปลี่ยนระหว่างการตรึงคาร์บอนกับการหมักสารอินทรีย์[50][51]

ในสิ่งมีชีวิตหลายชนิด การจับพลังงานจากดวงอาทิตย์มีหลักการคล้ายคลึงกับออกซิเดทีฟฟอสโฟรีเลชัน เพราะเกี่ยวข้องกับพลังงานที่ถูกเก็บไว้ในรูปความแตกต่างของความเข้มข้นโปรตอน จากนั้น แรงขับโปรตอนนี้จะกระตุ้นการสังเคราะห์ ATP[18] อิเล็กตรอนที่จำเป็นสำหรับการกระตุ้นลูกโซ่ของการขนส่งอิเล็กตรอนมาจากโปรตีนรวบรวมแสง ชื่อว่า ศูนย์กลางปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยแสงหรือโรดอปซิน (rhodopsin) ศูนย์กลางปฏิกิริยาแบ่งออกได้เป็นสองประเภทขึ้นอยู่กับชนิดของสารสีการสังเคราะห์ด้วยแสงที่ปรากฏ ซึ่งแบคทีเรียที่สังเคราะห์ด้วยแสงได้ส่วนมากมีชนิดเดียว แต่พืชและไซยาโนแบคทีเรียมีสองชนิด[52]

ในพืช สาหร่ายและไซยาโนแบคทีเรีย ระบบแสง 2 ใช้พลังงานแสงเพื่อดึงอิเล็กตรอนออกจากน้ำ และได้ออกซิเจนออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย จากนั้น อิเล็กตรอนจะไหลไปยังไซโทโครม บี6เอฟ คอมเพล็กซ์ (cytochrome b6f complex) ซึ่งใช้พลังงานปั๊มโปรตอนข้ามเยื่อหุ้มไทลาคอยด์ในคลอโรพลาสต์[8] โปรตอนเหล่านี้เคลื่อนกลับผ่านเยื่อหุ้มขณะที่ขับเคลื่อนเอทีพีซินเทส จากนั้น อิเล็กตรอนจะไหลผ่านระบบแสง 1 และสามารถถูกใช้เพื่อรีดิวซ์โคเอนไซม์ NADP+ เพื่อใช้ในวัฏจักรคัลวิน (Calvin cycle) หรือรีไซเคิลเพื่อนำกลับไปผลิต ATP เพิ่ม[53]

อะนาบอลิซึม

บทความหลัก: แอแนบอลิซึม

แอแนบอลิซึมเป็นกลุ่มกระบวนการเมแทบอลิซึมที่เกี่ยวกับการสร้าง โดยพลังงานที่ปล่อยออกมาจากแคแทบอลิซึมถูกใช้เพื่อสังเคราะห์โมเลกุลที่ซับซ้อน โดยทั่วไป โมเลกุลที่ซับซ้อนซึ่งประกอบขึ้นเป็นโครงสร้างของเซลล์นั้นถูกสร้างทีละขั้นจากสารตั้งต้นขนาดเล็กและสามัญ แอแนบอลิซึมเกี่ยวข้องกับสามขั้นพื้นฐาน ขั้นแรก การผลิตสารตั้งต้น เช่น กรดอะมิโน มอโนแซ็คคาไรด์ ไอโซพรีนอยด์และนิวคลีโอไทด์ อย่างที่สอง การกระตุ้นสารตั้งต้นให้อยู่ในรูปที่เกิดปฏิกิริยาได้โดยใช้พลังงานจาก ATP และขั้นที่สาม การรวมสารตั้งต้นเหล่านี้เป็นโมเลกุลที่ซับซ้อน เช่น โปรตีน พอลิแซ็กคาไรด์ ลิพิดและกรดนิวคลีอิก

สิ่งมีชีวิตมีจำนวนโมเลกุลที่สร้างได้ในเซลล์ด้วยตนเองต่างกัน ออโตโทรฟ เช่น พืช สามารถสร้างสารอินทรีย์ที่ซับซ้อนได้ในเซลล์ อาทิ พอลิแซ็กคาไรด์และโปรตีนจากโมเลกุลสามัญอย่างคาร์บอนไดออกไซด์และน้ำ แต่เฮเทอโรโทรฟต้องอาศัยแหล่งสสารที่ซับซ้อนกว่า เช่น มอโนแซ็คคาไรด์และกรดอะมิโนเพื่อผลิตโมเลกุลที่ซับซ้อนเหล่านี้ สิ่งมีชีวิตสามารถจำแนกได้อีกจากแหล่งพลังงานสุดท้าย โฟโตออโตโทรฟและโฟโตเฮเทอโรโทรฟดึงพลังงานจากแสง ขณะที่คีโมออโตโทรฟและคีโมเฮเทอโรโทรฟดึงพลังงานจากปฏิกิริยาออกซิเดชันอนินทรีย์

การตรึงคาร์บอน

บทความหลัก: ปฏิกิริยาการตรึงคาร์บอน

การสังเคราะห์ด้วยแสงเป็นการสังเคราะห์คาร์โบไฮเดรตจากแสงอาทิตย์และคาร์บอนไดออกไซด์ ในพืช ไซยาโนแบคทีเรียและสาหร่าย การสังเคราะห์ด้วยแสงที่มีออกซิเจนเกิดขึ้น (oxygenic photosynthesis) ได้น้ำ และได้ออกซิเจนออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ของเสีย กระบวนการนี้ใช้ ATP และ NADPH ที่ผลิตจากศูนย์กลางปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยแสง ดังที่อธิบายข้างต้น เปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์เป็นกลีเซอเรต 3-ฟอสเฟต ซึ่งจากนั้น สามารถถูกเปลี่ยนเป็นกลูโคส ปฏิกิริยาการตรึงคาร์บอนนี้ดำเนินโดยเอนไซม์รูบิสโก (RuBisCO) อันเป็นส่วนหนึ่งของวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน[54] การสังเคราะห์ด้วยแสงในพืชมีสามประเภท ได้แก่ การตรึงคาร์บอนซี 3, ซี 4 และการสังเคราะห์ด้วยแสงซีเอเอ็ม เหล่านี้แตกต่างกันตรงเส้นทางที่คาร์บอนไดออกไซด์เข้าสู่วัฏจักรคัลวิน โดยพืชซี 3 ตรึงคาร์บอนไดออกไซด์โดยตรง ขณะที่ซี 4 และการสังเคราะห์ด้วยแสงซีเอเอ็มรวมคาร์บอนไดออกไซด์เข้ากับสารอื่นก่อน อันเป็นการปรับตัวเพื่อเข้ากับแสงอาทิตย์ที่เข้มข้นและสภาวะแห้ง[55]

ในโปรคารีโอตที่สังเคราะห์ด้วแสงได้ กลไกการตรึงคาร์บอนนี้มีความหลากหลายมากกว่า คาร์บอนไดออกไซด์สามารถถูกตรึงโดยวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน, วัฏจักรเครปส์ย้อนกลับ (reversed Krebs cycle)[56] หรือการเติมหมู่คาร์บอกซิล (carboxylation) ของอะซีติลโค เอ[57][58] คีโมออโตโทรฟโปรคารีโอตยังตรึงคาร์บอนไดออกไซด์ผ่านวัฏจักรคัลวิน-เบนสัน แต่ใช้พลังงานจากสารอนินทรีย์ในการขับเคลื่อนปฏิกิริยา[59]

คาร์โบไฮเดรตและไกลแคน

ในแอแนบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต กรดอินทรีย์สามัญสามารถถูกแปลงเป็นมอโนแซ็คคาไรด์ เช่น กลูโคส และจากนั้นถูกใช้เพื่อประกอบพอลิแซ็กคาไรด์ เช่น แป้ง การสร้างกลูโคสจากสารประกอบอย่างไพรูเวต แลคเตต กลีเซอรอล กลีเซอเรต 3-ฟอสเฟตและกรดอะมิโน เรียกว่า การสร้างกลูโคส (gluconeogenesis) กระบวนการการสร้างกลูโคสเปลี่ยนไพรูเวตเป็นกลูโคส-6-ฟอสเฟตผ่านตัวกลางหลายตัว ซึ่งตัวกลางจำนวนมากเป็นตัวเดียวกับในไกลโคไลสิส[37] อย่างไรก็ดี วิถีนี้มิใช่ปฏิกิริยาย้อนกลับของไกลโคไลสิส เพราะปฏิกิริยาหลายขั้นถูกเร่งด้วยเอนไซม์ที่มิได้มีอยู่ในไกลโคไลสิส ซึ่งเป็นสิ่งสำคัญเพราะจะทำให้การสร้างและการสลายกลูโคสถูกควบคุมแยกจากกัน และกันมิให้วิถีทั้งสองดำเนินไปพร้อมกันเป็นวัฏจักรที่สูญเปล่า (futile cycle)[60][61]

แม้ว่าไขมันจะเป็นวิธีการเก็บพลังงานที่สามัญ แต่ในสัตว์มีกระดูกสันหลังอย่างมนุษย์ กรดไขมันที่ถูกเก็บสะสมไว้ไม่สามารถถูกเปลี่ยนให้เป็นกลูโคสได้ผ่านการสร้างกลูโคส เพราะสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ไม่สามารถเปลี่ยนอะซีติลโค เอ ให้เป็นไพรูเวตได้ พืชมีระบบเอนไซม์จำเป็น (necessary enzymatic machinery) ขณะที่สัตว์ไม่มี[62] ผลคือ หลังการอดอาหารเป็นเวลานาน สัตว์มีกระดูกสันหลังจำต้องสร้างคีโตนบอดีส์ (ketone bodies) จากกรดไขมันเพื่อทดแทนกลูโคสในเนื้อเยื่อ เช่น สมอง ซึ่งไม่สามารถสันดาป (metabolize) กรดไขมันได้[63] สิ่งมีชีวิตอื่นอย่างพืชและแบคทีเรียแก้ปัญหาเมแทบอลิซึมข้อนี้โดยวัฏจักรกลีออกซีเลต (glyoxylate cycle) ซึ่งข้ามขั้นตอนการกำจัดหมู่คาร์บอกซิล (decarboxylation) ในวัฏจักรเครปส์ ซึ่งให้อะซีติลโค เอแปลงเป็นออกซาโลอะซีเตต ซึ่งสามารถนำไปผลิตกลูโคสได้[62][64]

พอลิแซ็กคาไรด์และไกลแคนสร้างขึ้นจากการเพิ่มมอโนแซ็คคาไรด์ต่อเนื่องกันโดยเอนไซม์ glycosyltransferase จากตัวให้น้ำตาลฟอสเฟตที่เกิดปฏิกิริยาได้ เช่น ยูรีดีนไดฟอสเฟตกลูโคส (UDP-glucose) ให้กับหมู่ไฮดรอกซิลตัวรับบนพอลิแซ็กคาไรด์ที่กำลังเพิ่มขนาดขึ้นนั้น ด้วยหมู่ไฮดรอกซิลใด ๆ บนวงแหวนของสารตั้งต้นสามารถเป็นตัวรับได้ พอลิแซ็กคาไรด์ที่ถูกผลิตขึ้นนั้นจึงอาจมีโครงสร้างสายตรงหรือแตกกิ่งก็ได้[65] พอลิแซ็กคาไรด์ที่ถูกผลิตขึ้นนั้นอาจมีหน้าที่โครงสร้างหรือเมแทบอลิซึมของมันเอง[66] หรือไปรวมกับลิพิดและโปรตีนโดยเอนไซม์ oligosaccharyltransferase[67][68]

กรดไขมัน ไอโซพรีนอยด์ และสเตอรอยด์

กรดไขมันสร้างขึ้นจากเอนไซม์ fatty acid synthase ซึ่งเกิดเป็นพอลิเมอร์ (polymerize) และจากนั้นรีดิวซ์หน่วยอะซีติลโค เอ โซ่เอซิลในกรดไขมันถูกขยายโดยวัฏจักรปฏิกิริยาที่เติมหมู่เอซิล, รีดิวซ์เป็นแอลกอฮอล์, ขจัดน้ำออก (dehydrate) ไปเป็นหมู่แอลคีน และจากนั้นรีดิวซ์อีกครั้งหนึ่งเป็นหมู่แอลเคน เอนไซม์ของชีวสังเคราะห์กรดไขมันแบ่งได้เป็นสองกลุ่ม ในสัตว์และฟังไจ ปฏกิริยาการสังเคราะห์กรดไขมันทั้งหมดเหล่านี้ดำเนินโดยโปรตีนไทป์ 1 หลายหน้าที่ตัวเดียว ขณะที่ในพลาสติดพืชและแบคทีเรียแยกเอนไซม์ไทป์ 2 ไว้ดำเนินการแต่ละขั้นในวิถี

เทอร์พีนและไอโซพรีนอยด์เป็นลิพิดกลุ่มใหญ่ที่รวมไปถึงแคโรทีนอยด์ และเป็นผลิตภัณฑ์ธรรมชาติจากพืชกลุ่มใหญ่ที่สุด[69] สารประกอบเหล่านี้สร้างโดยการรวมและการเปลี่ยนหน่วยไอโซพรีนที่ได้จากสารตั้งต้นที่เกิดปฏิกิริยาได้ ไอโซเพนทีนิลไพโรฟอสเฟต (isopentenyl pyrophosphate) และไดเมทิลอัลลิลไพโรฟอสเฟต (dimethylallyl pyrophosphate)[70] สารตั้งต้นเหล่านี้สามารถใช้ได้ในวิถีต่าง ๆ ในสัตว์และอาร์เคีย วิถีเมวาโลเนต (mevalonate pathway) ผลิตสารประกอบจากอะซีติลโค เอ[71] ขณะที่ในพืชและแบคทีเรีย วิถีนอนเมวาโลเนต (non-mevalonate pathway) ใช้ไพรูเวตและกลีเซอรอลดีไฮด์ 3-ฟอสเฟตเป็นสารตั้งต้น[70][72] ปฏิกิริยาที่สำคัญหนึ่งที่ใช้ตัวให้ไอโซพรีนกัมมันต์เหล่านี้ คือ ชีวสังเคราะห์สเตอรอยด์ ซึ่งหน่วยไอโซพรีนถูกเชื่อมเข้าด้วยกันและสร้างเป็นสควอลีน (squalene) และจากนั้น จะพับและเกิดเป็นกลุ่มวงแหวนเพื่อสร้างลาโนสเตอรอล (lanosterol)[73] ลาโนเสอรอลจากนั้นสามารถถูกเปลี่ยนให้เป็นสเตอรอลชนิดอื่นได้ อย่างคอเลสเตอรอลและเออร์โกสเตอรอล (ergosterol)[73][74]

โปรตีน

สิ่งมีชีวิตมีความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนสามัญ 20 ชนิดแตกต่างกัน แบคทีเรียและพชส่วนมากสามารถสังเคราะห์ได้ครบทั้งหมด แต่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยน้ำนมสามารถสังเคราะห์ได้เพียงกรดอะมิโนไม่จำเป็นสิบเอ็ดชนิด ดังนั้น กรดอะมิโนจำเป็นอีกเก้าชนิดจึงต้องได้รับจากอาหาร[8] ปรสิตสามัญบางชนิด เช่น แบคทีเรีย Mycoplasma pneumoniae ขาดการสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด และรับกรดอะมิโนจากโฮสต์ไปใช้โดยตรง[75] กรดอะมิโนทั้งหมดถูกสังเคราะห์จากสารตัวกลางในไกลโคไลสิส วัฏจักรเครปส์ หรือวิถีเพนโตสฟอสเฟต กลูตาเมตและกลูตามีนเป็นตัวให้ไนโตรเจน การสังเคราะห์กรดอะมิโนขึ้นอยู่กับรูปแบบของหมู่แอลฟาคีโตที่เหมาะสม ซึ่งจากนั้นจะถูกเติมหมู่อะมิโน (transaminate) เพื่อสร้างเป็นกรดอะมิโน[76]

กรดอะมิโนถูกสร้างเป็นโปรตีนโดยการเชื่อมต่อกันในสายโซ่ด้วยพันธะเปปไทด์ โปรตีนแต่ละตัวมีลำดับหน่วยย่อยกรดอะมิโนแตกต่างกัน นี่คือโครงสร้างปฐมภูมิ กรดอะมิโนสามารถเชื่อมกันในลำดับต่าง ๆ เพื่อสร้างเป็นโปรตีนหลากชนิด โปรตีนถูกสร้างจากกรดอะมิโนซึ่งถูกกระตุ้นโดยการยึดกับโมเลกุลอาร์เอ็นเอถ่ายโอน (transfer RNA) ด้วยพันธะเอสเทอร์ สารตั้งต้นอะมิโนเอซิล-ทีอาร์เอ็นเอ (aminoacyl-tRNA) นี้ถูกสร้างขึ้นในปฏิกิริยาที่อาศัย ATP ซึ่งดำเนินโดยเอนไซม์ aminoacyl tRNA synthetase[77] อะมิโนเอซิล-ทีอาร์เอ็นเอนี้จะเป็นสารตั้งต้นแก่ไรโบโซม ซึ่งเชื่อมกรดอะมิโนเข้ากับสายโปรตีนที่กำลังยืด โดยใช้ลำดับข้อมูลในอาร์เอ็นเอนำรหัส (messenger RNA) ต่อไป[78]

การสังเคราะห์นิวคลีโอไทด์และการกู้คืน

นิวคลีโอไทด์สร้างมาจากกรดอะมิโน คาร์บอนไดออกไซด์และกรดฟอร์มิกในวิถีซึ่งต้องการพลังงานเมแทบอลิกปริมาณมาก[79] ดังนั้น สิ่งมีชีวิตส่วนมากมีระบบที่มีประสิทธิภาพในการกู้คืน (salvage) นิวคลีโอไทด์ที่ก่อรูปแล้ว[79][80] พิวรีนถูกสังเคราะห์เป็นนิวคลีโอไซด์ (เบสต่อกับไรโบส) ทั้งอะดีนีนและกวานีนล้วนสร้างมาจากนิวคลีโอไซด์สารตั้งต้น อินโนซีนมอโนฟอสเฟต (inosine monophosphate) ซึ่งถูกสังเคราะห์โดยใช้อะตอมจากกรดอะมิโน ไกลซีน กลูตามีนและกรดแอสปาติก เช่นเดียวกับฟอร์เมตที่ถูกย้ายมาจากโคเอนไซม์เตตระไฮโดรโฟเลต (tetrahydrofolate) ขณะที่ไพริมิดีนสังเคราะห์จากเบสโอโรเตต (orotate) ซึ่งสร้างจากกลูตามีนและแอสปาเตต[81]

วิถีเมแทบอลิซึม

บทความหลัก: เมแทบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต, เมแทบอลิซึมของกรดไขมัน, เมแทบอลิซึมของโปรตีน, และ วัฏจักรเครปส์

วิถีเมแทบอลิซึมที่สำคัญมีดังนี้:

แคแทบอลิซึม

วิถีแคแทบอลิซึม คือ การสลายโมเลกุลซับซ้อนไปสู่สารประกอบอย่างง่าย

แอแนบอลิซึม

วิถีแอแนบอลิซึม เป็นการสร้างโมเลกุลสารที่ซับซ้อนจากสารประกอบตั้งต้นที่เรียบง่าย

เมแทบอลิซึมของยา

เมแทบอลิซึมของยา (drug metabolism) เป็นการเปลี่ยนแปลงหรือทำลายยา และสารประกอบซีโนไบโอติก (xenobiotic) โดยเฉพาะอย่างยิ่งในระบบเอ็นไซม์ ดังต่อไปนี้:

เมแทบอลิซึมไนโตรเจน

เมแทบอลิซึมไนโตรเจน ประกอบด้วยวิถีสำหรับหมุนเวียนและกำจัดไนโตรเจนในสิ่งมีชีวิต และกระบวนการทางชีววิทยาของ วงจรชีวธรณีเคมี (biogeochemical cycle) วัฏจักรไนโตรเจนมีดังนี้

ดูเพิ่ม

อ้างอิง

  1. ↑ ศัพท์บัญญัติราชบัณฑิตยสถาน สาขาพฤกษศาสตร์ ๑๘ ก.พ. ๒๕๔๕
  2. ↑ 2.0 2.1 Friedrich C (1998). "Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria". Adv Microb Physiol. Advances in Microbial Physiology. 39: 235–89. doi:10.1016/S0065-2911(08)60018-1. ISBN 9780120277391. PMID 9328649.
  3. ↑ Pace NR (2001). "The universal nature of biochemistry". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (3): 805–8. Bibcode:2001PNAS...98..805P. doi:10.1073/pnas.98.3.805. PMC 33372. PMID 11158550. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)
  4. ↑ Smith E, Morowitz H (2004). "Universality in intermediary metabolism". Proc Natl Acad Sci USA. 101 (36): 13168–73. Bibcode:2004PNAS..10113168S. doi:10.1073/pnas.0404922101. PMC 516543. PMID 15340153.
  5. ↑ Ebenhöh O, Heinrich R (2001). "Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems". Bull Math Biol. 63 (1): 21–55. doi:10.1006/bulm.2000.0197. PMID 11146883.
  6. ↑ Meléndez-Hevia E, Waddell T, Cascante M (1996). "The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution". J Mol Evol. 43 (3): 293–303. doi:10.1007/BF02338838. PMID 8703096.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  7. ↑ Michie K, Löwe J (2006). "Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton". Annu Rev Biochem. 75: 467–92. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. PMID 16756499.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 8.3 8.4 8.5 8.6 Nelson, David L.; Michael M. Cox (2005). Lehninger Principles of Biochemistry. New York: W. H. Freeman and company. p. 841. ISBN 0-7167-4339-6. อ้างอิงผิดพลาด: ป้ายระบุ <ref> ไม่สมเหตุสมผล มีนิยามชื่อ "Nelson" หลายครั้งด้วยเนื้อหาต่างกัน
  9. ↑ Kelleher J, Bryan 3rd, B, Mallet R, Holleran A, Murphy A, and Fiskum G (1987). "Analysis of tricarboxylic acid-cycle metabolism of hepatoma cells by comparison of 14CO2 ratios". Biochem J. 246 (3): 633–639. doi:10.1042/bj2460633. PMC 1148327. PMID 3120698.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (ลิงก์)
  10. ↑ Hothersall, J; Ahmed, A (2013). "Metabolic fate of the increased yeast amino acid uptake subsequent to catabolite derepression". J Amino Acids. 2013: e461901. doi:10.1155/2013/461901. PMC 3575661. PMID 23431419. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |lastauthoramp= ถูกละเว้น แนะนำ (|name-list-style=) (help)
  11. ↑ Fahy E, Subramaniam S, Brown H, Glass C, Merrill A, Murphy R, Raetz C, Russell D, Seyama Y, Shaw W, Shimizu T, Spener F, van Meer G, VanNieuwenhze M, White S, Witztum J, Dennis E (2005). "A comprehensive classification system for lipids". J Lipid Res. 46 (5): 839–61. doi:10.1194/jlr.E400004-JLR200. PMID 15722563.
  12. ↑ "Nomenclature of Lipids". IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature (CBN). สืบค้นเมื่อ 2007-03-08.
  13. ↑ Hegardt F (1999). "Mitochondrial 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA synthase: a control enzyme in ketogenesis". Biochem J. 338 (Pt 3): 569–82. doi:10.1042/0264-6021:3380569. PMC 1220089. PMID 10051425.
  14. ↑ Raman R, Raguram S, Venkataraman G, Paulson J, Sasisekharan R (2005). "Glycomics: an integrated systems approach to structure-function relationships of glycans". Nat Methods. 2 (11): 817–24. doi:10.1038/nmeth807. PMID 16278650.
  15. ↑ Sierra S, Kupfer B, Kaiser R (2005). "Basics of the virology of HIV-1 and its replication". J Clin Virol. 34 (4): 233–44. doi:10.1016/j.jcv.2005.09.004. PMID 16198625.
  16. ↑ 16.0 16.1 Wimmer M, Rose I (1978). "Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions". Annu Rev Biochem. 47: 1031–78. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. PMID 354490.
  17. ↑ Mitchell P (1979). "The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems". Eur J Biochem. 95 (1): 1–20. doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID 378655.
  18. ↑ 18.0 18.1 18.2 18.3 Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T (March 2006). "Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases: Fourth in the Cycles Review Series". EMBO Rep. 7 (3): 276–82. doi:10.1038/sj.embor.7400646. PMC 1456893. PMID 16607397. อ้างอิงผิดพลาด: ป้ายระบุ <ref> ไม่สมเหตุสมผล มีนิยามชื่อ "Dimroth" หลายครั้งด้วยเนื้อหาต่างกัน
  19. ↑ Coulston, Ann; Kerner, John; Hattner, JoAnn; Srivastava, Ashini (2006). "Nutrition Principles and Clinical Nutrition". Stanford School of Medicine Nutrition Courses. SUMMIT.
  20. ↑ Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). "The power to reduce: pyridine nucleotides – small molecules with a multitude of functions". Biochem J. 402 (2): 205–18. doi:10.1042/BJ20061638. PMC 1798440. PMID 17295611.
  21. ↑ 21.0 21.1 Heymsfield S, Waki M, Kehayias J, Lichtman S, Dilmanian F, Kamen Y, Wang J, Pierson R (1991). "Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models". Am J Physiol. 261 (2 Pt 1): E190–8. PMID 1872381.
  22. ↑ Sychrová H (2004). "Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations" (PDF). Physiol Res. 53 Suppl 1: S91–8. PMID 15119939.
  23. ↑ Levitan I (1988). "Modulation of ion channels in neurons and other cells". Annu Rev Neurosci. 11: 119–36. doi:10.1146/annurev.ne.11.030188.001003. PMID 2452594.
  24. ↑ Dulhunty A (2006). "Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium". Clin Exp Pharmacol Physiol. 33 (9): 763–72. doi:10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x. PMID 16922804.
  25. ↑ Mahan D, Shields R (1998). "Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight" (PDF). J Anim Sci. 76 (2): 506–12. PMID 9498359.
  26. ↑ Husted S, Mikkelsen B, Jensen J, Nielsen N (2004). "Elemental fingerprint analysis of barley (Hordeum vulgare) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics". Anal Bioanal Chem. 378 (1): 171–82. doi:10.1007/s00216-003-2219-0. PMID 14551660.
  27. ↑ Finney L, O'Halloran T (2003). "Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors". Science. 300 (5621): 931–6. Bibcode:2003Sci...300..931F. doi:10.1126/science.1085049. PMID 12738850.
  28. ↑ Cousins R, Liuzzi J, Lichten L (2006). "Mammalian zinc transport, trafficking, and signals". J Biol Chem. 281 (34): 24085–9. doi:10.1074/jbc.R600011200. PMID 16793761.
  29. ↑ Dunn L, Rahmanto Y, Richardson D (2007). "Iron uptake and metabolism in the new millennium". Trends Cell Biol. 17 (2): 93–100. doi:10.1016/j.tcb.2006.12.003. PMID 17194590.
  30. ↑ Nealson K, Conrad P (1999). "Life: past, present and future". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 354 (1392): 1923–39. doi:10.1098/rstb.1999.0532. PMC 1692713. PMID 10670014.
  31. ↑ Häse C, Finkelstein R (1993). "Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases". Microbiol Rev. 57 (4): 823–37. PMC 372940. PMID 8302217. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)
  32. ↑ Gupta R, Gupta N, Rathi P (2004). "Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties". Appl Microbiol Biotechnol. 64 (6): 763–81. doi:10.1007/s00253-004-1568-8. PMID 14966663.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  33. ↑ Hoyle T (1997). "The digestive system: linking theory and practice". Br J Nurs. 6 (22): 1285–91. PMID 9470654.
  34. ↑ Souba W, Pacitti A (1992). "How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators". JPEN J Parenter Enteral Nutr. 16 (6): 569–78. doi:10.1177/0148607192016006569. PMID 1494216.
  35. ↑ Barrett M, Walmsley A, Gould G (1999). "Structure and function of facilitative sugar transporters". Curr Opin Cell Biol. 11 (4): 496–502. doi:10.1016/S0955-0674(99)80072-6. PMID 10449337.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  36. ↑ Bell G, Burant C, Takeda J, Gould G (1993). "Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters". J Biol Chem. 268 (26): 19161–4. PMID 8366068.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  37. ↑ 37.0 37.1 Bouché C, Serdy S, Kahn C, Goldfine A (2004). "The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes". Endocr Rev. 25 (5): 807–30. doi:10.1210/er.2003-0026. PMID 15466941.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  38. ↑ Sakami W, Harrington H (1963). "Amino acid metabolism". Annu Rev Biochem. 32: 355–98. doi:10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484.
  39. ↑ Brosnan J (2000). "Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism". J Nutr. 130 (4S Suppl): 988S–90S. PMID 10736367.
  40. ↑ Young V, Ajami A (2001). "Glutamine: the emperor or his clothes?". J Nutr. 131 (9 Suppl): 2449S–59S, discussion 2486S–7S. PMID 11533293.
  41. ↑ Hosler J, Ferguson-Miller S, Mills D (2006). "Energy Transduction: Proton Transfer Through the Respiratory Complexes". Annu Rev Biochem. 75: 165–87. doi:10.1146/annurev.biochem.75.062003.101730. PMC 2659341. PMID 16756489.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  42. ↑ Schultz B, Chan S (2001). "Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes". Annu Rev Biophys Biomol Struct. 30: 23–65. doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. PMID 11340051.
  43. ↑ Capaldi R, Aggeler R (2002). "Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor". Trends Biochem Sci. 27 (3): 154–60. doi:10.1016/S0968-0004(01)02051-5. PMID 11893513.
  44. ↑ Friedrich B, Schwartz E (1993). "Molecular biology of hydrogen utilization in aerobic chemolithotrophs". Annu Rev Microbiol. 47: 351–83. doi:10.1146/annurev.mi.47.100193.002031. PMID 8257102.
  45. ↑ Weber K, Achenbach L, Coates J (2006). "Microorganisms pumping iron: anaerobic microbial iron oxidation and reduction". Nat Rev Microbiol. 4 (10): 752–64. doi:10.1038/nrmicro1490. PMID 16980937.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  46. ↑ Jetten M, Strous M, van de Pas-Schoonen K, Schalk J, van Dongen U, van de Graaf A, Logemann S, Muyzer G, van Loosdrecht M, Kuenen J (1998). "The anaerobic oxidation of ammonium". FEMS Microbiol Rev. 22 (5): 421–37. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00379.x. PMID 9990725.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  47. ↑ Simon J (2002). "Enzymology and bioenergetics of respiratory nitrite ammonification". FEMS Microbiol Rev. 26 (3): 285–309. doi:10.1111/j.1574-6976.2002.tb00616.x. PMID 12165429.
  48. ↑ Conrad R (1996). "Soil microorganisms as controllers of atmospheric trace gases (H2, CO, CH4, OCS, N2O, and NO)". Microbiol Rev. 60 (4): 609–40. PMC 239458. PMID 8987358.
  49. ↑ Barea J, Pozo M, Azcón R, Azcón-Aguilar C (2005). "Microbial co-operation in the rhizosphere". J Exp Bot. 56 (417): 1761–78. doi:10.1093/jxb/eri197. PMID 15911555.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  50. ↑ van der Meer M, Schouten S, Bateson M, Nübel U, Wieland A, Kühl M, de Leeuw J, Sinninghe Damsté J, Ward D (2005). "Diel Variations in Carbon Metabolism by Green Nonsulfur-Like Bacteria in Alkaline Siliceous Hot Spring Microbial Mats from Yellowstone National Park". Appl Environ Microbiol. 71 (7): 3978–86. doi:10.1128/AEM.71.7.3978-3986.2005. PMC 1168979. PMID 16000812. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  51. ↑ Tichi M, Tabita F (2001). "Interactive Control of Rhodobacter capsulatus Redox-Balancing Systems during Phototrophic Metabolism". J Bacteriol. 183 (21): 6344–54. doi:10.1128/JB.183.21.6344-6354.2001. PMC 100130. PMID 11591679.
  52. ↑ Allen J, Williams J (1998). "Photosynthetic reaction centers". FEBS Lett. 438 (1–2): 5–9. doi:10.1016/S0014-5793(98)01245-9. PMID 9821949.
  53. ↑ Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (2004). "Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis". Nature. 429 (6991): 579–82. Bibcode:2004Natur.429..579M. doi:10.1038/nature02598. PMID 15175756.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  54. ↑ Miziorko H, Lorimer G (1983). "Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase". Annu Rev Biochem. 52: 507–35. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.002451. PMID 6351728.
  55. ↑ Dodd A, Borland A, Haslam R, Griffiths H, Maxwell K (2002). "Crassulacean acid metabolism: plastic, fantastic". J Exp Bot. 53 (369): 569–80. doi:10.1093/jexbot/53.369.569. PMID 11886877.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  56. ↑ Hügler M, Wirsen C, Fuchs G, Taylor C, Sievert S (2005). "Evidence for Autotrophic CO2 Fixation via the Reductive Tricarboxylic Acid Cycle by Members of the ɛ Subdivision of Proteobacteria". J Bacteriol. 187 (9): 3020–7. doi:10.1128/JB.187.9.3020-3027.2005. PMC 1082812. PMID 15838028. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  57. ↑ Strauss G, Fuchs G (1993). "Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle". Eur J Biochem. 215 (3): 633–43. doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18074.x. PMID 8354269.
  58. ↑ Wood H (1991). "Life with CO or CO2 and H2 as a source of carbon and energy". FASEB J. 5 (2): 156–63. PMID 1900793.
  59. ↑ Shively J, van Keulen G, Meijer W (1998). "Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs". Annu Rev Microbiol. 52: 191–230. doi:10.1146/annurev.micro.52.1.191. PMID 9891798.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  60. ↑ Boiteux A, Hess B (1981). "Design of glycolysis". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 293 (1063): 5–22. Bibcode:1981RSPTB.293....5B. doi:10.1098/rstb.1981.0056. PMID 6115423.
  61. ↑ Pilkis S, el-Maghrabi M, Claus T (1990). "Fructose-2,6-bisphosphate in control of hepatic gluconeogenesis. From metabolites to molecular genetics". Diabetes Care. 13 (6): 582–99. doi:10.2337/diacare.13.6.582. PMID 2162755.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  62. ↑ 62.0 62.1 Ensign S (2006). "Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation". Mol Microbiol. 61 (2): 274–6. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05247.x. PMID 16856935.
  63. ↑ Finn P, Dice J (2006). "Proteolytic and lipolytic responses to starvation". Nutrition. 22 (7–8): 830–44. doi:10.1016/j.nut.2006.04.008. PMID 16815497.
  64. ↑ Kornberg H, Krebs H (1957). "Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle". Nature. 179 (4568): 988–91. Bibcode:1957Natur.179..988K. doi:10.1038/179988a0. PMID 13430766.
  65. ↑ Rademacher T, Parekh R, Dwek R (1988). "Glycobiology". Annu Rev Biochem. 57: 785–838. doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.004033. PMID 3052290.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  66. ↑ Rademacher T, Parekh R, Dwek R (1988). "Glycobiology". Annu Rev Biochem. 57: 785–838. doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.004033. PMID 3052290.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  67. ↑ Opdenakker G, Rudd P, Ponting C, Dwek R (1993). "Concepts and principles of glycobiology". FASEB J. 7 (14): 1330–7. PMID 8224606.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  68. ↑ McConville M, Menon A (2000). "Recent developments in the cell biology and biochemistry of glycosylphosphatidylinositol lipids (review)". Mol Membr Biol. 17 (1): 1–16. doi:10.1080/096876800294443. PMID 10824734.
  69. ↑ Dubey V, Bhalla R, Luthra R (2003). "An overview of the non-mevalonate pathway for terpenoid biosynthesis in plants" (PDF). J Biosci. 28 (5): 637–46. doi:10.1007/BF02703339. PMID 14517367.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  70. ↑ 70.0 70.1 Kuzuyama T, Seto H (2003). "Diversity of the biosynthesis of the isoprene units". Nat Prod Rep. 20 (2): 171–83. doi:10.1039/b109860h. PMID 12735695.
  71. ↑ Grochowski L, Xu H, White R (2006). "Methanocaldococcus jannaschii Uses a Modified Mevalonate Pathway for Biosynthesis of Isopentenyl Diphosphate". J Bacteriol. 188 (9): 3192–8. doi:10.1128/JB.188.9.3192-3198.2006. PMC 1447442. PMID 16621811. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  72. ↑ Lichtenthaler H (1999). "The 1-Ddeoxy-D-xylulose-5-phosphate pathway of isoprenoid biosynthesis in plants". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 50: 47–65. doi:10.1146/annurev.arplant.50.1.47. PMID 15012203.
  73. ↑ 73.0 73.1 Schroepfer G (1981). "Sterol biosynthesis". Annu Rev Biochem. 50: 585–621. doi:10.1146/annurev.bi.50.070181.003101. PMID 7023367.
  74. ↑ Lees N, Skaggs B, Kirsch D, Bard M (1995). "Cloning of the late genes in the ergosterol biosynthetic pathway of Saccharomyces cerevisiae—a review". Lipids. 30 (3): 221–6. doi:10.1007/BF02537824. PMID 7791529.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  75. ↑ Himmelreich R, Hilbert H, Plagens H, Pirkl E, Li BC, Herrmann R (1996). "Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae". Nucleic Acids Res. 24 (22): 4420–49. doi:10.1093/nar/24.22.4420. PMC 146264. PMID 8948633. {{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |month= ถูกละเว้น (help)CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  76. ↑ Guyton, Arthur C. (2006). Textbook of Medical Physiology. Philadelphia: Elsevier. pp. 855–6. ISBN 0-7216-0240-1. {{cite book}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์ |coauthors= ถูกละเว้น แนะนำ (|author=) (help)
  77. ↑ Ibba M, Söll D (2001). "The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis". EMBO Rep. 2 (5): 382–7. doi:10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889. PMID 11375928.
  78. ↑ Lengyel P, Söll D (1969). "Mechanism of protein biosynthesis". Bacteriol Rev. 33 (2): 264–301. PMC 378322. PMID 4896351.
  79. ↑ 79.0 79.1 Rudolph F (1994). "The biochemistry and physiology of nucleotides". J Nutr. 124 (1 Suppl): 124S–127S. PMID 8283301. Zrenner R, Stitt M, Sonnewald U, Boldt R (2006). "Pyrimidine and purine biosynthesis and degradation in plants". Annu Rev Plant Biol. 57: 805–36. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105421. PMID 16669783.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  80. ↑ Stasolla C, Katahira R, Thorpe T, Ashihara H (2003). "Purine and pyrimidine nucleotide metabolism in higher plants". J Plant Physiol. 160 (11): 1271–95. doi:10.1078/0176-1617-01169. PMID 14658380.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  81. ↑ Smith J (1995). "Enzymes of nucleotide synthesis". Curr Opin Struct Biol. 5 (6): 752–7. doi:10.1016/0959-440X(95)80007-7. PMID 8749362.

แหล่งข้อมูลอื่น

เข้าถึงจาก "https://th.wikipedia.org/w/index.php?title=เมแทบอลิซึม&oldid=7572777"