กลูตาไธโอน

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
กลูตาไธโอน[1]
Glutathion.svg
Glutathione-from-xtal-3D-balls.png
ชื่อตาม IUPAC (2S) -2-amino-4-{[ (1R) -1-[ (carboxymethyl) carbamoyl]-2-sulfanylethyl]carbamoyl}butanoic acid
ชื่ออื่น γ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycine
(2S) -2-Amino-5-[[ (2R) -1- (carboxymethylamino) -1-oxo- 3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
ตัวระบุ
ตัวย่อ GSH
เลขทะเบียน CAS [70-18-8][CAS]
PubChem 124886
MeSH Glutathione
SMILES
ChemSpider ID 111188
คุณสมบัติ
สูตรเคมี C10H17N3O6S
มวลต่อหนึ่งโมล 307.32 g/mol
จุดหลอมเหลว

195 °C, 468 K, 383 °F

ความสามารถละลายได้ ใน น้ำ Miscible (ละลายได้เล็กน้อย)
หากมิได้ระบุเป็นอื่น ข้อมูลข้างต้นนี้คือข้อมูลสาร ณ ภาวะมาตรฐานที่ 25 °C, 100 kPa
แหล่งอ้างอิงของกล่องข้อมูล

กลูตาไธโอน (อังกฤษ: glutathione, GSH) เป็นสารต้านอนุมูลอิสระที่สำคัญในพืช สัตว์ เห็ดราและแบคทีเรียและอาร์เคียบางชนิด ทำหน้าที่ป้องกันองค์ประกอบสำคัญของเซลล์ที่เกิดจากออกซิเจนที่ไวต่อปฏิกิริยา (reactive oxygen species) เช่น อนุมูลอิสระหรือเปอร์ออกไซด์[2] กลูตาไธโอนประกอบด้วยเพปไทด์สามโมเลกุล (tripeptide) คือ ซีสเตอีน กรดกลูตามิก และไกลซีน มีพันธะเพปไทด์แกมมาระหว่างหมู่คาร์บอกซิลของหมู่ข้างกลูตาเมตและหมู่เอมีนของซิสทีน และพันธะเพปไทด์ธรรมดาระหว่างซีสทีนกับไกลซีน

หมู่ไธออลเป็นตัวรีดิวซ์ ซึ่งมีอยู่ที่ความเข้มข้นประมาณ 5 มิลลิโมลาร์ในเซลล์สัตว์ กลูตาไธโอนรีดิวซ์พันธะไดซัลไฟด์ที่เกิดขึ้นในโปรตีนไซโทพลาสซึมไปยังซีลเตอีนโดยทำหน้าที่เป็นตัวให้อิเล็กตรอน ในกระบวนการนี้ กลูตาไธโอนจะถูกเปลี่ยนเป็นรูปออกซิไดซ์ กลูตาไธโอนไดซัลไฟด์ (GSSG) หรืออีกชื่อหนึ่งว่า แอล-(–)-กลูตาไธโอน

เมื่อถูกออกซิไดซ์แล้ว กลูตาไธโอนสามารถถูกรีดิวซ์กลับได้โดยกลูตาไธออนรีดักเทส (glutathione reductase) โดยอาศัย NADPH เป็นตัวให้อิเล็กตรอน[3] อัตรากลูตาไธโอนรูปรีดิวซ์ต่อกลูตาไธโอนรูปออกซิไดซ์มักใช้เป็นการวัดความเป็นพิษของเซลล์[4]

นอกจากนี้ กลูตาไธโอนช่วยให้ตับขจัดสารพิษออกจากร่างกาย และยังนำมารักษาโรคมะเร็ง โรคหัวใจ ข้ออักเสบ โรคพาร์กินสัน โรคตับ โรคไต โรคเอดส์ ภาวะเป็นหมันในเพศชาย และภาวะหูตึงจากเสียงดัง ผลข้างเคียงยับยั้งการสังเคราะห์เมลานิน

อ้างอิง[แก้]

  1. Merck Index, 11th Edition, 4369.
  2. Pompella, A; Visvikis, A; Paolicchi, A; Tata, V; Casini, AF (2003). "The changing faces of glutathione, a cellular protagonist". Biochemical Pharmacology 66 (8): 1499–503. doi:10.1016/S0006-2952(03)00504-5. PMID 14555227. 
  3. Couto, Narciso; Malys, Naglis; Gaskell, Simon; Barber, Jill (2013). "Partition and Turnover of Glutathione Reductase from Saccharomyces cerevisiae: a Proteomic Approach". Journal of Proteome Research 12 (6): 2885–94. doi:10.1021/pr4001948. PMID 23631642. 
  4. Pastore, Anna; Piemonte, Fiorella; Locatelli, Mattia; Lo Russo, Anna Lo; Gaeta, Laura Maria; Tozzi, Giulia; Federici, Giorgio (2003). "Determination of blood total, reduced, and oxidized glutathione in pediatric subjects". Clinical Chemistry 47 (8): 1467–9. PMID 11468240.