เฟอร์ริติน

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
ไบยังการนำทาง ไปยังการค้นหา
เฟอร์ริติน
(Ferritin)
Ferritin.png
โครงสร้างของ murine ferritin complex[1]
Identifiers
Symbol Ferritin
Pfam PF00210
Pfam clan CL0044
InterPro IPR008331
SCOP 1fha
SUPERFAMILY 1fha
ferritin, light polypeptide
Identifiers
Symbol FTL
Entrez 2512
HUGO 3999
OMIM 134790
RefSeq NM_000146
UniProt P02792
Other data
Locus Chr. 19 q13.3-13.4{{{LocusSupplementaryData}}}
ferritin, heavy polypeptide 1
Identifiers
Symbol FTH1
Alt. symbols FTHL6
Entrez 2495
HUGO 3976
OMIM 134770
RefSeq NM_002032
UniProt P02794
Other data
Locus Chr. 11 q13{{{LocusSupplementaryData}}}
ferritin mitochondrial
Mitochondrial Ferritin.png
โครงสร้างทางผลิกศาสตร์ของ mitochondrial ferritin[2]
Identifiers
Symbol FTMT
Entrez 94033
HUGO 17345
OMIM 608847
RefSeq NM_177478
UniProt Q8N4E7
Other data
Locus Chr. 5 q23.1{{{LocusSupplementaryData}}}

เฟอร์ริติน (อังกฤษ: Ferritin) เป็นโปรตีนในเซลล์ทั่วไปที่สะสมธาตุเหล็กและปล่อยมันอย่างเป็นระบบ โปรตีนนี้มีในสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมด รวมทั้งสาหร่าย แบคทีเรีย พืชชั้นสูง และสัตว์ ในมนุษย์ มันมีหน้าที่เป็นสารบัฟเฟอร์เพื่อไม่ให้ขาดเหล็กหรือมีเหล็กเกิน[3] และพบในเนื้อเยื่อโดยมากในรูปแบบของโปรตีนในไซโตซอล (ในไซโทพลาซึมของเซลล์) แต่ก็มีส่วนหนึ่งที่อยู่ในเลือดโดยทำหน้าที่เป็นตัวขนส่งธาตุเหล็ก ระดับเฟอร์ริตินในเลือดยังเป็นตัวชี้ทางชีวภาพ (biomarker) ของปริมาณธาตุเหล็กที่สะสมในร่างกาย และดังนั้น จึงสามารถตรวจสอบเพื่อวินิจฉัยภาวะเลือดจางเหตุขาดธาตุเหล็ก (iron-deficiency anemia)[4]

เฟอร์ริตินเป็นคอมเพล็กซ์โปรตีนรูปทรงกลมที่มีหน่วยย่อย 24 หน่วยและเป็น "โปรตีนเก็บธาตุเหล็กในเซลล์" หลักทั้งในโพรแคริโอตและยูแคริโอต โดยเก็บเหล็กในรูปแบบที่ละลายน้ำได้และไม่มีพิษ ส่วนเฟอร์ริตินที่ไม่รวมเข้ากับธาตุเหล็กก็จะเรียกว่า apoferritin

ยีน[แก้]

ยีนเฟอร์ริตินในสปีชีส์ต่าง ๆ คล้ายกันมาก เช่น ยีนในสัตว์มีกระดูกสันหลังล้วนแต่มี intron สามหน่วยและ exon สี่หน่วย[5] ในมนุษย์ intron จะอยู่ระหว่าง residue ของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 14 และ 15, 34 และ 35, 82 และ 83 นอกจากนั้นแล้ว ยังมี untranslated bases ประมาณ 200 จุดที่ exon สองด้านรวมกันทั้งหมด[6] ส่วน tyrosine residue ที่ตำแหน่ง 27 เชื่อว่าเกี่ยวข้องกับกระบวนการ biomineralization[7]

โครงสร้างโปรตีน[แก้]

เฟอร์ริตินเป็นโปรตีนกลวงรูปกลมมีมวลอะตอมที่ 450 kDa โดยมีหน่วยย่อย 24 หน่วยและอยู่ในเซลล์ทุกชนิด[6] โดยทั่วไปแล้วจะมีขนาดผ่าศูนย์กลางภายในภายนอกที่ 8 และ 12 นาโนเมตร ตามลำดับ[8]

ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง หน่วยย่อยจะเป็นแบบเบา (light, L, Ferritin light chain) และแบบหนัก (heavy, H, FTH1) โดยมีมวลโมเลกุลที่ 19 kDa และ 21 kDa ตามลำดับ ลำดับยีนของหน่วยย่อยทั้งสองมีกำเนิดโครงสร้างเดียวกัน (homologous) ประมาณ 50%[6] ส่วนสัตว์สะเทินน้ำสะเทินบกมีเฟอร์ริตินเพิ่มอีกแบบที่เรียกว่าแบบ "M"[9] ส่วนเฟอร์ริตินรูปแบบเดียวที่พืชและแบคทีเรียมีคล้ายกับแบบ H[9] มีเฟอร์ริตินอีกสองอย่างที่พบในหอยฝาเดียว Lymnaea โดยเฟอร์รินตินที่อยู่ในตัว (somatic) และในไข่ (yolk) จะต่างกัน (ดูรายละเอียดต่อไป)[9] มีรูปแบบอื่นอีกที่คล้ายกับที่พบในตัวของ Lymnaea ที่เกี่ยวกับการสร้างเปลือกของหอยนางรม[10] ในปรสิตสกุล Schistosoma มีรูปแบบสองอย่างที่ต่างกันระหว่างตัวเมียและตัวผู้[9] รูปแบบทั้งหมดที่กล่าวถึงแล้วมีลำดับหลักคล้ายกับรูปแบบ H ของสัตว์มีกระดูกสันหลัง[9] ส่วนในแบคทีเรีย E. coli เฟอร์ริตินที่พบคล้ายกับแบบ H ของมนุษย์ที่ 20%[9]

ในเปลือกของเฟอร์ริติน ไอออนเหล็กจะอยู่ในรูปแบบผลึก (crystallite) ซึ่งจะคล้าย ๆ กับแร่ ferrihydrite คอมเพล็กซ์เฟอร์ริตินแต่ละหน่วยจะสามารถสะสมธาตุเหล็ก (Fe3+) ได้ประมาณ 4,500 ไอออน[6][9]

คอมเพล็กซ์เฟอร์ริตินบางส่วนในสัตว์มีกระดูกสันหลังเป็น hetero-oligomer ของผลิตภัณฑ์ยีนสองอย่างที่สัมพันธ์กันอย่างใกล้ชิดโดยมีคุณสมบัติทางสรีรภาพต่างกันเล็กน้อย อัตราโปรตีนสองอย่างนี้ที่มีโครงสร้างกำเนิดเดียวกัน (homologous) ในคอมเพล็กซ์จะขึ้นอยู่กับระดับการแสดงออกของยีนสองตัวที่ว่า

งานวิจัยปี 2544 แสดงว่าเฟอร์ริตินของไมโทคอนเดรีย (mitochondrial ferritin) เป็นสารตั้งต้นของโปรตีน (protein precursor) อย่างหนึ่ง และจัดเป็นโปรตีนที่จับกับโลหะภายในไมโทคอนเดรีย[11] หลังจากที่โปรตีนผ่านกระบวนการของไมโทคอนเดรียไปแล้ว ก็จะสามารถสร้างเป็นเปลือกเฟอร์ริตินที่ใช้การได้ โดยมีโครงสร้างขนาด 1.70 อังสตรอม วัดโดยการเลี้ยวเบนรังสีเอกซ์ (X-ray diffraction) โดยมี residue 182 แห่ง และ 67% ของโครงสร้างจะเป็นรูปวนก้นหอย (helical) กราฟ Ramachandran plot[12] แสดงว่า โครงสร้างของเฟอร์ริตินไมโทคอนเดรียเป็นรูปวนก้นหอยแบบ alpha โดยมี beta sheet น้อย และไม่เหมือนกับเฟอร์ริตินของมนุษย์ประเภทอื่น ๆ ยีนของมันปรากฏกว่าไม่มีส่วน intron

หน้าที่[แก้]

การเก็บสะสมเหล็ก[แก้]

เฟอร์ริตินมีหน้าที่เก็บธาตุเหล็กในรูปแบบที่ไม่เป็นพิษ และขนส่งมันไปยังที่ที่ต้องการ[13] หน้าที่และโครงสร้างของเฟอร์ริตินจะแสดงออกต่าง ๆ กันในเซลล์ต่าง ๆ ซึ่งโดยหลักคุมโดยปริมาณและเสถียรภาพของเอ็มอาร์เอ็นเอ (Messenger RNA, mRNA) และความเข้มข้นของ mRNA ยังแปรไปตามวิธีการที่เก็บและประสิทธิภาพในการถอดรหัสมัน[6]

การมีธาตุเหล็กเองเป็นตัวจุดชนวนหลักอย่างหนึ่งให้ผลิตเฟอร์ริติน[6] โดยมีข้อยกเว้นบ้าง (เช่น เฟอร์ริตินในไข่ของหอยฝาเดียว Lymnaea ซึ่งไม่ตอบสนองต่อการมีธาตุเหล็ก)[9] ส่วนเหล็กที่เป็นอิสระ คือไม่ยึดกับเฟอร์ริติน จะเป็นพิษต่อเซลล์เนื่องจากเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาให้เกิดอนุมูลอิสระจากสารกลุ่ม reactive oxygen species ที่เกิดจากปฏิกิริยา Fenton Reaction[14] ดังนั้น สัตว์มีกระดูกสันหลังจึงได้วิวัฒนาการกลไกป้องกันที่ซับซ้อนเพื่อจับเหล็กในเนื้อเยื่อต่าง ๆ

ภายในเซลล์ เหล็กจะเก็บเป็นคอมเพล็กซ์โปรตีนโดยเป็น ferritin หรือ hemosiderin ส่วน Apoferritin จะเป็นเฟอร์ริตินที่เข้ายึดเหล็กที่เป็นอิสระ เมื่อเซลล์ใน reticuloendothelial (RE) system ซึ่งเป็นส่วนของระบบภูมิต้านทานสะสมเหล็กมากขึ้น โปรตีนที่สะสมจะรวมตัวกันเป็น hemosiderin เซลล์ใน RE สามารถดึงเอาเหล็กทั้งที่อยู่ในรูปแบบเฟอร์ริตินและ hemosiderin ได้ แต่ว่า จาก hemosiderin จะยากกว่า เมื่อคงตัว ระดับเหล็กในเลือดจะสัมพันธ์กับเหล็กที่สะสมในร่างกาย ดังนั้น การวัดเฟอร์ริตินในเลือดโดย FR5Rl เป็นการทดสอบทางห้องปฏิบัติการที่สะดวกที่สุดเพื่อประเมินปริมาณเหล็กที่สะสมในร่างกาย

เพราะว่าเหล็กเป็นธาตุที่สำคัญในกระบวนการ mineralization จึงมีเฟอร์ริตินในเปลือกของสิ่งมีชีวิตเช่นมอลลัสกา เพื่อควบคุมความเข้มข้นและการกระจายของเหล็ก และดังนั้น จึงมีอิทธิพลต่อสัณฐานและสีของเปลือกด้วย[15][16] มันยังมีบทบาทในของเหลว (haemolymph) ในตัวของมอลลัสกาชั้นพอลิพลาโคฟอรา ซึ่งทำหน้าที่ขนส่งเหล็กไปยัง radula (ส่วนที่คล้ายลิ้นใช้กินอาหาร) เพื่อกระบวนการ mineralization[17]

ไลโซโซมเป็นตัวปล่อยเหล็กจากเฟอร์ริตินโดยหลักผ่านกระบวนการสลายเฟอร์ริติน[18]

การทำงานของ ferroxidase[แก้]

เฟอร์ริตินของสัตว์มีกระดูกสันหลังมีหน่วยย่อย 2-3 หน่วยซึ่งตั้งชื่อตามมวลโมเลกุล คือ L "light" (เบา), H "heavy" (หนัก), และ M "middle" (ปานกลาง) แต่แบบ M พบในกบบูลฟร็อกเท่านั้น ส่วนในแบคทีเรียและอาร์เคีย เฟอร์ริตินจะมีหน่วยย่อยหน่วยเดียว[19]

หน่วยย่อย H และ M ของเฟอร์ริตินในยูแคริโอต และหน่วยย่อยทั้งหมดของแบคทีเรียและอาร์เคีย (ซึ่งล้วนเป็นแบบ H) จะมี ferroxidase เป็นเอนไซม์เปลี่ยนเหล็กจากรูปแบบ Fe2+ (ferrous, di-iron) เป็น Fe3+ (ferric) ซึ่งจำกัดปฏิกิริยาที่เกิดระหว่าง Fe2+ กับไฮโดรเจนเพอร์ออกไซด์ ที่เรียกว่า Fenton reaction ซึ่งผลิตอนุมูลอิสระของไฮดรอกซิลที่มีอันตรายมาก การทำงานของ ferroxidase จะเกิดที่จุดยึด di-iron ที่ตรงกลางของหน่วยย่อย H แต่ละหน่วย[19][20] หลังจากกระบวนการออกซิเดชันของ Fe (II) ผลิตภัณฑ์ที่เป็น Fe (III) จะอยู่ในสภาพไม่ค่อยเสถียร (metastable) ตรงกลางของ ferroxidase จนกระทั่ง Fe (II) เข้าไปแทนที่มัน[20][21] ซึ่งดูจะเป็นกลไกสามัญของเฟอร์ริตินในอาณาจักรสิ่งมีชีวิตทั้งสาม[19] เฟอร์ริตินแบบ L ไม่มีการทำงานของ ferroxidase แต่อาจมีหน้าที่ส่งอิเล็กตรอนผ่านกรงโปรตีน (protein cage)[22]

ปฏิกิริยาของภูมิคุ้มกัน[แก้]

ระดับเฟอร์ริตินจะสูงขึ้นอย่างมากเมื่อมีการอักเสบหรือมะเร็ง ชีวพิษภายในตัว (Endotoxin) เป็นตัวเพิ่มการผลิตเฟอร์ริติน แต่ก็มีสิ่งชีวิต เช่น แบคทีเรียสกุล Pseudomonas ที่แม้จะมีชีวพิษภายในตัว ก็จะลดระดับเฟอร์ริตินอย่างสำคัญภายใน 48 ชม. แรกที่เกิดการอักเสบ ฉะนั้น โดยมากแล้ว เหล็กที่สะสมภายในร่างกายจะกันไม่ให้แก่สิ่งที่ก่อโรค ซึ่งช่วยขัดขวางเมแทบอลิซึมของมัน[23]

การตอบสนองต่อความเครียด[แก้]

ระดับเฟอร์ริตินพบว่าจะเพิ่มขึ้นตอบสนองต่อความเครียด เช่นเมื่อขาดออกซิเจน[24] ซึ่งแสดงว่ามันเป็นโปรตีนที่ตอบสนองต่อภาวะอักเสบในระยะเฉียบพลัน (acute-phase protein)[25]

ไมโทคอนเดรีย[แก้]

เฟอร์ริตินในไมโทคอนเดรียมีบทบาทหลายอย่าง คือมีส่วนร่วมในการทำงานของ ferroxidase, ของการยึดไอออนธาตุเหล็ก (iron), ของ oxidoreductase, ของการยึดเหล็กแบบ ferric, ของการยึดไอออนโลหะ (metal ion binding) และของการยึดโลหะทรานซิชัน ในกระบวนการชีวภาพ มันยังมีส่วนร่วมในกระบวนการออกซิเดชัน-รีดักชัน ในการขนส่งไอออนเหล็กข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ และภาวะธำรงดุลของไอออนเหล็กภายในเซลล์

ในไข่[แก้]

ในหอยทากบางชนิด โปรตีนส่วนมากในไข่จะเป็นเฟอร์ริติน[26] แต่จะเป็นเฟอร์ริตินที่ต่าง คือมีลำดับยีนต่างจากเฟอร์ริตินในตัว และผลิตในต่อมทางเดินอาหารส่วนกลาง (midgut glands) หลั่งออกใน hemolymph แล้วจึงส่งไปที่ไข่[26]

การประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรม[แก้]

เฟอร์ริตินยังใช้ในวัสดุศาสตร์เป็นสารตั้งต้นเพื่อทำอนุภาคนาโนเพื่อก่อท่อนาโนคาร์บอนโดยกระบวนการ chemical vapor deposition

การกระจายในเนื้อเยื่อ[แก้]

ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง เฟอร์ริตินมักจะพบภายในเซลล์ แต่ว่าก็จะพบแม้ว่าปริมาณน้อยกว่าในเลือดด้วย[23]

การใช้เพื่อวินิจฉัย[แก้]

ระดับเฟอร์ริตินในเลือดสามารถวัดได้ในห้องปฏิบัติการโดยเป็นส่วนของการตรวจสอบเหล็กเพื่อวินิจฉัยว่าเป็นภาวะเลือดจางเหตุขาดธาตุเหล็กหรือไม่ ระดับเฟอร์ริตินในเลือดปกติจะมีสหสัมพันธ์โดยตรงกับปริมาณเหล็กที่ร่างกายสะสม แต่ว่า ระดับก็อาจจะสูงกว่าปกติในกรณีที่มีภาวะเลือดจางเหตุโรคเรื้อรัง (anemia of chronic disease) ที่เฟอร์ริตินสูงขึ้นโดยเป็นส่วนของ acute phase protein ที่เกิดจากการอักเสบ และไม่ใช่เป็นตัวชี้ว่ามีเหล็กเกิน

พิสัยปกติ[แก้]

ห้องปฏิบัติการแต่ละแห่ง ๆ จะกำหนดพิสัยปกติของระดับเฟอร์ริติน และอาจอยู่ระหว่าง 30-300 ng/mL (=μg/L) สำหรับผู้ชาย และ 18-115 ng/mL (=μg/L) สำหรับผู้หญิง

ระดับเฟอร์ริตินปกติในเลือดตามเพศและอายุ[27]
ชาย 18-270 ng/mL
หญิง 18-160 ng/mL
เด็ก (6 เดือน - 15 ปี) 7-140 ng/mL
ทารก (1-5 เดือน) 50-200 ng/mL
เด็กเกิดใหม่ 25-200 ng/mL

ระดับเฟอร์ริตินต่ำ[แก้]

ถ้าระดับเฟอร์ริตินต่ำ จะมีโอกาสเสี่ยงขาดธาตุเหล็ก ซึ่งนำไปสู่ภาวะเลือดจาง สำหรับภาวะเลือดจาง ระดับเฟอร์ริตินต่ำเป็นการทดสอบทางแล็บที่จำเพาะที่สุดต่อภาวะเลือดจางเหตุขาดธาตุเหล็ก (คือ ถ้าค่าต่ำพอ การมีเฟอร์ริตินต่ำแสดงว่าภาวะเลือดจางที่มี มีโอกาสเกิดจากการขาดธาตุเหล็กมากที่สุด)[28] แต่ว่า นี่ไม่ใช่เป็นการทดสอบที่ไว (คือการมีระดับปกติในเลือดไม่ได้แสดงว่าไม่ขาดธาตุเหล็ก) เนื่องจากระดับสามารถสูงขึ้นเนื่องจากการติดเชื้อหรือการอักเสบเรื้อรัง[29] และภาวะเหล่านี้อาจเปลี่ยนระดับเฟอร์ริตินที่ควรจะต่ำให้สูงจนถึงปกติ ดังนั้น การมีระดับเฟอร์ริตินต่ำให้ข้อมูลมากกว่าเมื่อมีระดับปกติ แต่ระดับเฟอร์ริตินต่ำก็อาจแสดงว่ามีโรคไทรอยด์ ขาดวิตามินซี หรือเป็นโรค celiac disease ได้ด้วย

การทานอาหารมังสะวิรัติอาจทำให้มีระดับเฟอร์ริตินในเลือดต่ำเนื่องจากขาดธาตุเหล็ก โดยพบใน 19% ของคนทานเจในงานศึกษาในประเทศไทยปี 2542[30]

ระดับเฟอร์ริตินต่ำก็พบในคนไข้กลุ่มอาการขาไม่เป็นสุข (restless legs syndrome) บางคน ซึ่งอาจจะไม่เกี่ยวกับภาวะเลือดจาง แต่เนื่องจากมีธาตุเหล็กน้อยแต่ยังไม่ถึงภาวะเลือดจาง[31][32]

การมีเฟอร์ริตินต่ำโดยไม่ได้มีโรคจริง ๆ (false positive) เป็นเรื่องไม่สามัญ[29] แต่อาจเกิดจาก hook effect ของเครื่องวัดในบางกรณี[33]

ระดับเฟอร์ริตินสูง[แก้]

ถ้าระดับเฟอร์ริตินสูง แสดงว่ามีการสะสมเหล็กเกิน หรือว่ามีปฏิกิริยาอักเสบอย่างฉับพลัน (acute inflammatory reaction) ที่มีการสร้างเฟอร์ริตินโดยไม่ได้มีเหล็กเกิน ยกตัวอย่างเช่น เมื่อติดเชื้อ ระดับเฟอร์ริตินอาจสูงขึ้นโดยไม่ได้แสดงว่ามีเหล็กเกิน เฟอร์ริตินยังใช้เป็นตัวบ่งชี้โรคเหล็กเกินต่าง ๆ รวมทั้ง ภาวะเหล็กเกิน (hemochromatosis) และ hemosiderosis โรคสติลล์ที่เริ่มเป็นในผู้ใหญ่, porphyrias, hemophagocytic lymphohistiocytosis/macrophage activation syndrome ซึ่งล้วนแต่เป็นโรคที่อาจทำระดับเฟอร์ริตินให้สูง

เฟอร์ริตินสูงยังเป็นปฏิกิริยาช่วงติดโรค (acute-phase reactant) อย่างหนึ่ง ซึ่งบ่อยครั้งจะสูงขึ้นในโรคบางอย่าง ระดับ C-reactive protein ที่ปกติสามารถใช้กันระดับเฟอร์ริตินที่สูงเนื่องจากปฏิกิริริยาช่วงติดโรค

ตามงานศึกษาปี 2547 คนไข้โรคเบื่ออาหารเหตุจิตใจ (anorexia nervosa) สามารถมีระดับเฟอร์ริตินที่สูงในช่วงขาดอาหารอย่างฉับพลัน ซึ่งอาจจะเป็นเพราะเหล็กออกสะสมในเลือด โดยจำนวนเม็ดเลือดแดงจะตกลง[34] ส่วนงานศึกษาปี 2556 เสนอว่า เนื่องจากความผิดปกติของเมแทบอลิซึมในโรคนี้ จึงอาจมีการหลั่ง isoferritin ออก นอกจากนั้นแล้ว เฟอร์ริตินยังมีหน้าที่สำคัญที่ไม่เกี่ยวกับการเก็บเหล็ก เช่นเป็นตัวป้องกันอันตรายที่เกิดจากออกซิเดชัน และระดับ isoferritin อาจทำให้ระดับเฟอร์ริตินที่วัดสูงขึ้น การวัดเฟอร์ริตินผ่านกระบวนการ immunoassay หรือ immunoturbidimeteric อาจจะจับค่า isoferritin เหล่านี้ซึ่งไม่ได้สะท้อนการเก็บสะสมเหล็กในร่างกายจริง ๆ[35]

การประยุกต์ใช้อื่น ๆ[แก้]

ช่องที่อยู่ในเฟอรร์ริตินและ mini-ferritin (DNA-binding proteins from starved cells ตัวย่อ Dps) ได้ทดลองใช้เป็นห้องปฏิกิริยาเพื่อสร้างอนุภาคนาโนโลหะ[36][37][38][39] เปลือกของโปรตีน เช่น ของเฟอร์ริติน สามารถใช้เป็นตัวจำกัดการเติบโตของอนุภาคและใช้เป็นตัวเคลือบอนุภาค โดยใช้เปลือกโปรตีนขนาดต่าง ๆ กัน ก็จะสามารถสังเคราะห์อนุภาคนาโนขนาดต่าง ๆ ที่มีคุณสมบัติทางเคมี ทางกายภาพ และทางชีวเวชที่ต่าง ๆ กัน

เชิงอรรถและอ้างอิง[แก้]

  1. 1lb3; Granier, T; d'Estaintot, Langlois B; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G; Santambrogio, P; Arosio, P (2003-01). "Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution". Journal of Biological Inorganic Chemistry 8 (1-2): 105–11. PMID 12459904. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. 
  2. PDB 1r03; d'Estaintot, Langlois B; Santambrogio, P; Granier, T; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G; Levi, S; Arosio, P (2004-07). "Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala". Journal of Molecular Biology 340 (2): 277–93. PMID 15201052. doi:10.1016/j.jmb.2004.04.036. 
  3. "Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations". Department of Chemistry, Washington University, St. Louis. 
  4. Wang, W; Knovich, MA; Coffman, LG; Torti, FM; Torti, SV (2010-08). "Serum ferritin: Past, present and future". Biochimica et Biophysica Acta 1800 (8): 760–9. PMC 2893236. PMID 20304033. doi:10.1016/j.bbagen.2010.03.011. 
  5. Torti, FM; Torti, SV (2002-05). "Regulation of ferritin genes and protein". Blood 99 (10): 3505–16. PMID 11986201. doi:10.1182/blood.V99.10.3505. 
  6. 6.0 6.1 6.2 6.3 6.4 6.5 Theil, EC (1987). "Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants, and microorganisms". Annual Review of Biochemistry 56 (1): 289–315. PMID 3304136. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.001445. 
  7. De Zoysa, M; Lee, J (2007-09). "Two ferritin subunits from disk abalone (Haliotis discus discus) : cloning, characterization and expression analysis". Fish & Shellfish Immunology 23 (3): 624–35. PMID 17442591. doi:10.1016/j.fsi.2007.01.013. 
  8. "FERRITIN STRUCTURE AND ITS BIOMEDICAL IMPLICATIONS". Archived from the original on 2016-08-27. สืบค้นเมื่อ 2016-08-27. 
  9. 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 9.5 9.6 9.7 Andrews, SC; Arosio, P; Bottke, W; Briat, JF; von Darl, M; Harrison, PM; Laulhère, JP; Levi, S; Lobreaux, S; Yewdall, SJ (1992). "Structure, function, and evolution of ferritins". Journal of Inorganic Biochemistry 47 (3-4): 161–74. PMID 1431878. doi:10.1016/0162-0134(92)84062-R. 
  10. Zhang, Y; Meng, Q; Jiang, T; Wang, H; Xie, L; Zhang, R (2003-05). "A novel ferritin subunit involved in shell formation from the pearl oyster (Pinctada fucata)". Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology 135 (1): 43–54. PMID 12781972. doi:10.1016/S1096-4959(03)00050-2. 
  11. Levi, S; Corsi, B; Bosisio, M; Invernizzi, R; Volz, A; Sanford, D; Arosio, P; Drysdale, J (2001-07). "A human mitochondrial ferritin encoded by an intronless gene". The Journal of Biological Chemistry 276 (27): 24437–40. PMID 11323407. doi:10.1074/jbc.C100141200. 
  12. Lovell, Davis; et al. (2003). "MolProbity Ramachandran analysis" (PDF). Proteins 50 (437). 
  13. Seckback, J (1982). "Ferreting out the secrets of plant ferritin - A review". Journal of Plant Nutrition 5 (4-7): 369–394. doi:10.1080/01904168209362966. 
  14. Orino, K; Lehman, L; Tsuji, Y; Ayaki, H; Torti, SV; Torti, FM (2001-07). "Ferritin and the response to oxidative stress". The Biochemical Journal 357 (Pt 1): 241–7. PMC 1221947. PMID 11415455. doi:10.1042/0264-6021:3570241. 
  15. Jackson, DJ; Wörheide, G; Degnan, BM (2007). "Dynamic expression of ancient and novel molluscan shell genes during ecological transitions". BMC Evolutionary Biology 7: 160. PMC 2034539. PMID 17845714. doi:10.1186/1471-2148-7-160. 
  16. Yano, M; Nagai, K; Morimoto, K; Miyamoto, H (2006-06). "Shematrin: a family of glycine-rich structural proteins in the shell of the pearl oyster Pinctada fucata". Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology 144 (2): 254–62. PMID 16626988. doi:10.1016/j.cbpb.2006.03.004. 
  17. Kyung-Suk, K; Webb, J; Macey, D (1986). "Properties and role of ferritin in the hemolymph of the chiton Clavarizona hirtosa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 884 (3): 387–394. doi:10.1016/0304-4165(86)90188-1. 
  18. Zhang, Y; Mikhael, M; Xu, D; Li, Y; Soe-Lin, S; Ning, B; ... Ponka, P (2010). "Lysosomal proteolysis is the primary degradation pathway for cytosolic ferritin and cytosolic ferritin degradation is necessary for iron exit". Antioxidants & redox signaling 13 (7): 999–1009. 
  19. 19.0 19.1 19.2 Ebrahimi, K Honarmand; Hagedoorn, PL; Hagen, WR (2015-01). "Unity in the biochemistry of the iron-storage proteins ferritin and bacterioferritin". Chemical Reviews 115 (1): 295–326. PMID 25418839. doi:10.1021/cr5004908. 
  20. 20.0 20.1 Ebrahimi, Honarmand K; Bill, E; Hagedoorn, PL; Hagen, WR (2012-11). "The catalytic center of ferritin regulates iron storage via Fe (II) -Fe (III) displacement". Nature Chemical Biology 8 (11): 941–8. PMID 23001032. doi:10.1038/nchembio.1071. 
  21. Watt, RK (2013-03). "A unified model for ferritin iron loading by the catalytic center: implications for controlling "free iron" during oxidative stress". Chembiochem 14 (4): 415–9. PMID 23404831. doi:10.1002/cbic.201200783. 
  22. Carmona, U; Li, L; Zhang, L; Knez, M (2014-12). "Ferritin light-chain subunits: key elements for the electron transfer across the protein cage". Chemical Communications 50 (97): 15358–61. PMID 25348725. doi:10.1039/c4cc07996e. 
  23. 23.0 23.1 Ong, DS; Wang, L; Zhu, Y; Ho, B; Ding, JL (2005). "The response of ferritin to LPS and acute phase of Pseudomonas infection". Journal of Endotoxin Research 11 (5): 267–80. PMID 16262999. doi:10.1179/096805105X58698. 
  24. Larade, K; Storey, KB (2004-03). "Accumulation and translation of ferritin heavy chain transcripts following anoxia exposure in a marine invertebrate". The Journal of Experimental Biology 207 (Pt 8): 1353–60. PMID 15010486. doi:10.1242/jeb.00872. 
  25. Beck, G; Ellis, TW; Habicht, GS; Schluter, SF; Marchalonis, JJ (2002-01). "Evolution of the acute phase response: iron release by echinoderm (Asterias forbesi) coelomocytes, and cloning of an echinoderm ferritin molecule". Developmental and Comparative Immunology 26 (1): 11–26. PMID 11687259. doi:10.1016/S0145-305X(01)00051-9. 
  26. 26.0 26.1 Bottke, W; Burschyk, M; Volmer, J (1988). "On the origin of the yolk protein ferritin in snails". Roux's Archives of Developmental Biology 197 (7): 377–382. doi:10.1007/BF00398988. 
  27. "Ferritin". WebMD. สืบค้นเมื่อ 2016-10-27. 
  28. Guyatt, GH; Patterson, C; Ali, M; Singer, J; Levine, M; Turpie, I; Meyer, R (1990-03). "Diagnosis of iron-deficiency anemia in the elderly". The American Journal of Medicine 88 (3): 205–9. PMID 2178409. doi:10.1016/0002-9343(90)90143-2. 
  29. 29.0 29.1 Firkin, Frank; Rush, Bryan (1997). "Interpretation of biochemical tests for iron deficiency: diagnostic difficulties related to limitations of individual tests". Aust Prescr 20: 74–6. 
  30. Pongstaporn, W; Bunyaratavej, A (1999-03). "Hematological parameters, ferritin and vitamin B12 in vegetarians". Journal of the Medical Association of Thailand = Chotmaihet Thangphaet 82 (3): 304–11. PMID 10410487. 
  31. Kryger, MH; Otake, K; Foerster, J (2002-03). "Low body stores of iron and restless legs syndrome: a correctable cause of insomnia in adolescents and teenagers". Sleep Medicine 3 (2): 127–32. PMID 14592231. doi:10.1016/S1389-9457(01)00160-5. 
  32. Mizuno, S; Mihara, T; Miyaoka, T; Inagaki, T; Horiguchi, J (2005-03). "CSF iron, ferritin and transferrin levels in restless legs syndrome". Journal of Sleep Research 14 (1): 43–7. PMID 15743333. doi:10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x. 
  33. Burnett, David; Crocker, John R. (1999). The Science of Laboratory Diagnosis. ISIS Medical Media. p. 341. ISBN 1-899066-62-4. 
  34. Kennedy, A; Kohn, M; Lammi, A; Clarke, S (2004-08). "Iron status and haematological changes in adolescent female inpatients with anorexia nervosa". Journal of Paediatrics and Child Health 40 (8): 430–2. PMID 15265182. doi:10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x. 
  35. Tran, J; Story, C; Moore, D; Metz, M (2013-09). "Unexpected increased ferritin concentration in patients with anorexia nervosa". Annals of Clinical Biochemistry 50 (Pt 5): 504–6. PMID 23897102. doi:10.1177/0004563213490289. 
  36. Kasyutich, O; Ilari, A; Fiorillo, A; Tatchev, D; Hoell, A; Ceci, P (2010-03). Silver Ion Incorporation and Nanoparticle Formation inside the Cavity ofPyrococcus furiosusFerritin: Structural and Size-Distribution Analyses 132 (10). pp. 3621–7. PMID 20170158. doi:10.1021/ja910918b. 
  37. Uchida, M; Flenniken, ML; Allen, M; Willits, DA; Crowley, BE; Brumfield, S; Willis, AF; Jackiw, L; Jutila, M; Young, MJ; Douglas, T (2006-12). "Targeting of Cancer Cells with Ferrimagnetic Ferritin Cage Nanoparticles". Journal of the American Chemical Society 128 (51): 16626–33. PMID 17177411. doi:10.1021/ja0655690. 
  38. Li, M; Viravaidya, C; Mann, S (2007-09). "Polymer-Mediated Synthesis of Ferritin-Encapsulated Inorganic Nanoparticles". Small 3 (9): 1477–81. PMID 17768776. doi:10.1002/smll.200700199. 
  39. Ueno, T; Suzuki, M; Goto, T; Matsumoto, T; Nagayama, K; Watanabe, Y (2004-05). "Size-Selective Olefin Hydrogenation by a Pd Nanocluster Provided in an Apo-Ferritin Cage". Angewandte Chemie 43 (19): 2527–30. PMID 15127443. doi:10.1002/anie.200353436. 

แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]