ข้ามไปเนื้อหา

แอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซิน

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
SERPINA3
Available structures
PDBOrtholog search: PDBe RCSB
Identifiers
AliasesSERPINA3, AACT, ACT, GIG24, GIG25, serpin family A member 3
External IDsOMIM: 107280 MGI: 98377 HomoloGene: 111129 GeneCards: SERPINA3
Orthologs
SpeciesHumanMouse
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001085

NM_011458

RefSeq (protein)

NP_001076

NP_035588

Location (UCSC)Chr 14: 94.61 – 94.62 MbChr 12: 104.3 – 104.31 Mb
PubMed search[3][4]
Wikidata
View/Edit HumanView/Edit Mouse

แอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซิน (อังกฤษ: Alpha 1-antichymotrypsin; สัญลักษณ์ α1AC,[5] A1AC หรือ a1ACT) เป็นไกลโคโปรตีนประเภทแอลฟากลอบูลินในมหาวงศ์เซอร์ปิน ในมนุษย์ โปรตีนชนิดนี้จะถูกถอดรหัสได้โดยยีน SERPINA3 ถูกจัดเป็นหนึ่งในโปรตีนระยะเฉียบพลันที่ตอบสนองต่อกระบวนการอักเสบในระยะต้น มีหน้าที่ในการต้านเอนไซม์โปรตีเอสที่อาจก่อให้เกิดความเสียหายต่อเนื้อเยื่อของร่างกาย[6] หากเกิดการกลายพันธุ์ของยีนที่สร้างหรือเกิดความผิดปกติของ α1AC อาจนำไปสู่การเกิดโรคพาร์คินสัน โรคปอดอุดกั้นเรื้อรัง[7] และโรคอัลไซเมอร์ได้[6]

หน้าที่และความสำคัญทางคลินิก

[แก้]

แอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซินถูกสร้างได้ในตับ จัดเป็นโปรตีนระยะเฉียบพลัน (acute phase protein) ที่ถูกกระตุ้นได้ด้วยกระบวนการอักเสบ โดยจะทำหน้าที่ยับยั้งการทำงานเอนไซม์ในกลุ่มโปรตีเอส อาทิ คาเทบซิน จีที่พบในนิวโตรฟิล และไคเมสที่อยู่ในแมสต์เซลล์ ด้วยการเข้าทำปฏิกิริยากับเอนไซม์เหล่านั้นจนทำให้มีรูปร่างหรือโครงรูปที่เปลี่ยนไปจากเดิม ซึ่งกระบวนการนี้จะช่วยปกป้องเนื้อเยื่อต่างๆ จากความเสียหายได้ ตัวอย่างเช่น ช่วยป้องกันไม่ให้เนื้อเยื่อของทางเดินหายใจส่วนล่างจากเอนไซม์ย่อยสลายโปรตีนในร่างกาย[6]

ภาวะพร่องแอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซินมักมีความสัมพันธ์กับโรคตับ โดยตรวจพบการกลายพันธุ์ของยีน SERPINA3 ในผู้ป่วยโรคพาร์คินสัน และผู้ป่วยโรคปอดอุดกั้นเรื้อรัง[7] นอกจากนี้ แอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซินยังมีส่วนเกี่ยวข้องกับพยาธิกำเนิดของโรคอัลไซเมอร์ด้วยการกระตุ้นการสร้างเส้นใยแอมีลอยด์ ซึ่งเป็นหนึ่งในสาเหตุการเกิดการเสื่อมของระบบประสาทในผู้ป่วยโรคดังกล่าว[6]

อันตรกิริยา

[แก้]

การทดลองในหลอดทดลองพบว่า แอลฟาวัน-แอนติไคโมทริปซินสามารถเกิดอันตรกิริยากับ DNAJC1 ซึ่งเป็นโปรตีนจากเซลล์มะเร็งของหนู โดย DNAJC1 จะทำให้คุณสมบัติในการยับยั้งไคโมทริปซินของ α1AC หายไป[8]

ดูเพิ่ม

[แก้]

อ้างอิง

[แก้]
  1. 1.0 1.1 1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196136Ensembl, May 2017
  2. 2.0 2.1 2.2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058207Ensembl, May 2017
  3. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. Logan, Carolynn M.; Rice, M. Katherine (1987). Logan's Medical and Scientific Abbreviations. Philadelphia: J. B. Lippincott Company. p. 3. ISBN 0-397-54589-4.
  6. 6.0 6.1 6.2 6.3 Kalsheker N (1996). "Alpha 1-antichymotrypsin". Int. J. Biochem. Cell Biol. 28 (9): 961–4. doi:10.1016/1357-2725(96)00032-5. PMID 8930118.
  7. 7.0 7.1 "Entrez Gene: SERPINA3 serpin peptidase inhibitor, clade A (alpha-1 antiproteinase, antitrypsin), member 3".
  8. Kroczynska B, Evangelista CM, Samant SS, Elguindi EC, Blond SY (March 2004). "The SANT2 domain of the murine tumor cell DnaJ-like protein 1 human homologue interacts with alpha1-antichymotrypsin and kinetically interferes with its serpin inhibitory activity". J. Biol. Chem. 279 (12): 11432–43. doi:10.1074/jbc.M310903200. PMC 1553221. PMID 14668352.

แหล่งข้อมูลอื่น

[แก้]