คาลลิสแตติน

SERPINA4
Identifiers
Aliases	SERPINA4, KAL, KLST, KST, PI-4, PI4, kallistatin, serpin family A member 4
External IDs	OMIM: 147935 HomoloGene: 48412 GeneCards: SERPINA4
Gene location (Human) Chr. Chromosome 14 (human) Band 14q32.13 Start 94,561,442 bp End 94,569,913 bp
RNA expression pattern Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right lobe of liver body of pancreas corpus epididymis caput epididymis body of stomach seminal vesicula tail of epididymis tibialis anterior muscle n/a More reference expression data BioGPS More reference expression data
Gene ontology Molecular function peptidase inhibitor activity serine-type endopeptidase inhibitor activity Cellular component เอกโซโซมชนิดภายนอกเซลล์ platelet dense granule lumen ภายนอกเซลล์ extracellular region Biological process negative regulation of peptidase activity platelet degranulation negative regulation of endopeptidase activity Sources:Amigo / QuickGO
Orthologs Species Human Mouse Entrez 5267 n/a Ensembl ENSG00000100665 n/a UniProt P29622 n/a RefSeq (mRNA) NM_006215 NM_001289032 NM_001289033 n/a RefSeq (protein) NP_001275961 NP_001275962 NP_006206 n/a Location (UCSC) Chr 14: 94.56 – 94.57 Mb n/a PubMed search n/a
Wikidata
View/Edit Human

คาลลิสแตติน หรือ เซอร์ปิน เอ4 (อังกฤษ: Kallistatin หรือ SERPINA4) เป็นโปรตีนที่พบในมนุษย์ซึ่งถอดรหัสได้จากยีน SERPINA4 บนโครโมโซมคู่ที่ 14 ออกฤทธิ์ผ่านการปิดกั้นกิจกรรม amidolytic และยับยั้งการทำงานของเอนไซม์คินิโนไคเนส (kininokinase) ของคาลลิเครอินในเนื้อเยื่อของมนุษย์ ทำให้การก่อตัวของไคนินซึ่งเป็นสื่อกลางของการอักเสบถูกปิดกั้น จากการศึกษาในหลอดทดลอง (in vitro) พบว่าในเนื้อเยื่อของตับ กระเพาะอาหาร ตับอ่อน เอออร์ตา ไต อัณฑะ หลอดเลือดแดง หัวใจ ปอด และเซลล์ของท่อหน่วยไตส่วนต้น (Proximal tubule) จะมีการแสดงออกของคาลลิสแตติน มากกว่าเนื้อเยื่ออื่น ๆ

ดูเพิ่ม

• เซอร์ปิน

แหล่งข้อมูลอื่น

• Chao J, Miao RQ, Chen V, และคณะ (2001). "Novel roles of kallistatin, a specific tissue kallikrein inhibitor, in vascular remodeling". Biol. Chem. 382 (1): 15–21. doi:10.1515/BC.2001.003. PMID 11258665.
• Zhou GX, Chao L, Chao J (1993). "Kallistatin: a novel human tissue kallikrein inhibitor. Purification, characterization, and reactive center sequence". J. Biol. Chem. 267 (36): 25873–80. PMID 1334488.
• Wang MY, Day J, Chao L, Chao J (1990). "Human kallistatin, a new tissue kallikrein-binding protein: purification and characterization". Adv. Exp. Med. Biol. 247B: 1–8. doi:10.1007/978-1-4615-9546-5_1. PMID 2558505.
• Chen LM, Song Q, Chao L, Chao J (1995). "Cellular localization of tissue kallikrein and kallistatin mRNAs in human kidney". Kidney Int. 48 (3): 690–697. doi:10.1038/ki.1995.339. PMID 7474653.
• Chai KX, Ward DC, Chao J, Chao L (1995). "Molecular cloning, sequence analysis, and chromosomal localization of the human protease inhibitor 4 (kallistatin) gene (PI4)". Genomics. 23 (2): 370–378. doi:10.1006/geno.1994.1513. PMID 7835886.
• Chao J, Schmaier A, Chen LM, และคณะ (1996). "Kallistatin, a novel human tissue kallikrein inhibitor: levels in body fluids, blood cells, and tissues in health and disease". J. Lab. Clin. Med. 127 (6): 612–620. doi:10.1016/S0022-2143(96)90152-3. PMID 8648266.
• Wang DZ, Song Q, Chen LM, และคณะ (1996). "Expression and cellular localization of tissue kallikrein-kinin system in human adrenal gland". Am. J. Physiol. 271 (3 Pt 2): F709–16. PMID 8853434.
• Ma JX, King LP, Yang Z, และคณะ (1997). "Kallistatin in human ocular tissues: reduced levels in vitreous fluids from patients with diabetic retinopathy". Curr. Eye Res. 15 (11): 1117–1123. doi:10.3109/02713689608995143. PMID 8950506.
• Wolf WC, Harley RA, Sluce D, และคณะ (1999). "Cellular localization of kallistatin and tissue kallikrein in human pancreas and salivary glands". Histochem. Cell Biol. 110 (5): 477–484. doi:10.1007/s004180050309. PMID 9826127.
• Wolf WC, Harley RA, Sluce D, และคณะ (1999). "Localization and expression of tissue kallikrein and kallistatin in human blood vessels". J. Histochem. Cytochem. 47 (2): 221–8. doi:10.1177/002215549904700210. PMID 9889257.
• Bläckberg M, Berling R, Ohlsson K (2000). "Tissue kallikrein in severe acute pancreatitis in patients treated with high-dose intraperitoneal aprotinin". Pancreas. 19 (4): 325–334. doi:10.1097/00006676-199911000-00002. PMID 10547191.
• Chen VC, Chao L, Chao J (2000). "Reactive-site specificity of human kallistatin toward tissue kallikrein probed by site-directed mutagenesis". Biochim. Biophys. Acta. 1479 (1–2): 237–46. doi:10.1016/S0167-4838(00)00044-3. PMID 10862973.
• Chen VC, Chao L, Chao J (2001). "A positively charged loop on the surface of kallistatin functions to enhance tissue kallikrein inhibition by acting as a secondary binding site for kallikrein". J. Biol. Chem. 275 (51): 40371–40377. doi:10.1074/jbc.M005691200. PMID 10991942.
• Chen VC, Chao L, Pimenta DC, และคณะ (2001). "Identification of a major heparin-binding site in kallistatin". J. Biol. Chem. 276 (2): 1276–1284. doi:10.1074/jbc.M005791200. PMID 11016932.
• Pimenta DC, Oliveira A, Juliano MA, Juliano L (2001). "Substrate specificity of human cathepsin D using internally quenched fluorescent peptides derived from reactive site loop of kallistatin". Biochim. Biophys. Acta. 1544 (1–2): 113–22. doi:10.1016/S0167-4838(00)00209-0. PMID 11341921.
• Miao RQ, Agata J, Chao L, Chao J (2002). "Kallistatin is a new inhibitor of angiogenesis and tumor growth". Blood. 100 (9): 3245–3252. doi:10.1182/blood-2002-01-0185. PMID 12384424.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, และคณะ (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–16903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• Miao RQ, Chen V, Chao L, Chao J (2003). "Structural elements of kallistatin required for inhibition of angiogenesis". Am. J. Physiol., Cell Physiol. 284 (6): C1604–13. doi:10.1152/ajpgi.00524.2002. PMID 12734113.
• "I04.003". ฐานข้อมูลออนไลน์ MEROPS สำหรับเปปทิเดส และสารยับยั้งเปปทิเดส. คลังข้อมูลเก่าเก็บจากแหล่งเดิมเมื่อ 23 ธันวาคม 2012.
• SERPINA4 protein, human ในหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน สำหรับหัวข้อเนื้อหาทางการแพทย์ (MeSH)

ลำดับกรดอะมิโน

10		20		30		40		50
MHLIDYLLLL		LVGLLALSHG		QLHVEHDGES		CSNSSHQQIL		ETGEGSPSLK
IAPANADFAF		RFYYLIASET		PGKNIFFSPL		SISAAYAMLS		LGACSHSRSQ
ILEGLGFNLT		ELSESDVHRG		FQHLLHTLNL		PGHGLETRVG		SALFLSHNLK
FLAKFLNDTM		AVYEAKLFHT		NFYDTVGTIQ		LINDHVKKET		RGKIVDLVSE
LKKDVLMVLV		NYIYFKALWE		KPFISSRTTP		KDFYVDENTT		VRVPMMLQDQ
EHHWYLHDRY		LPCSVLRMDY		KGDATVFFIL		PNQGKMREIE		EVLTPEMLMR
WNNLLRKRNF		YKKLELHLPK		FSISGSYVLD		QILPRLGFTD		LFSKWADLSG
ITKQQKLEAS		KSFHKATLDV		DEAGTEAAAA		TSFAIKFFSA		QTNRHILRFN
RPFLVVIFST		STQSVLFLGK		VVDPTKP

A: อะลานีน
C: ซิสตีอีน
D: กรดแอสปาร์ติก
E: กลูตาเมต
F: ฟีนิลอะลานีน
G: ไกลซีน
H: ฮีสทิดีน
I: ไอโซลิวซีน
K: ไลซีน
L: ลิวซีน
M: มีไธโอนีน
N: แอสพาราจีน
P: โพรลีน
Q: กลูตามีน
R: อาร์จินีน
S: ซีรีน
T: ทรีโอนีน
V: วาลีน
W: ทริปโตเฟน

Y: ไทโรซีน