จลนศาสตร์ของเอนไซม์

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
ไปยังการนำทาง ไปยังการค้นหา

ในปี 1913, ลีโอนอร์ มิเชลิส (Leonor Michaelis) และ มัด เมนเทน (Maud Menten) ได้เสนอทฤษฎีปริมาณจลนศาสตร์ของเอนไซม์ ซึ่งยังคงใช้กันอยู่อย่างแพร่หลายในทุกวันนี้ ซึ่งรู้จักกันในชื่อที่เรียกว่า มิเชลิส-เมนเทน จลนศาสตร์ (Michaelis-Menten kinetics) เอนไซม์สามารถทำงานของมันในการเร่งปฏิกิริยาได้ถึงหลายครั้งต่อวินาที เพื่อที่จะหาอัตราความเร็วสูงสุดของปฏิกิริยาที่ต้องใช้เอนไซม์เร่ง ความเข้มข้นของซับสเตรตจะเพิ่มขึ้นจนกระทั่งอัตราการเกิดผลิตภัณฑ์ คงที่ นี่คือความเร็วสูงสุด (Vmax) ของเอนไซม์ นี่อาจจะกล่าวอีกอย่างหนึ่งว่าแอคตีฟไซต์ทั้งหมดของเอนไซม์จะถูกเชื่อมต่อจนถึงจุดอิ่ม แต่อย่างไรก็ดี Vmax เป็นพารามิเตอร์ทางจลนศาสตร์ที่นักชีวเคมีให้ความสนใจ จำนวนซับสเตรตที่ต้องการสำหรับให้ถึงอัตราเร่งของปฏิกิริยาที่กำหนดก็เป็นสิ่งที่น่าสนใจด้วย สิ่งนี้แสดงโดย ค่าคงที่ของมิเชลิส-เมนเทน (Michaelis-Menten constant-KM) ซึ่งมีค่าเท่ากับความเข้มข้น ของซับเตรตที่ต้องการสำหรับเอนไซม์เพื่อให้ถึงครึ่งหนึ่งของความเร็วสูงสุด

เอนไซม์แต่ละตัวมีค่า KM เฉพาะสำหรับซับเตรตที่กำหนด เพราะว่าVmaxไม่สามารถวัดได้โดยตรง ประสิทธิภาพของเอนไซม์สามารถแสดงได้ในรูปของ kcat/Kmปริมาณ kcat เป็นตัวเลขหมุนเวียน ร่วมกับอัตราคงที่ในทุกขั้นตอนในปฏิกิริยา และเป็นผลลัพธ์ของการหาร Vmax และ ความเข้มข้นทั้งหมดของเอนไซม์ kcat/Km คือปริมาณที่มีประโยชน์สำหรับการเปรียบเทียบความแตกต่างของเอนไซม์ซึ่งกันและกัน หรือเอนไซม์ตัวเดียวกันกับซับสเตรตที่ต่างกัน เพราะว่ามันมีทั้งการดึงดูดกันและความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาที่จะต้องพิจารณา ในทางทฤษฎีค่าสูงสุด สำหรับ kcat/Km เรียกว่าจำกัดการแพร่กระจาย ประมาณ 108 ถึง 109 (l mol-1 s-1) ที่จุดนี้การชนกันของเอนไซม์กับซับสเตรตจะเป็นผลให้เกิดการเร่งปฏิกิริยา และอัตราการเกิดผลิตภัณฑ์ไม่ได้ถูกจำกัดโดยอัตราเร็วของปฏิกิริยา แต่โดยอัตราการแพร่กระจาย เอนไซม์ที่ถึงจุดนี้ค่า kcat/Km เรียกว่า แคตาลิติคัลลี่ เพอร์เฟคต์ (catalytically perfect) หรือ จลนศาสตร์ สมบูรณ์ (kinetically perfect) ตัวอย่างเช่น เอนไซม์

ดูเพิ่ม[แก้]