ผลต่างระหว่างรุ่นของ "สารภูมิต้านทาน"

เนื้อหาที่ลบ เนื้อหาที่เพิ่ม

ในบรรทัด

รุ่นแก้ไขเมื่อ 18:33, 7 เมษายน 2560

แอนติบอดี (อังกฤษ: antibody) หรือ อิมมิวโนโกลบูลิน (อังกฤษ: immunoglobulin) เป็นโปรตีนขนาดใหญ่ในระบบภูมิคุ้มกันที่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ชั้นสูงอื่นๆ สร้างขึ้น ที่มีหน้าที่ตรวจจับและทำลายฤทธิ์สิ่งแปลกปลอมต่อร่างกาย เช่น แบคทีเรีย และไวรัส แอนตีบอดีแต่ละชนิดจะจดจำโมเลกุลเป้าหมายที่จำเพาะของมันคือ แอนติเจน (antigen)

การเพิ่มปริมาณแอนตีบอดีที่สนใจสามารถทำได้โดยฉีดโปรตีนหรือเส้นเพปไทด์ ซึ่งเราเรียกว่า "แอนติเจน" เข้าไปในสิ่งมีชีวิต เช่น หนู กระต่าย แพะ หรือ แกะ เป็นต้น แอนติเจนเป็นสิ่งแปลกปลอมที่กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันได้และตำแหน่งบนแอนติเจนที่จำเพาะในการกระตุ้นเรียกว่า เอปิโทป (epitope) ต่อมาระบบภูมิคุ้มกันแบบสารน้ำ (humoral immune system) ของสัตว์เหล่านี้ก็จะสร้างแอนตีบอดีตอบสนองอย่างจำเพาะต่อแอนติเจนที่ฉีดเข้าไป

โครงสร้าง

โครงสร้างโมเลกุลของแอนติบอดีอยู่ในรูปตัววาย (Y shape) ประกอบด้วยสายพอลีเพปไทด์ 4 เส้น คือ เส้นหนัก (heavy chain) เหมือนกัน 2 เส้น และเส้นเบา (light chain) เหมือนกัน 2 เส้น โดยเปรียบเทียบจากขนาดน้ำหนักโมเลกุล

บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า antigen binding site ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามความจำเพาะต่อแอนติเจนแต่ละชนิด ทำให้เรียกบริเวณปลายทั้งสองนี้ว่าบริเวณแปรผัน (variable region) ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า บริเวณคงที่ (constant region) ซึ่งมีลำดับของกรดอะมิโนค่อนข้างแน่นอน บริเวณนี้จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด เช่น IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน^[1]

ดูเพิ่ม

บทความชีววิทยานี้ยังเป็นโครง คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มเติมข้อมูล

↑ สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558

[1] สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558

[1]

@@ บรรทัด 7: / บรรทัด 7: @@
 [[โครงสร้างโมเลกุล]]ของแอนติบอดีอยู่ในรูปตัววาย (Y shape) ประกอบด้วยสาย[[พอลีเพปไทด์]] 4 เส้น คือ เส้นหนัก (heavy chain) เหมือนกัน 2 เส้น และเส้นเบา (light chain) เหมือนกัน 2 เส้น โดยเปรียบเทียบจากขนาด[[น้ำหนักโมเลกุล]]
-บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า antigen binding site ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามความจำเพาะต่อแอนติเจนแต่ละชนิด ทำให้เรียกบริเวณปลายทั้งสองนี้ว่า'''บริเวณแปรผัน''' (variable region) ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) ซึ่งมีลำดับของกรดอะมิโนค่อนข้างแน่นอน บริเวณนี้จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด เช่น IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน
+บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า antigen binding site ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามความจำเพาะต่อแอนติเจนแต่ละชนิด ทำให้เรียกบริเวณปลายทั้งสองนี้ว่า'''บริเวณแปรผัน''' (variable region) ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) ซึ่งมีลำดับของกรดอะมิโนค่อนข้างแน่นอน บริเวณนี้จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด เช่น IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน<ref>สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558</ref>
 == ดูเพิ่ม ==