แอกติน
| Actin (แอกติน) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ริบเบินไดอะแกรมของ G-actin สามารถสังเกตเห็น ADP ล้อมเข้าหา active site ของแอกติน (แท่งหลากสีใกล้ศูนย์กลางของภาพ) เช่นเดียวกับแคลเซียมดิเคชั่น (calcium dication) ทรงกลมสีเขียว[1] | |||||||||
| ป้ายระบุ | |||||||||
| สัญลักษณ์ | Actin | ||||||||
| พีแฟม | PF00022 | ||||||||
| อินเทอร์โปร | IPR004000 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00340 | ||||||||
| SCOP | 2btf | ||||||||
| SUPERFAMILY | 2btf | ||||||||
| |||||||||
แอกติน (อังกฤษ: Actin) เป็นแฟมิลีของโปรตีนทรงกลมที่มีหลายหน้าที่ซึ่งก่อร่างรวมขึ้นมาเป็นไมโครฟิลาเมนต์ แอกตินเป็นโปรตีนที่จำเป็นต้องพบในทุกเซลล์ยูคารีโอต (เท่าที่ปัจจุบันค้นพบมียกเว้นเพียงเซลล์อสุจิของเนมาโทดที่ไม่พบแอกตินในเซลล์) ที่ซึ่งอาจพบปรากฏในเซลล์ที่ 100 μM; แอกตินมีมวลอยู่ที่ประมาณ 42-kDa, และมีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 4 ถึง 7 nm.
โปรตีนแอกตินนั้นเป็นหน่วยย่อยโปรตีนมอนอเมอร์ของฟิลาเมนต์สองชนิดในเซลล์: ไมโครฟิลาเมนต์ ซึ่งเป็นหนึ่งในสามองค์ประกอบสำคัญที่รวมกันเป็นไซโทสเกเลตอน และฟิลาเมนต์บาง (thin filaments) ซึ่งเป็นส่วนประกอบหนึ่งของแอพพาราตัสในการหดตัวของกล้ามเนื้อ (contractile apparatus) ในเซลล์กล้ามเนื้อ แอกตินพบได้ทั้งในรูปมอนอเมอร์อิสระ เรียกว่า จี-แอกติน (G-actin) ที่ซึ่งอักษร G ย่อแทนคำว่า Globular (ทรงกลม) หรือพบในรูปไมโครฟิลาเมนต์พอลิเมอร์ เรียกว่า เอฟ-แอกติน (F-actin) ที่ซึ่งอักษร F ย่อแทนคำว่า filamentous (ทรงฟิลาเมนต์) ทั้งจีและเอฟ-แอกตินนั้นมีความจำเป็นต่อกลไกและการทำงานของเซลล์ที่สำคัญ เช่น การเคลื่อนที่ และการหดตัวของเซลล์ระหว่างการแบ่งเซลล์
แอกตินมีส่วนร่วมในกระบวนการระดับเซลล์ที่สำคัญหลายประการ เช่น การหดตัวของกล้ามเนื้อ, การเคลื่อนที่ของเซลล์, การแบ่งเซลล์ และไซโทคิเนซิส, การขนส่งเวซิเคิล และ ออร์แกเนลล์, การส่งสัญญาณของเซลล์ และในการสร้างและบำรุงเซลล์จังก์ชั่นและรูปร่างของเซลล์[2] ในสัตว์มีกระดูกสันหลังพบไอโซฟอร์มของแอกตินสามกลุ่ม คือ อัลฟ่า, เบตา และ แกมมา อัลฟ่าแอกตินนั้นพบในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ เป็นองค์ประกอบหลักของคอนแทรกไทล์แอพพาราตัส (contractile apparatus) เบตาและแกมมาแอกตินั้นอยู่ร่วมกันในประเภทของเซลล์ส่วนใหญ่ ในฐานะองค์ประกอบของไซโทสเกเลตอน, เป็นmediators ในการเคลื่อนที่ของเซลล์ชั้นใน เชื่อกันว่าโครงสร้างที่หลากหลายที่เกิดขึ้นจากแอกตินนั้นทำให้แอกตินสามารถเติมเต็มหน้าที่และการทำงานที่หลากหลายมาก ๆ โดยผ่านการ binding ของ tropomyosin ไปตามสายฟิลาเมนต์[3]
อ้างอิง[แก้]
- ↑ อ้างอิงผิดพลาด: ป้ายระบุ
<ref>ไม่ถูกต้อง ไม่มีการกำหนดข้อความสำหรับอ้างอิงชื่อOtterbein_2001 - ↑ Doherty GJ, McMahon HT (2008). "Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions". Annual Review of Biophysics. 37 (1): 65–95. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912. PMID 18573073. S2CID 17352662.
- ↑ Vindin H, Gunning P (Aug 2013). "Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 34 (3–4): 261–274. doi:10.1007/s10974-013-9355-8. PMC 3843815. PMID 23904035.
แหล่งข้อมูลอื่น[แก้]
- Actin Staining Techniques (Live and Fixed Cell Staining)
- แม่แบบ:ELM
- แม่แบบ:ELM
- แม่แบบ:ELM
- 3D macromolecular structures of actin filaments from the EM Data Bank(EMDB)
 | บทความชีวเคมี เคมีอินทรีย์ และโมเลกุลชีวภาพนี้ยังเป็นโครง คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มเติมข้อมูล |