ผลต่างระหว่างรุ่นของ "สารภูมิต้านทาน"

เนื้อหาที่ลบ เนื้อหาที่เพิ่ม

ในบรรทัด

รุ่นแก้ไขเมื่อ 13:30, 2 สิงหาคม 2560

แอนติบอดี (อังกฤษ: antibody) หรือ อิมมิวโนโกลบูลิน (อังกฤษ: immunoglobulin) เป็นโปรตีนขนาดใหญ่ในระบบภูมิคุ้มกันที่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ชั้นสูงอื่นๆ สร้างขึ้นเพื่อตรวจจับและทำลายฤทธิ์ของสิ่งแปลกปลอมที่เข้ามาในร่างกาย เช่น แบคทีเรีย และไวรัส แอนตีบอดีแต่ละชนิดจะจดจำโมเลกุลเป้าหมายที่จำเพาะของมันคือ แอนติเจน (antigen)

แอนติบอดีส่วนใหญ่ถูกหลั่งออกมาจากเซลล์พลาสมา (plasma cell) ซึ่งเป็นเซลล์เม็ดเลือดขาวชนิดบีลิมโฟไซต์ (B lymphocyte) การกำจัดสิ่งแปลกปลอมโดยการสร้างแอนติบอดีเป็นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่เรียกว่า humoral immune response

การเพิ่มปริมาณแอนตีบอดีที่สนใจสามารถทำได้โดยฉีดโปรตีนหรือเส้นเพปไทด์ ซึ่งเราเรียกว่า "แอนติเจน" เข้าไปในสิ่งมีชีวิต เช่น หนู กระต่าย แพะ หรือ แกะ เป็นต้น แอนติเจนเป็นสิ่งแปลกปลอมที่กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันได้ ตำแหน่งบนแอนติเจนที่จำเพาะในการกระตุ้นเรียกว่า เอปิโทป (epitope) ต่อมาระบบภูมิคุ้มกันแบบสารน้ำ (humoral immune system) ของสัตว์เหล่านี้ก็จะสร้างแอนตีบอดีตอบสนองอย่างจำเพาะต่อแอนติเจนที่ฉีดเข้าไป

โครงสร้าง

โครงสร้างโมเลกุลของแอนติบอดีอยู่ในรูปตัววาย (Y shape) ประกอบด้วยสายพอลีเพปไทด์ 4 เส้น คือ เส้นหนัก (heavy chain) เหมือนกัน 2 เส้น และเส้นเบา (light chain) เหมือนกัน 2 เส้น โดยเปรียบเทียบจากขนาดน้ำหนักโมเลกุล

บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า antigen binding site ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามแอนติบอดีแต่ละตัว ทำให้แอนติบอดีแต่ละตัวมีความจำเพาะต่อแอนติเจนคนละชนิดกัน บริเวณปลายทั้งสองนี้จึงว่าบริเวณแปรผัน (variable region) อย่างไรก็ตาม ในแอนติบอดีตัวเดียวกัน antigen binding site ทั้งสองจะเหมือนกันและจะจับกับเอปิโทปของแอนติเจนชนิดเดียวกัน ดังนั้นเพื่อให้ระบบภูมิคุ้มกันสามารถตรวจจับแอนติเจนได้มากชนิดที่สุด ร่างกายจึงต้องผลิตแอนติบอดีให้มี antigen binding site ได้นับล้านรูปแบบ ความหลากหลายของ antigen binding site เกิดขึ้นได้จากกระบวนการ somatic recombination

ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า บริเวณคงที่ (constant region) เพราะแอนติบอดีในคลาสเดียวกันจะมีลำดับของกรดอะมิโนบริเวณนี้เหมือนกัน บริเวณคงที่จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด บริเวณคงที่ใน IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วนใน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน^[1]

ชนิดของแอนติบอดี

อิมมูโนโกลบูลินจี (IgG)

อิมมูโนโกลบูลินจี (IgG) เป็นแอนติบอดีที่พบมากที่สุดในซีรั่ม คือประมาณ 13 มิลลิกรัม/มิลลิลิตร หรือคิดเป็นประมาณ 80% ของ Ig ทั้งหมดในซีรั่ม^[1]^[2] ทำหน้าที่กำจัดแบคทีเรีย ไวรัส และสารพิษในเลือดและน้ำเหลือง IgG จะอยู่ในรูปโมโนเมอร์ (โครงสร้างรูปตัว Y) IgG ในมนุษย์แบ่งออกเป็น 4 กลุ่มย่อย เรียงตามปริมาณที่พบในซีรั่ม คือ IgG1, IgG2, IgG3 และ IgG4 ทั้ง 4 กลุ่มย่อยนี้มีลำดับกรดอะมิโนคล้ายกันประมาณ 90-95%^[1] แต่จะมีโครงสร้างแตกต่างกันบ้าง เช่น จำนวนของพันธะไดซัลไฟด์ที่เชื่อมบริเวณข้อพับ (hinge region) ของเส้นหนักสองเส้น IgG ในระบบเลือดของแม่สามารถเข้าไปสู่ฟีตัสในครรภ์ได้ผ่านทางรก จัดเป็นการสร้างเสริมภูมิคุ้มกันแบบรับมา (passive immunization) ให้แก่ทารก

อิมมูโนโกลบูลินเอ (IgA)

อิมมูโนโกลบูลินเอ (IgA) เป็นแอนติบอดีหลักที่หลั่งออกนอกร่างกาย พบในน้ำลาย น้ำตา เหงื่อ น้ำนม เมือก^[1] น้ำอสุจิ และสารคัดหลั่งอื่นๆ นอกจากนี้ยังพบที่บริเวณเยื่อเมือก (mucosal membrane) ที่บุทางเดินอาหารและทางเดินหายใจ ทำหน้าที่กำจัดสิ่งแปลกปลอมบริเวณชั้นเยื่อผิวเพื่อไม่ให้ผ่านเข้าไปในร่างกายได้ นอกจากนี้ IgA ในน้ำนมแรก (colostrum) ยังช่วยป้องกันการติดเชื้อในระบบทางเดินอาหารของทารกแรกเกิด

IgA ที่พบในซีรั่มมักอยู่ในรูปของโมโนเมอร์ (โครงสร้างรูปตัว Y) สำหรับ IgA ที่หลั่งออกมา (secretory IgA) จะอยู่ในรูปไดเมอร์ ซึ่งก็คือโมโนเมอร์ 2 โมเลกุล (ตัว Y สองตัว) เชื่อมกันด้วยสายเชื่อม (joining chain หรือ J chain)

ขั้นตอนการหลั่ง IgA ออกมาที่ชั้นเนื้อเยื่อผิว

เซลล์พลาสมาหลั่ง IgA ออกมาในรูปไดเมอร์
IgA จะถูกลำเลียงไปสู่เนื้อเยื่อข้างใต้ชั้นเนื้อเยื่อผิว ซึ่งมักเป็นเยื่อบุผิวทางเดินอาหาร ทางเดินหายใจ ช่องสืบพันธุ์ ต่อมน้ำนม ต่อมน้ำลาย และต่อมน้ำตา
IgA เข้าไปเกาะกับตัวรับที่เรียกว่าพอลิเมอริก อิมมิวโนโกลบูลิน รีเซ็ปเตอร์ (polymeric immunoglobulin receptor หรือ pIgR) บนเยื่อหุ้มเซลล์ของเซลล์เยื่อผิว และถูกรับเข้าไปในเซลล์โดยเอนโดไซโทซิส (receptor-mediated endocytosis)
IgA ถูกปล่อยออกสู่ด้านนอกของเซลล์เยื่อผิว โดย pIgR ส่วนหนึ่งจะหลุดติดไปพร้อมกับ IgA ด้วย กลายเป็นส่วนที่เรียกว่าตัวคัดหลั่ง (secretory component) ทำหน้าที่ช่วยปกป้อง IgA จากกรดและเอนไซม์ในทางเดินอาหาร

อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM)

อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM) เป็นแอนติบอดีชนิดแรกๆ ที่เซลล์พลาสมาผลิตออกมาสู่กระแสเลือดเมื่อพบกับแอนติเจน IgM ในเลือดมักอยู่ในรูปของเพนตะเมอร์ (pentamer) คือเป็นโมโนเมอร์ 5 หน่วยเชื่อมกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ทำให้มีตำแหน่งสำหรับจับกับแอนติเจนรวมกัน 10 ตำแหน่ง (2 ตำแหน่งจากแต่ละโมโนเมอร์)

ดูเพิ่ม

อ้างอิง

บทความชีววิทยานี้ยังเป็นโครง คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มเติมข้อมูล

↑ ^1.0 ^1.1 ^1.2 ^1.3 สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558
↑ Sadava, David. (2012). LIFE: The Science of Biology 10th ed.

[สสวท-1] 1.0 ^1.1 ^1.2 ^1.3 สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558

[2] Sadava, David. (2012). LIFE: The Science of Biology 10th ed.

[1]

[2]

@@ บรรทัด 1: / บรรทัด 1: @@
 {{ต้องการอ้างอิง}}
-'''แอนติบอดี''' ({{lang-en|antibody}}) หรือ '''อิมมิวโนโกลบูลิน''' ({{lang-en|immunoglobulin}}) เป็น[[โปรตีน]]ขนาดใหญ่ใน[[ระบบภูมิคุ้มกัน]]ที่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ชั้นสูงอื่นๆ สร้างขึ้นเพื่อตรวจจับและทำลายฤทธิ์สิ่งแปลกปลอมที่เข้ามาในร่างกาย เช่น [[แบคทีเรีย]] และ[[ไวรัส]] แอนตีบอดีแต่ละชนิดจะจดจำโมเลกุลเป้าหมายที่จำเพาะของมันคือ [[แอนติเจน]] (antigen)
+'''แอนติบอดี''' ({{lang-en|antibody}}) หรือ '''อิมมิวโนโกลบูลิน''' ({{lang-en|immunoglobulin}}) เป็น[[โปรตีน]]ขนาดใหญ่ใน[[ระบบภูมิคุ้มกัน]]ที่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ชั้นสูงอื่นๆ สร้างขึ้นเพื่อตรวจจับและทำลายฤทธิ์ของสิ่งแปลกปลอมที่เข้ามาในร่างกาย เช่น [[แบคทีเรีย]] และ[[ไวรัส]] แอนตีบอดีแต่ละชนิดจะจดจำโมเลกุลเป้าหมายที่จำเพาะของมันคือ [[แอนติเจน]] (antigen)
-แอนติบอดีส่วนใหญ่ถูกหลั่งออกมาจาก[[พลาสมาเซลล์|เซลล์พลาสมา]] (plasma cell) ซึ่งเป็น[[เซลล์เม็ดเลือดขาว]]ชนิด[[บีเซลล์|บีลิมโฟไซต์]] (B lymphocyte) การกำจัดสิ่งแปลกปลอมโดยการสร้างแอนติบอดีเป็นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่เรียกว่า [[humeral immune response]]
+แอนติบอดีส่วนใหญ่ถูกหลั่งออกมาจาก[[พลาสมาเซลล์|เซลล์พลาสมา]] (plasma cell) ซึ่งเป็น[[เซลล์เม็ดเลือดขาว]]ชนิด[[บีเซลล์|บีลิมโฟไซต์]] (B lymphocyte) การกำจัดสิ่งแปลกปลอมโดยการสร้างแอนติบอดีเป็นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่เรียกว่า ''humoral immune response''
-การเพิ่มปริมาณแอนตีบอดีที่สนใจสามารถทำได้โดยฉีดโปรตีนหรือเส้นเพปไทด์ ซึ่งเราเรียกว่า "แอนติเจน" เข้าไปในสิ่งมีชีวิต เช่น หนู กระต่าย แพะ หรือ แกะ เป็นต้น แอนติเจนเป็นสิ่งแปลกปลอมที่กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันได้และตำแหน่งบนแอนติเจนที่จำเพาะในการกระตุ้นเรียกว่า [[เอปิโทป]] (epitope) ต่อมาระบบภูมิคุ้มกันแบบสารน้ำ (humoral immune system) ของสัตว์เหล่านี้ก็จะสร้างแอนตีบอดีตอบสนองอย่างจำเพาะต่อแอนติเจนที่ฉีดเข้าไป
+การเพิ่มปริมาณแอนตีบอดีที่สนใจสามารถทำได้โดยฉีดโปรตีนหรือเส้นเพปไทด์ ซึ่งเราเรียกว่า "แอนติเจน" เข้าไปในสิ่งมีชีวิต เช่น หนู กระต่าย แพะ หรือ แกะ เป็นต้น แอนติเจนเป็นสิ่งแปลกปลอมที่กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันได้ ตำแหน่งบนแอนติเจนที่จำเพาะในการกระตุ้นเรียกว่า [[เอปิโทป]] (epitope) ต่อมาระบบภูมิคุ้มกันแบบสารน้ำ (humoral immune system) ของสัตว์เหล่านี้ก็จะสร้างแอนตีบอดีตอบสนองอย่างจำเพาะต่อแอนติเจนที่ฉีดเข้าไป
 ==โครงสร้าง==
 [[โครงสร้างโมเลกุล]]ของแอนติบอดีอยู่ในรูปตัววาย (Y shape) ประกอบด้วยสาย[[พอลีเพปไทด์]] 4 เส้น คือ เส้นหนัก (heavy chain) เหมือนกัน 2 เส้น และเส้นเบา (light chain) เหมือนกัน 2 เส้น โดยเปรียบเทียบจากขนาด[[น้ำหนักโมเลกุล]]
-บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า antigen binding site ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามความจำเพาะต่อแอนติเจนแต่ละชนิด ทำให้เรียกบริเวณปลายทั้งสองนี้ว่า'''บริเวณแปรผัน''' (variable region) ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) ซึ่งมีลำดับของกรดอะมิโนค่อนข้างแน่นอน บริเวณนี้จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด เช่น IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน<ref name="สสวท">สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558</ref>
+บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า ''antigen binding site'' ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามแอนติบอดีแต่ละตัว ทำให้แอนติบอดีแต่ละตัวมีความจำเพาะต่อแอนติเจนคนละชนิดกัน บริเวณปลายทั้งสองนี้จึงว่า'''บริเวณแปรผัน''' (variable region) อย่างไรก็ตาม ในแอนติบอดีตัวเดียวกัน antigen binding site ทั้งสองจะเหมือนกันและจะจับกับเอปิโทปของแอนติเจนชนิดเดียวกัน ดังนั้นเพื่อให้ระบบภูมิคุ้มกันสามารถตรวจจับแอนติเจนได้มากชนิดที่สุด ร่างกายจึงต้องผลิตแอนติบอดีให้มี antigen binding site ได้นับล้านรูปแบบ ความหลากหลายของ antigen binding site เกิดขึ้นได้จากกระบวนการ ''somatic recombination''
+ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) เพราะแอนติบอดีในคลาสเดียวกันจะมีลำดับของกรดอะมิโนบริเวณนี้เหมือนกัน บริเวณคงที่จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด บริเวณคงที่ใน IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วนใน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน<ref name="สสวท">สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558</ref>
 == ชนิดของแอนติบอดี ==
@@ บรรทัด 25: / บรรทัด 27: @@
 #IgA เข้าไปเกาะกับตัวรับที่เรียกว่า'''พอลิเมอริก อิมมิวโนโกลบูลิน รีเซ็ปเตอร์''' (polymeric immunoglobulin receptor หรือ pIgR) บนเยื่อหุ้มเซลล์ของเซลล์เยื่อผิว และถูกรับเข้าไปในเซลล์โดยเอนโดไซโทซิส (receptor-mediated endocytosis)
 #IgA ถูกปล่อยออกสู่ด้านนอกของเซลล์เยื่อผิว โดย pIgR ส่วนหนึ่งจะหลุดติดไปพร้อมกับ IgA ด้วย กลายเป็นส่วนที่เรียกว่า'''ตัวคัดหลั่ง''' (secretory component) ทำหน้าที่ช่วยปกป้อง IgA จากกรดและ[[เอนไซม์]]ในทางเดินอาหาร
+=== อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM) ===
+อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM) เป็นแอนติบอดีชนิดแรกๆ ที่[[พลาสมาเซลล์|เซลล์พลาสมา]]ผลิตออกมาสู่กระแสเลือดเมื่อพบกับแอนติเจน IgM ในเลือดมักอยู่ในรูปของ''เพนตะเมอร์'' (pentamer) คือเป็นโมโนเมอร์ 5 หน่วยเชื่อมกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ทำให้มีตำแหน่งสำหรับจับกับแอนติเจนรวมกัน 10 ตำแหน่ง (2 ตำแหน่งจากแต่ละโมโนเมอร์)
 == ดูเพิ่ม ==