อัลคาไลน์ ฟอสฟาเตส
| Alkaline phosphatase | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||
| Ribbon diagram (rainbow colored, N-terminus = blue, C-terminus = red) of the dimeric structure of bacterial alkaline phosphatase.[1] | |||||||
| Identifiers | |||||||
| EC number | 3.1.3.1 | ||||||
| CAS number | 9001-78-9 | ||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
| PRIAM | profile | ||||||
| PDB | structures | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
| |||||||
อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส (EC 3.1.3.1) (อังกฤษ: alkaline phosphatase, ALP) เป็นเอนไซม์ไฮโดรเลสที่ทำหน้าที่ย้ายหมู่ฟอสเฟตจากโมเลกุลหลายชนิด เช่นนิวคลีโอไทด์ โปรตีน และอัลคาลอยด์ กระบวนการดึงหมู่ฟอสเฟตออกเรียกว่า ดีฟอสโฟริเลชัน (dephosphorylation) ซึ่งจากชื่อก็แสดงให้เห็นว่าอัลคาไลน์ฟอสฟาเตสทำงานได้ดีในสภาพแวดล้อมที่เป็นเป็นเบส (alkaline) ค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดของการทำงานของเอนไซม์นี้ใน E. coli อยู่ที่ 8.0 ในขณะที่เอนไซม์นี้ในวัวทำงานได้ดีที่ pH สูงกว่าคือ 8.5
มนุษย์[แก้]
สรีรวิทยา[แก้]
ALP ในมนุษย์นั้นพบได้ในเนื้อเยื่อทั้งหมดทั่วร่างกาย แต่จะพบมากที่ตับ ท่อน้ำดี ไต กระดูก และรก มนุษย์และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมส่วนใหญ่มี isozyme ของ ALP ดังต่อไปนี้
ที่ใช้ในการวินิจฉัย[แก้]
ระดับปกติของ ALP อยู่ที่ 20-140 IU/L โดยระดับ ALP ที่สูงขึ้นอาจแสดงว่ามีการอุดตันของทางเดินน้ำดี ระดับ ALP อาจสูงขึ้นได้มากในเด็กและสตรีมีครรภ์ และอาจบ่งบอกว่ากำลังมีการสร้างกระดูกเกิดขึ้นเนื่องจาก ALP เป็นผลพลอยได้จากการทำงานของออสตีโอบลาสต์ (osteoblast) (เช่นในโรคพาเจ็ตของกระดูก หรือ Paget's disease of bone)
การมีระดับ ALP ต่ำนั้นพบได้น้อยกว่า
อ้างอิง[แก้]
- ↑ PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW (1991). "Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis". J. Mol. Biol. 218 (2): 449–64. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K. PMID 2010919.
{{cite journal}}: ไม่รู้จักพารามิเตอร์|month=ถูกละเว้น (help)
 | บทความชีววิทยานี้ยังเป็นโครง คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มเติมข้อมูล |