เคซีน

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี

เคซีน[1] (อังกฤษ: Casein มาจากภาษาละตินว่า caseus ซึ่งแปลว่า ชีส) เป็นชื่อของกลุ่มฟอสโฟโปรตีน คือ αS1, αS2, β, κ โปรตีนเหล่านี้พบโดยทั่วไปในนมของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ซึ่งเป็นส่วนถึง 80% ของโปรตีนในนมวัว และประมาณ 20%-45% ของโปรตีนในนมมนุษย์[2] เคซีนใช้ประโยชน์ได้หลายอย่างรวมทั้งเป็นส่วนประกอบหลักของชีส สารเติมแต่งอาหาร และตัวยึดในไม้ขีดไฟ[3] โดยเป็นอาหาร เคซีนประกอบด้วยกรดอะมิโน คาร์โบไฮเดรต และสารอนินทรีย์สองอย่างคือแคลเซียมและฟอสฟอรัส[4]

กรรมวิธีการผลิต[แก้]

เคซีนสามารถทำจากนมได้โดย 3 วิธีคือ[5][6]

  • ทิ้งนมให้บูด กรดแล็กติกที่เกิดขึ้นจะทำให้เคซีนตกตะกอน
  • เติมกรดซัลฟิวริกหรือกรดไฮโดรคลอริกที่เจือจางแล้ว กรดจะทำให้เคซีนตกตะกอน
  • เติมสาร rennet ซึ่งมี เอนไซม์ rennin ซึ่งทำให้เคซีนตกตะกอน

ส่วนประกอบ[แก้]

เคซีนมีกรดอะมิโนแบบ proline เป็นจำนวนมาก แม้ว่ากรดอะมิโนจะไม่มีปฏิสัมพันธ์ต่อกันและกัน และไม่มีแม้แต่พันธะโคเวเลนต์ประเภท disulfide และดังนั้นจึงมีโครงสร้างโปรตีนแบบตติยภูมิ (tertiary structure) ที่น้อยมาก เป็นโมเลกุลที่ไม่ถูกกับน้ำ ดังนั้นจึงไม่ค่อยละลายน้ำ มักจะพบเป็นสารแขวนลอยอยู่ในน้ำรวมกันเป็นกลุ่มกลม ๆ เหมือนลูกบอล (casein micelles) โดยมีส่วนที่ไม่ถูกกับน้ำอยู่รอบนอก แต่ว่า ส่วนที่อยู่ด้านในของลูกบอลนั้นกลับชุ่มน้ำเมื่อเปรียบเทียบกับลูกบอลที่เกิดจากสารลดแรงตึงผิวประเภทอื่น ๆ ส่วนเคซีนที่อยู่ในลูกบอลมีการยึดไว้ด้วยกันโดยไอออนของแคลเซียม และแรงปฏิสัมพันธ์สืบเนื่องจากสภาพกลัวน้ำ (hydrophobic interaction) มีแบบจำลองทางโมเลกุล (molecular model) หลายอย่างที่สามารถอธิบายการรวมตัวกันของเคซีนเป็นลูกบอลได้[7] (คือยังไม่ชัดเจนว่าแบบไหนกันแน่) โดยมีแบบหนึ่งที่เสนอว่า นิวเคลียสของลูกบอลประกอบด้วยลูกบอลเล็ก ๆ ของเคซีนหลายลูก และส่วนรอบนอกเป็นเคซีนแบบ κ[8][9][10] อีกรูปแบบหนึ่งเสนอว่า นิวเคลียสของลูกบอลประกอบด้วยใยที่เป็นเคซีนต่อ ๆ กัน[11] และแบบล่าสุดเสนอว่า มีพันธะคู่ระหว่างเคซีนจึงทำให้กลายเป็นเจลได้[12] ทั้งสามแบบจำลองพิจารณาลูกบอล (micelle) เช่นนี้ว่าเป็นอนุภาคคอลลอยด์เกิดจากการรวมตัวกันของเคซีนที่ล้อมด้วยเคซีนแบบ κ ซึ่งละลายน้ำได้

จุดไฟฟ้าเสมอ (จุดไอโซอิเล็กทริก) ของเคซีนอยู่ที่ 4.6[13] เนื่องจากค่า pH ของนมอยู่ที่ 6.6 เคซีนจึงมีประจุไฟฟ้าลบในนม เคซีนบริสุทธิ์ในน้ำจึงไม่ละลายน้ำ และก็ไม่ละลายด้วยถ้าอยู่ในน้ำเกลือที่เป็นกลาง แต่จะละลายในสารละลายที่มีสภาพเป็นด่าง หรือในน้ำเกลือบางประเภทเช่นโซเดียมออกซาเลต (sodium oxalate) หรือโซเดียมแอซิเตต (sodium acetate)

ในกระบวนการแยกสลายเคซีนด้วยน้ำ สามารถใช้เอนไซม์ทริปซินยึดเอา peptone ซึ่งประกอบด้วยฟอสเฟต ออกจากเคซีน ซึ่งสามารถใช้เป็นกาวอินทรีย์ได้[14]

ประโยชน์[แก้]

สี[แก้]

การเตรียมเคซีนสำหรับงานกัดกรดเพื่อทำเป็นลายรูปในโลหะ

สีเคซีนที่ใช้โดยช่างศิลป์มีคุณสมบัติคือแห้งไว ละลายน้ำได้ โดยเคซีนทำหน้าที่เป็นตัวจับสี สีที่ทำจากเคซีนใช้กันมาตั้งแต่สมัยอียิปต์โบราณโดยเป็นสีฝุ่นเทมเพอราประเภทหนึ่ง และเป็นสีที่นิยมมากที่สุดในงานศิลป์อาชีพจนกระทั่งคริสต์ทศวรรษ 1960 ที่เริ่มใช้สีอะคริลิกที่ประดิษฐ์ขึ้นใหม่แทน สีเคซีนจึงเริ่มเสื่อมความนิยมไป[15][16] แต่สีเคซีนก็ยังเป็นที่นิยมกับจิตรกรวาดทิวทัศน์ แม้ว่าสีอะคริลิกก็เริ่มจะเป็นที่นิยมกับงานศิลป์แนวนี้เช่นกัน[17]

กาว[แก้]

กาวที่ทำจากเคซีน น้ำ หินปูน และแคลเซียมไฮดรอกไซด์ เป็นกาวที่นิยมใช้ในงานไม้ และใช้ในการประกอบเครื่องบินด้วยจนกระทั่งราวปี ค.ศ. 1938-1939[5][18] นอกจากนั้นแล้ว กาวเคซีนยังใช้ในการผลิตหม้อแปลงไฟฟ้าเพราะมีคุณสมบัติที่ให้น้ำมันซึมผ่านได้[19] แม้ว่าจะมีการใช้กาวยางสังเคราะห์ทดแทนไปโดยมากแล้ว แต่ก็ยังมีการใช้กาวเคซีนในงานบางอย่าง เช่นในการเคลือบประตูกันไฟและในการติดฉลากขวด[5][20][21][22]

การผลิตชีส[แก้]

การผลิตชีส

ชีสประกอบด้วยโปรตีนและไขมันจากนม โดยปกติของวัว ควาย แพะ หรือแกะ ผลิตโดยการจับก้อนของเคซีน

โดยทั่วไปแล้ว จะมีการทำนมให้เป็นกรดแล้วจับเป็นก้อนโดยเติมเอนไซม์ประกอบที่เรียกว่า rennet ที่ประกอบด้วยเอนไซม์ย่อยโปรตีน rennin ปกติได้มาจากกระเพาะอาหารของลูกวัว หลังจากนั้นก็จะมีการแยกส่วนที่จับเป็นก้อน แล้วผ่านวิธีกรรมอื่น ๆ ซึ่งกลายเป็นชีสโดยที่สุด[23]

โดยที่ไม่เหมือนโปรตีนมากมายหลายชนิด เคซีนจะไม่จับเป็นก้อนเพราะความร้อน คือ ในกระบวนการทำเคซีนให้จับเป็นก้อน เอนไซม์ย่อยโปรตีนที่ทำให้เคซีนจับเป็นก้อนจะมีกัมมันตภาพต่อเคซีนประเภทที่ละลายน้ำได้ ซึ่งก็คือ เคซีน κ และทำให้เกิดการจับก้อนในเคซีนที่เหลือเพราะไม่ละลายน้ำ และถ้าจับก้อนร่วมกับสาร chymosin[24] ผลิตภัณฑ์ที่ได้บางครั้งก็จะเรียกว่า พาราเคซีน (paracasein) ส่วน Chymosin (EC 3.4.23.4) เป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนที่สลายพันธะเพปไทด์ Phe105-Met106 ของเคซีน κ และเป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนที่มีประสิทธิภาพที่สุดในการผลิตชีส[25]

ในประเทศอังกฤษ คำว่า caseinogen หมายถึงโปรตีนที่ยังไม่จับก้อน และคำว่า casein หมายถึงโปรตีนที่จับก้อนแล้ว ส่วนเคซีนที่อยู่ในนมมีการเรียกว่า เป็นเกลือแคลเซียม (salt of calcium)

พลาสติกและใยแก้ว[แก้]

พลาสติกบางพวกในยุคต้น ๆ ทำมาจากเคซีน โดยเฉพาะก็คือ พลาสติกที่เรียกว่า galalith ใช้ในการทำกระดุม นอกจากนั้นแล้ว ใยแก้วเคซีนก็สามารถทำได้จากการอัดรีด ผ้าทำมาจากใยเคซีนที่มีชื่อว่า Lanital หรือ Aralac (ในสหรัฐอเมริกา) ได้รับความนิยมในช่วงคริสต์ทศวรรษ 1930 ส่วนใยแก้วเคซีนที่เป็นผลิตภัณฑ์ประดิษฐ์ขึ้นไม่นานนี้เรียกว่า QMilch เป็นใยที่ใช้ในการผลิตผ้านำสมัย

เคซีเนตและโปรตีนเสริม[แก้]

เคซีเนตเป็นผลิตภัณฑ์ที่ทำมาจากเคซีน ที่ใช้กันมากที่สุดก็คือโซเดียมเคซีเนต (อังกฤษ: sodium caseinate) และแคลเซียมเคซีเนต (อังกฤษ: calcium caseinate)[6] โดยใช้ในผลิตภัณฑ์เป็นต้นว่า

เคซีเนตที่ใช้บริโภคผลิตโดยละลายเคซีนกับสารละลายแอลคาไลน์ (มีสภาพด่าง) ที่เหมาะสำหรับการบริโภค[6] เช่น แคลเซียมไฮดรอกไซด์หรือโซเดียมไฮดรอกไซด์ แล้วทำให้แห้งโดยปกติใช้เครื่องพ่นแห้งทำให้กลายเป็นผงเล็ก ๆ

คุณสมบัติอย่างหนึ่งของโมเลกุลเคซีนก็คือสามารถจับเป็นก้อนได้ในท้อง ซึ่งทำให้เป็นแหล่งสารอาหารที่มีประสิทธิภาพ คือ เคซีนที่จับเป็นก้อนนั้น ปล่อยกรดอะมิโนออกอย่างช้า ๆ เข้าไปในเลือด บางครั้งเป็นเวลานานหลาย ช.ม.[26]

ในบางกรณี มีการขายเคซีนประเภทที่ย่อยแล้วเป็นบางส่วน เช่นย่อยโดยเอนไซม์คือทริปซิน แต่ว่า เคซีนประเภทนี้มีรสขม และทั้งเด็กทารกทั้งสัตว์ที่ใช้ในการทดลอง จะชอบใจเคซีนที่ยังไม่ย่อยมากกว่าโปรตีนเช่นนี้[27]

ทันตแพทย์และแพทย์แผนงอื่น ๆ[แก้]

มีการใช้สารประกอบจากเคซีนในกระบวนการคืนแร่ธาตุให้กับฟัน (Remineralisation of teeth) เพื่อสร้างเสถียรภาพให้กับ amorphous calcium phosphate (ACP) และปล่อย ACP ไปที่ผิวฟัน ซึ่งช่วยในการคืนแร่ธาตุให้กับฟัน[28][29]

ประเด็นที่ยังไม่มีข้อยุติ[แก้]

โรคออทิซึม[แก้]

แม้ว่าจะมีการใช้วิธีรักษาทางเลือกในระดับสูงสำหรับเด็กที่เป็นโรคออทิซึม เช่นการทานอาหารที่เว้นจากกลูเทน[30] และเคซีน แต่ว่า จนกระทั่งถึงปี ค.ศ. 2008 ก็ยังไม่มีหลักฐานทางวิทยาศาสตร์ที่แสดงประสิทธิภาพของการทานอาหารเช่นนี้กับโรค[31]

เคซีน A1/A2 beta ในนม[แก้]

เคซีน A1 beta และ A2 beta เป็นโปรตีนที่เกิดจากความแตกต่างกันทางกรรมพันธุ์ของสัตว์ที่ให้นม โดยมีความต่างกันโดยกรดอะมิโนตัวหนึ่ง คือ มี proline ที่ตำแหน่ง 67 ของลูกโซ่กรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบของเคซีน A2 beta ในขณะที่มี histidine ที่ตำแหน่งเดียวกันในเคซีน A1 beta[32][33] เคซีน A1 และ A2 มีปฏิสัมพันธ์กับเอนไซม์ในระบบย่อยอาหารที่ไม่เหมือนกัน จึงให้กรดอะมิโนที่เป็นผลต่างกัน คือ เกิดเพปไทด์ประกอบด้วยกรดอะมิโน 7 ตัว คือ beta-casomorphin-7 (BCM-7) จากการย่อยเคซีน A1-beta[32] ซึ่งก็เป็นประเภทที่พบมากที่สุดในนมวัวในยุโรป (นอกจากประเทศฝรั่งเศส) สหรัฐอเมริกา ออสเตรเลีย และนิวซีแลนด์[34]

ความสนใจในเรื่องความแตกต่างกันของเคซีน A1 และ A2 เริ่มขึ้นในคริสต์ทศวรรษ 1990 เนื่องจากงานวิจัยทางวิทยาการระบาด คือ นักวิทยาศาสตร์ในประเทศนิวซีแลนด์ที่ทำงานศึกษาในสัตว์พบสหสัมพันธ์ระหว่างนมที่มีเคซีน A1 กับโรคเรื้อรังหลายอย่าง[32] ซึ่งได้รับความสนใจเป็นอย่างยิ่งจากกลุ่มสื่อ นักวิทยาศาสตร์บางพวก และนักลงทุน[32] ในต้นทศวรรษที่ 2000 บริษัท A2 ก็ได้เกิดการก่อตั้งขึ้นในนิวซีแลนด์เพื่อที่จะขายวิธีการทดสอบนม A2 และดำเนินการทางการตลาด โดยวางตลาดเป็นนมที่ดีต่อสุขภาพมากกว่าเนื่องจากไม่เกิดการย่อยเป็นเพปไทด์เช่นเดียวกับนม A1[32] บริษัทมีการดำเนินงานจนกระทั่งถึงกับเรียกร้ององค์กรมาตรฐานอาหารของประเทศออสเตรเลียและนิวซีแลนด์ (Food Standards Australia New Zealand) ให้ออกกฎบังคับให้แสดงคำเตือนทางสุขภาพสำหรับนมปกติ[32]

โดยเป็นการตอบสนองต่อทั้งความสนใจของประชาชน ทั้งการวางตลาดของนม A2 และทั้งหลักฐานทางวิทยาศาสตร์ที่มีการเผยแพร่แล้ว องค์กรความปลอดภัยอาหารของยุโรป (European Food Safety Authority) ได้ทำการปฏิทัศน์สิ่งตีพิมพ์ทางวิทยาศาสตร์ แล้วพิมพ์ผลงานปฏิทัศน์ในปี ค.ศ. 2009 ที่แสดงว่าไม่มีความสัมพันธ์กันระหว่างโรคเรื้อรังและการดื่มนม A1[34] นอกจากนั้นแล้ว ยังมีงานปฏิทัศน์ต่างหากอีกงานหนึ่งที่พิมพ์ในปี ค.ศ. 2005 ที่ไม่พบความสัมพันธ์กันระหว่างการดื่มนม A1 หรือ A2 กับโรคเรื้อรัง[32] งานปฏิทัศน์ทั้งสองงานได้เน้นความอันตรายที่เกิดจากการสรุปค่าสหสัมพันธ์ที่พบในงานวิจัยทางวิทยาการระบาดโดยความเป็นเหตุและผล และจากการไม่พิจารณาหลักฐานทั้งหมด (คือพิจารณาแต่หลักฐานที่สนับสนุนสมมุติฐานที่เป็นประเด็น ดูความเอนเอียงเพื่อยืนยัน)[32][34]

ภูมิแพ้ต่อเคซีน[แก้]

ดูเพิ่มเติมที่: ภูมิแพ้

มีจำนวนน้อยที่แพ้เคซีน

[35][36]

งานวิจัยในประเทศจีนเกี่ยวกับโรคมะเร็ง[แก้]

ดูเพิ่มเติมที่: The China Study

งานวิจัยในประเทศจีนเป็นการศึกษาด้านสุขภาพของประชาชนจีนเป็นจำนวนมากที่ได้รับการสนับสนุนจากทั้งรัฐบาลจีนและทั้งรัฐบาลจีนท้องถิ่น[37] เป็นงานที่นักวิจัยคือ ดร. ที. คอลิน แคมป์เบลล์ สรุปว่า กลุ่มชนที่บริโภคโปรตีนจากเคซีนเกินกว่า 10% มีความเสี่ยงต่อโรคมะเร็งเพราะเคซีนทำการสนับสนุนเซลล์มะเร็ง ส่วน น.พ. นีล ดี. บาร์นาร์ด ผู้เป็นแพทย์ที่มีชื่อเสียงเกี่ยวกับงานวิจัยที่ใช้การบริโภคอาหารในการรักษาโรค เน้นไปที่โทษของสารที่เป็นผลจากการบริโภคและการย่อยนม A1 โดยกล่าวว่า

โทษของนมไม่ใช่มีเพียงแค่เคซีน ซึ่งเป็นส่วนที่ทำให้เกิดสารฝิ่นคือ[มอร์ฟีน] casomorphin เท่านั้น (แต่) "สารอาหาร" ที่พบในนม คือน้ำตาลเป็นจำนวนมาก (แล็กโทส) โปรตีนและไขมันสัตว์ มีผลให้ร่างกายผลิต[ฮอร์โมน] IGF-I[38] ซึ่งนั่นอาจจะเป็นเหตุที่นมมีความเกี่ยวข้องกับมะเร็งบางประเภท[39]

ในปี ค.ศ. 2010 หนังสือเกี่ยวกับงานวิจัยในประเทศจีนของ ดร. แคมป์เบลล์ ได้รับคำวิจารณ์จากนักบล็อก ดีนีส มิงเกอร์[40] และเนื่องจากมีความสนใจในข้อความของเธอจากชนเป็นจำนวนมาก ในที่สุดมิงเกอร์ก็ได้รับคำตอบจาก ดร. แคมป์เบลล์เอง โดยที่ ดร. แคมป์เบลล์ ในที่สุดก็สรุปเป็นข้อความว่า

ผมอยากจะสรุปโดยให้สังเกตคำแนะนำของนักวิทยาการระบาดมืออาชีพที่กล่าวไว้แล้วข้างบน ผู้ได้ให้คำแนะนำว่า ในที่สุดแล้ว ดีนีสควรจะเผยแพร่ข้อมูลของเธอในวารสารที่มีการปฏิทัศน์โดยผู้เชี่ยวชาญในสาขา (เช่นในวารสารวิทยาศาสตร์) แต่เขาเอง (นักวิทยาการระบาด) รู้สึกมั่นใจในตอนนี้ว่า ข้อมูลที่มีอยู่ในปัจจุบันจะไม่ได้รับการยอมรับ (โดยผู้ที่ทำการปฏิทัศน์) ผม (ก็)เห็นด้วย (ในเรื่องนี้)[41]

ดูเพิ่ม[แก้]

เชิงอรรถและอ้างอิง[แก้]

  1. /ˈkˌsn/
  2. Kunz, C; Lonnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits...". American Journal of Clinical Nutrition (The American Society for Clinical Nutrition) 51 (1): 37–46. PMID 1688683. สืบค้นเมื่อ 14 January 2011. 
  3. "Industrial Casein". National Casein Company. 
  4. "casein". The Columbia Electronic Encyclopedia. Sixth Edition (Columbia University). 2011. 
  5. 5.0 5.1 5.2 "CASEIN GLUES: THEIR MANUFACTURE, PREPARATION, AND APPLICATION" (PDF). U.S. FOREST SERVICE. สืบค้นเมื่อ 2015-02-04. 
  6. 6.0 6.1 6.2 "Casein" (PDF), Practical Action Technical Brief (Practical Action), สืบค้นเมื่อ 2015-02-20 
  7. Dalgleish DG (1 November 1998). "Casein micelles as colloids. Surface structures and stabilities". Journal of Dairy Science 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5. 
  8. microvellosities of κ-casein
  9. Walstra, Pieter (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research 46: 317–323. ISSN 1469-7629. PMID 469060. doi:10.1017/S0022029900017234. 
  10. Lucey JA (1 February 2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". Journal of Dairy Science 85 (2): 281–94. PMID 11913691. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. 
  11. Holt C (1992). "Structure and stability of bovine casein micelles". Adv Protein Chem. 43: 63–151. PMID 1442324. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. 
  12. Horne DS (March 1998). "Casein interactions: Casting light on the black boxes, the structure in dairy products". Int Dairy J. 8 (3): 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5. 
  13. จุดไฟฟ้าเสมอ (isoelectric point) ของโมเลกุล เป็นระดับ pH ที่ตัวโมเลกุลหรือผิวโมเลกุลไม่ปรากฏประจุไฟฟ้า (electrical charge) คือประจุไฟฟ้าสุทธิของโมเลกุลนั้นขึ้นอยู่กับค่าพีเอชของสิ่งที่อยู่แวดล้อม และสามารถเปลี่ยนไปมีประจุบวกหรือประจุลบได้ ขึ้นอยู่กับการรับหรือการสูญเสียโปรตอน (หรือ H+)
  14. "CCMR - Ask A Scientist!". Ccmr.cornell.edu. 1998-09-24. สืบค้นเมื่อ 2011-09-29. 
  15. Weiss, Daniel; Chace, Susan, eds. (1979). http://books.google.com/books?id=WnL6RWTLOcQC&lpg=PA223&dq=commercial%20illustration%20casein%20acrylic&pg=PA224#v=onepage&q=commercial%20illustration%20casein%20acrylic&f=false |chapterurl= missing title (help). Reader's Digest Crafts & Hobbies. p. 223. 
  16. Ward, Gerald W. R. (2008). http://books.google.com/books?id=mkJfbdTS--UC&lpg=PA520&dq=casein%20acrylic&pg=PA1#v=snippet&q=acrylic&f=false |chapterurl= missing title (help). The Grove Encyclopedia of Materials and Techniques in Art. Oxford University Press. p. 2. 
  17. Gloman, Chuck B; Napoli, Rob (2006). http://books.google.com/books?id=9HQR0gmvyoMC&lpg=PA282&dq=casein%20acrylic&pg=PA281#v=onepage&q=casein%20acrylic&f=false |chapterurl= missing title (help). Scenic Design And Lighting Techniques: A Basic Guide for Theatre. Focal Press. pp. 281–282. 
  18. Shurtleff, William; Aoyagi, Akiko (2004). "Pioneering Soy Protein Companies: I. F. Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories". Archived from the original on 2015-02-20. สืบค้นเมื่อ 2015-02-20. 
  19. "Laminated Board". Archived from the original on 2011-12-22. 
  20. Tracto, Arthur A (2006). http://books.google.com/books?id=HhUOI1-hhjYC&lpg=SA55-PA4&dq=casein%20acrylic&pg=SA19-PA8#v=onepage&q=casein&f=false |chapterurl= missing title (help). Coatings Materials And Surface Coatings. CRC Press. pp. 19–7 ถึง 19–11. 
  21. Forsyth, Robert S. "Waterborne Adhesives for Bottle Labeling". 
  22. {{cite web |title=Label Glues |url=http://www.tappi.org/Downloads/unsorted/UNTITLED---PLA0433pdf.aspx
  23. Fankhauser, David B. (2007). "Fankhauser's Cheese Page". สืบค้นเมื่อ 2007-09-23. 
  24. chymosin เป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนอีกประเภทหนึ่งที่พบใน rennet
  25. Rao, MB; Tanksale, AM; Ghatge, MS; Deshpande, VV (1998-09-01). "Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases". Microbiol Mol Biol Rev. 62 (3): 597–635. PMC 98927. PMID 9729602. 
  26. Boirie, Y; Dangin, M; Gachon, P; Vasson, MP; Maubois, JL; Beaufrère, B (1997-12-23). "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion". Proc Natl Acad Sci U S A 94 (26): 14930–5. PMID 9405716. 
  27. Field KL, Kimball BA, Mennella JA, Beauchamp GK, Bachmanov AA. (2008). "Avoidance of hydrolyzed casein by mice". Physiol Behav 28 (93): 189–99. PMID 17900635. 
  28. Louis Malcmacher. "Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing Dentistry". Dentistry Today. 
  29. Glenn Walker, Fan Cai, Peiyan Shen, Coralie Reynolds, Brent Ward, Christopher Fone, Shuji Honda, Megumi Koganei, Munehiro Oda and Eric Reynolds (2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate". Journal of Dairy Research 73 (1): 74–78. PMID 16433964. doi:10.1017/S0022029905001482. 
  30. กลูเทน (gluten) เป็นโปรตีนประกอบที่พบในอาหารจากข้าวสาลีและธัญญพืชอื่นในสกุลเดียวกันรวมทั้งข้าวบาร์ลีย์และข้าวไรย์ กลูเทนสร้างความเหนียวให้กับแป้งที่ทำจากข้าว ช่วยทำให้แป้งนั้นฟูขึ้นและรักษารูปทรงเช่นนั้นได้ และบ่อยครั้งทำให้อาหารที่ได้มีลักษณะเหนียว
  31. doi:10.1002/14651858.CD003498.pub3
    This citation will be automatically completed in the next few minutes. You can jump the queue or expand by hand
  32. 32.0 32.1 32.2 32.3 32.4 32.5 32.6 32.7 Truswell, A.S. (2005), "The A2 milk case: a critical review", European Journal of Clinical Nutrition 59: 623–631, doi:10.1038/sj.ejcn.1602104, สืบค้นเมื่อ 29 June 2014 
  33. Truswell, AS (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition 60: 924–925. doi:10.1038/sj.ejcn.1602454. สืบค้นเมื่อ 30 July 2014. 
  34. 34.0 34.1 34.2 "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". European Food Safety Authority. 2009-02-01.  (EFSA review of scientific literature on A1 and A2 milk)
  35. Solinas, C et Al. (2010-10-23). "Cow's milk protein allergy". Matern Fetal Neonatal Med J (Suppl 3): 76–9. PMID 20836734. doi:10.3109/14767058.2010.512103. 
  36. "Milk Allergy". Mayo Clinic. 
  37. Campbell, T.C.; Campbell, T.M. (2006). The China Study. Benbella Books. ISBN 1-932100-38-5. 
  38. IGF-I หรือ Insulin-like growth factor 1 เป็นโปรตีนในมนุษย์ที่ยีน IGF-I เข้ารหัส เป็นโปรตีนที่มี signaling pathway (คือมีปฏิกิริยา) กับเซลล์ เป็นปฏิกิริยาที่มีผลทำให้เกิดมะเร็ง คือมีงานวิจัยที่แสดงว่า ระดับที่ลดลงของ IGF นำไปสู่การเจริญเติบโตที่ช้าลงของเซลล์มะเร็ง และการรักษาด้วยการเปลี่ยนการทานอาหารเช่นการทานเจแบบเคร่ง (ซึ่งแม้นมก็ไม่ดื่ม) มีผลลดกัมมันตภาพของ IGF และลดโอกาสเสี่ยงต่อโรคมะเร็ง
  39. Barnard, Neal D, MD (2004-09-23). Breaking the Food Seduction. St Martin's Griffin. ISBN 0312314949. "The problem with milk is not simply its casein—that's the part that produces the casomorphin opiates. The nutrient 'package' in milk—loads of sugar (lactose), animal protein, and fat—triggers the production of IGF-I in the body, and that may be the reason it is linked to certain forms of cancer." 
  40. "The China Study: Fact or Fallacy". 2010-07-07. 
  41. "Colin Campbell's Response to Critic Denise Minger". vegsource.com. 2010-07. "I should conclude by noting the suggestion of the professional epidemiologist, cited above, who suggested that ultimately Denise may wish to publish her findings in a peer-reviewed journal, but who presently felt strongly that the current version would not be accepted. I concur." 

ข้อมูลอื่น[แก้]